Prolina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
m r2.7.3) (Robot afegeix: uz:Prolin |
Cap resum de modificació |
||
Línia 1:
{{Chembox/Top|Prolina}}
{{Chembox/Image|[[Fitxer:Prolin - Proline.svg|150px|Prolina]]}}
{{Chembox/Image|[[Fitxer:L-proline-3D-balls.png|200px|Estructura tridimensional de la prolina]]}}
{{Chembox/IUPACName|Prolina}}
{{Chembox/OtherNames|Àcid (2R)-pirrolidin-2-carboxílic; Pro; P}}
{{Chembox/SectIdentifiers}}
{{Chembox/CASNo|609-36-9}}
{{Chembox/PubChem|614}}
{{Chembox/EINECS|210-189-3}}
{{Chembox/RTECS|TW3584000}}
La '''prolina''' (abreujada '''Pro''' o '''P''') és un dels [[aminoàcid]]s transcripcionals que formen les [[proteïnes]] dels éssers vius. A l'[[ARNm]], està codificada com a '''AUG''', '''CCU''', '''CCC''', '''CCA''' o '''CCG'''. La seva estructura rigida en l'[[enllaç peptídic]] confereix un gir fix i marcat en l'[[Estructura secundària de les proteïnes|estructura secundària de la proteïna]] sent responsable usualment de canvis de segments o estructures secundàries, anomenat gir de prolina.▼
{{Chembox/SMILES|[[OC(=O)C1CCCN1]]}}
{{Chembox/SectProperties}}
{{Chembox/Formula|C<sub>5</sub>H<sub>9</sub>NO<sub>2</sub>}}
{{Chembox/MolarMass|115,063328537}}
{{Chembox/Appearance|Cristalls transparents}}
{{Chembox/MeltingPt|205-228 °C, 478-501 K, 401-442 °F, (Es descomposa)}}
{{Chembox/Solubility|ethanol|1,5g/100g (19 °C)<ref>http://books.google.ch/books?id=xteiARU46SQC&pg=PA15&lpg=PA15&dq=methionine+solubility+in+ethanol&source=bl&ots=HzHueOPPoB&sig=KjMXxDNgjSvG1CddED9lfaYEhKQ&hl=en&sa=X&ei=2-26T-bZK-mX0QWt3I2ACA&redir_esc=y#v=onepage&q=methionine%20solubility%20in%20ethanol&f=false</ref>}}
{{Chembox/PKa|1,99 (carboxil); 10,96 (amino)<ref>Nelson, D.L., Cox, M.M., Principles of Biochemistry. NY: W.H. Freeman and Company.</ref>}}
{{Chembox/SectHazards}}
{{Chembox/SPhrases|{{S22}}, {{S24/25}}}}
{{Chembox/Bottom}}
▲La '''prolina''' (abreujada '''Pro''' o '''P''') és un dels [[aminoàcid]]s transcripcionals que formen les [[proteïnes]] dels éssers vius. A l'[[ARNm]], està codificada com a
És única respecte la resta dels 20 aminoàcids degut a la unió entre el final de la seva cadena lateral i el grup [[amino]] formant una amina secundària. Aquesta característica confereix a l'[[enllaç peptídic]] amb la prolina un gir fix i marcat en l'[[Estructura secundària de les proteïnes|estructura secundària de la proteïna]]. La forma <small>L</small> més comuna té [[estereoquímica]] S.
== Biosíntesi ==
La prolina es [[Biosíntesis|sintetitza]] a partir de l'aminoàcid <small>L</small>-[[Àcid glutàmic|glutamat]] i el seu precursor immediat és l'[[iminoàcid]] (''S'')àcid 1-pirroline-5-carboxilat (P5C). Alguns enzims involucrats en la biosíntesi típica són:<ref>{{Lehninger3rd}}.</ref>
# [[Glutamat 5-cinasa]], [[Glutamat 1-cinasa]] (dependents d'ATP)
# [[Glutamat desidrogenasa]] (requereix NADH or NADPH)
# [[Pirroline-5-carboxilat reductasa]] (requereix NADH or NADPH)
[[File:Betain-Proline.png|thumb|center|300px|Estructura de [[zwitterió]] dels dos enantiòmersde la prolina: (''S'')-prolina (esquerra) i (''R'')-prolina]]
==Propietats en l'estructura proteica==
La distintiva estructura cíclica de la cadena lateral de la prolina és un gran impediment en la flexibilitat de la cadena proteica que la conté. Concretament, afecta a la llibertat de rotació de l'enllaç entre el [[nitrogen]] (N) i el [[carboni alfa]] (C<sup>α</sup>), fent que l'[[Angle_díedre#Angles_d.C3.ADedre_de_mol.C3.A8cules_biol.C3.B2giques|angle díedre]] φ (que es defineix per la posició dels àtoms C'-'''N-C<sup>α</sup>'''-C') estigui bloquejat als −60°: la conformació menys forçada. Aquest fet dóna a la prolina una excepcional rigidesa comparada amb qualsevol altre aminoàcid. A més a més, a l'hora de [[plegament proteic|plegar una proteïna]] i assolir la forma final de l'estructura, perd molt poca [[entropia]] conformacional, un dels motius de la seva presència tant extesa en les proteïnes d'[[termofília|organismes termòfíls]].
La prolina actúa trencant l'uniformitat al mig d'[[Estructura secundària de les proteïnes|estructures secundàries]] com ara [[hèlix alfa]] i [[làmina beta|làmines beta]]; tot i així, és més comú trobar-la com el primer residu d'una hèlix alfa i als filaments de la vora de làmines beta. La prolina també és molt present en els [[gir (bioquímica)|girs]], el que pot explicar el curiós fet de ser normalment exposada al solvent (a l'exterior) tot i tenir una cadena lateral completament alifàtica (hidrofòbica). Quan la prolina està unida com a [[amida]] en l'[[enllaç peptídic]], a diferència dels altres aminoàcids, no té cap hidrogen unit al seu nitrogen: aquest no pot actuar com a donador de [[enllaç d'hidrogen|pont d'hidrogen]] però sí com a acceptor de pont d'hidrogen.
Una filera amb múltiples prolines i/o [[hidroxiprolina|hidroxiprolines]] pot crear una [[hèlix de poliprolina]], l'[[estructura secundària de les proteïnes|estructura secundària]] predominant en el [[col·làgen]]. La [[hidroxilació]] de la prolina per part de la [[prolil hidroxilasa]] incrementa l'estabilitat conformacional del col·làgen significativament.<ref name="SzpakJAS">{{Cite journal |last=Szpak |first=Paul |title=Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis | url=http://uwo.academia.edu/PaulSzpak/Papers/827788/Fish_Bone_Chemistry_and_Ultrastructure_Implications_for_Taphonomy_and_Stable_Isotope_Analysis |journal=[[Journal of Archaeological Science (journal)|Journal of Archaeological Science]] |year=2011 |volume=38 |issue=12 |pages=3358–3372 |doi=10.1016/j.jas.2011.07.022 }}</ref> Per tant, la hidroxilació de la prolina és un procés bioquímic crític pel manteniment del [[teixit connectiu]] dels organismes superiors. Malalties severes com ara l'[[escorbut]] poden ser causades per alteracions en aquesta hidroxilació, provocades per mutacions en l'enzim prolil hidroxilasa o falta d'[[vitamina C|àcid ascòrbic (vitamina C)]], necessari com a cofactor del mateix enzim.
== Vegeu també ==
* [[Col·lagen]]
* [[Enllaç peptídic]]
== Referències ==
[/references]
{{aminoàcids}}
[[Categoria:Aminoàcids]]
| |||