Tripsina: diferència entre les revisions

Contingut suprimit Contingut afegit
m Bot: Traient 29 enllaços interwiki, ara proporcionats per Wikidata a d:q127450
m Traduint plantilla cite journal a ref-publicació
Línia 1:
[[Fitxer:1UTN.png|right|thumb|260px|Estructura cristalina de la tripsina bovina<ref name="pmid15044735">{{PDB|1UTN}}; {{cite journalref-publicació | authorautor = Leiros HK, Brandsdal BO, Andersen OA, Os V, Leiros I, Helland R, Otlewski J, Willassen NP, Smalås AO | titlearticle = Trypsin specificity as elucidated by LIE calculations, X-ray structures, and association constant measurements | journalpublicació = Protein Sci. | volumevolum = 13 | issueexemplar = 4 | pagespàgines = 1056–70 | yearany = 2004 | monthmes = April | pmid = 15044735 | pmc = 2280040 | doi = 10.1110/ps.03498604 | url = | issn = }}</ref>]]
{{protein
|Name=Tripsina 1|proteasa, serina, 1 (tripsina 1)
Línia 58:
}}
 
La '''tripsina''' <ref>[http://www.expasy.org/cgi-bin/nicezyme.pl?3.4.21.4 (EC 3.4.21.4)]</ref> és una proteasa de serina trobada al sistema digestiu de molts vertebrats. A aquests organismes hi assumeix la funció de hidrolitzar les [[proteïnes]].<ref name="pmid7845208">{{cite journalref-publicació | authorautor = Rawlings ND, Barrett AJ | titlearticle = Families of serine peptidases | journalpublicació = Meth. Enzymol. | volumevolum = 244 | issue = | pagespàgines = 19–61 | yearany = 1994 | pmid = 7845208 | doi = | url = | issn = }}</ref> La tripsina és produïda al [[pàncrees]] en forma del proenzim inactiu tripsinogen. La tripsina predominantment trenca les cadenes peptídiques per l'extrem carboxil dels aminoàcids lisina o arginina, excepte quan un d'aquests dos aminoàcids és seguit per una [[prolina]]. El procés és popularment conegut com la proteòlisi per tripsina o tripsinització, una proteïna esta tripsinitzada quan ha estat digerida/tractada amb tripsina. Aquesta propietat de la tripsina per rompre proteïnes fa que aquesta s'utilitzi en nombrosos processos biotecnològics.
 
== Funció i estructura ==
Línia 64:
La tripsina és secretada al duodè, on actua hidrolitzant pèptids, trencant els enllaços entre [[aminoàcids]]. Els pèptids tractats per tripsina han estat modificats anteriorment per la pepsina, un altre enzim. Això és necessari per a l'assimilació de les proteïnes dels aliments ja que els pèptids són més petits que les proteïnes, però són encara massa grans per a ser absorbits a través de la paret de l´ili. La tripsina, com [[enzim]] que és, catalitza aquesta reacció.
 
El mecanisme enzimàtic de la tripsina és similar al d´altres proteases de serina. Aquests enzims contenen una tríada catalítica que consisteix en histidina-57, aspartat-102 i serina-195.<ref name="pmid16003488">{{cite journalref-publicació | authorautor = Polgár L | titlearticle = The catalytic triad of serine peptidases | journalpublicació = Cell. Mol. Life Sci. | volumevolum = 62 | issueexemplar = 19-20 | pagespàgines = 2161–72 | yearany = 2005 | monthmes = October | pmid = 16003488 | doi = 10.1007/s00018-005-5160-x | url = | issn = }}</ref> Aquests formen un gradient de càrrega que fa tornar el centre actiu de la serina nucleofílic. Això s'aconsegueix mitjançant la modificació del medi electrostàtic de la serina.
La reacció enzimàtica que catalitza la tripsina és termodinàmicament favorable però requereix d'una certa energia d'activació ja que és "cinèticament desfavorable". A més, la tripsina conté un “forat oxianió”, format pels àtoms d'hidrogen de l´amida que fa de columna vertebral de la Gly-193 i Ser-195, que serveix per estabilitzar la càrrega negativa en desenvolupament sobre l'àtom d'oxigen del carbonil de l´amida.
El residu d'aspartat (Asp 189) és responsable de captar i estabilitzar la lisina o arginina carregades positivament, i és per tant responsable de l'especificitat de l'enzim. Això significa que la major part de la tripsina trenca les proteïnes per l'extrem carboxil dels aminoàcids lisina i arginina, excepte quan un és seguit per la prolina.<ref name="urlwww.promega.com">{{cite web | url = http://www.promega.com/tbs/9piv511/9piv511.pdf | title =Sequencing Grade Modified Trypsin | author = | authorlink = | coauthors = | date = 2007-04-01 | format = | work = | publisher = www.promega.com | pages = | language = | archiveurl = | archivedate = | quote = | accessdate = 2009-02-08}}</ref>
Línia 74:
== Relació de la tripsina amb algunes malalties ==
 
Una conseqüència de la malaltia de la [[fibrosi cística]] o mucoviscidosis és una malaltia hereditària autosòmica recessiva que es provocada per una deficiència en el transport de la tripsina i altres enzims digestius del pàncrees. Això ens porta al trastorn anomenat ili meconial. Aquest trastorn consisteix en l'obstrucció intestinal de l'ili a causa de l'excés de meconi espès que en situacions normals es descompon per la tripsina i altres proteases per passar finalment a l'aparell excretor i ser expulsat.<ref name="pmid11729110">{{cite journalref-publicació | authorautor = Noone PG, Zhou Z, Silverman LM, Jowell PS, Knowles MR, Cohn JA | titlearticle = Cystic fibrosis gene mutations and pancreatitis risk: relation to epithelial ion transport and trypsin inhibitor gene mutations | journalpublicació = Gastroenterology | volumevolum = 121 | issueexemplar = 6 | pagespàgines = 1310–9 | yearany = 2001 | monthmes = December | pmid = 11729110 | doi = | url = http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S001650850176831X | issn = }}</ref>
Un altre problema pot sorgir a través de la [[deficiència d'alfa-1-antitripsina]], en la qual el cos crea anticossos alfa-1-antitripsina, en contra de la tripsina. Això porta a una sèrie de complicacions d'òrgans en cascada, que afecten el fetge, els pulmons i la pell.