Tripsina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
m Corregit: paret de l´ili. La tr -> paret de l'ili. La tr |
m Corregit: rogen de l´amida que -> rogen de l'amida que |
||
Línia 65:
El mecanisme enzimàtic de la tripsina és similar al d'altres proteases de serina. Aquests enzims contenen una tríada catalítica que consisteix en histidina-57, aspartat-102 i serina-195.<ref name="pmid16003488">{{ref-publicació | autor = Polgár L | article = The catalytic triad of serine peptidases | publicació = Cell. Mol. Life Sci. | volum = 62 | exemplar = 19-20 | pàgines = 2161–72 | any = 2005 | mes = October | pmid = 16003488 | doi = 10.1007/s00018-005-5160-x }}</ref> Aquests formen un gradient de càrrega que fa tornar el centre actiu de la serina nucleofílic. Això s'aconsegueix mitjançant la modificació del medi electrostàtic de la serina.
La reacció enzimàtica que catalitza la tripsina és termodinàmicament favorable però requereix d'una certa energia d'activació ja que és "cinèticament desfavorable". A més, la tripsina conté un “forat oxianió”, format pels àtoms d'hidrogen de l
El residu d'aspartat (Asp 189) és responsable de captar i estabilitzar la lisina o arginina carregades positivament, i és per tant responsable de l'especificitat de l'enzim. Això significa que la major part de la tripsina trenca les proteïnes per l'extrem carboxil dels aminoàcids lisina i arginina, excepte quan un és seguit per la prolina.<ref name="urlwww.promega.com">{{cite web | url = http://www.promega.com/tbs/9piv511/9piv511.pdf | title =Sequencing Grade Modified Trypsin | author = | authorlink = | coauthors = | date = 2007-04-01 | format = | work = | publisher = www.promega.com | pages = | language = | archiveurl = | archivedate = | quote = | accessdate = 2009-02-08}}</ref>
La tripsina es considerada una endopeptidasa, és a dir, la divisió es produeix al mig de la cadena polipeptídica en lloc de als àcids amino terminal, als extrems de la cadena. La tripsina funciona a ple rendiment quan el pH és 8 (pH òptim) i una temperatura d´uns 37 °C (temperatura òptima de funcionament.<ref name="urlwww.promega.com">{{cite web | url = http://www.promega.com/tbs/9piv511/9piv511.pdf | title =Sequencing Grade Modified Trypsin | author = | authorlink = | coauthors = | date = 2007-04-01 | format = | work = | publisher = www.promega.com | pages = | language = | archiveurl = | archivedate = | quote = | accessdate = 2009-02-08}}</ref>
| |||