Tripsina: diferència entre les revisions

La tripsina és secretada al duodè, on actua hidrolitzant pèptids, trencant els enllaços entre [[aminoàcids]]. Els pèptids tractats per tripsina han estat modificats anteriorment per la pepsina, un altre enzim. Això és necessari per a l'assimilació de les proteïnes dels aliments ja que els pèptids són més petits que les proteïnes, però són encara massa grans per a ser absorbits a través de la paret de l´ili. La tripsina, com [[enzim]] que és, catalitza aquesta reacció.

 

La reacció enzimàtica que catalitza la tripsina és termodinàmicament favorable però requereix d'una certa energia d'activació ja que és "cinèticament desfavorable". A més, la tripsina conté un “forat oxianió”, format pels àtoms d'hidrogen de l´amida que fa de columna vertebral de la Gly-193 i Ser-195, que serveix per estabilitzar la càrrega negativa en desenvolupament sobre l'àtom d'oxigen del carbonil de l´amida.

El residu d'aspartat (Asp 189) és responsable de captar i estabilitzar la lisina o arginina carregades positivament, i és per tant responsable de l'especificitat de l'enzim. Això significa que la major part de la tripsina trenca les proteïnes per l'extrem carboxil dels aminoàcids lisina i arginina, excepte quan un és seguit per la prolina.<ref name="urlwww.promega.com">{{cite web | url = http://www.promega.com/tbs/9piv511/9piv511.pdf | title =Sequencing Grade Modified Trypsin | author = | authorlink = | coauthors = | date = 2007-04-01 | format = | work = | publisher = www.promega.com | pages = | language = | archiveurl = | archivedate = | quote = | accessdate = 2009-02-08}}</ref>