Prió: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
Cap resum de modificació Etiqueta: nova fusió |
m Corregit: turalesa insoluble i heterogènia. Tant mateix, una varietat -> turalesa insoluble i heterogènia. Tanmateix, una varietat |
||
Línia 7:
== Proteïna relacionada amb els prions ==
La PrP es troba present normalment en molts animals (inclosos els ésser humans) en una forma no patològica denominada PrP<math>^c</math> (proteïna cel·lular relacionada amb el prió), abundantment al cervell. La conformació estable de la PRP<math>^c</math> pot canviar en condicions determinades i encara desconegudes, fins adoptar una conformació denominada PrP<math>^{sc}</math> o proteïna del tremolor relacionada amb el prió. Aquesta forma en que apareix mínimament plegada en una làmina beta, la porció N terminal desordenada destrueix el sistema nerviós. Més sorprenent és el fet que la ingestió de PrP<math>^{sc}</math> pot induir la conversió de PrP<math>^c</math> a PrP<math>^{sc}</math> en el receptor, transmetent d'aquesta forma la malaltia.<ref>{{ref-publicació | autor = Mathews Van Holde | publicació = Bioquímica | editorial = Addison Wesley | pàgines=214}}</ref> Es desconeguda el procés de la conversió. En què es diferencia l'estructura de la proteïna en la forma agregada de la proteïna en el seu estat normal al cervell? S'han fet estudis d'espectrometria de massa de PrP<math>^{sc}</math> dissenyats per revelar modificacions postraduccionals no caracteritzades amb anterioritat. Aquests estudis han revelat que de fet, la PrP<math>^{sc}</math> i la PrP<math>^c</math> són idèntics des del punt de vista químic i, per tant, va semblar més probable que diferissin en les seves estructures [[Estructura secundària de les proteïnes|secundària]] o [[Estructura terciària de les proteïnes|terciària]], o en ambdues. Estudis sobre la CJD demostren que les conformacions de la PrP<math>^{sc}</math> i la PrP<math>^c</math> són força diferents. L'estructura de la proteïna PrP<math>^c</math> normal té grans regions en hèlix alfa (40% aproximadament ) i relativament poca estructura en cadena beta (aproximadament un 3%).
L'estructura de la forma de la proteïna present als cervells infectats, PrP<math>^{sc}</math>, encara no ha estat determinada, a causa de la dificultat afegida de la seva naturalesa insoluble i heterogènia.
A partir del fet que l'agent infeccions en les malalties priòniques és una forma agregada de la proteïna ja que es present en el cervell, ha sorgit un model per a la transmissió de la malaltia. Els agregats de proteïna formats a partir de formes anormals de la PrP actuen com a factor de nucleació al qual s'uneixen altres molècules de PrP. Així, les malalties priòniques es poden transferir d'un organisme concret a un altre amb la transferència d'aquest factor de nucleació. Probablement, l'epidèmia de les vaques boges al regne unit als anys 90 es va basar en aquesta hipòtesis de transmissió.
| |||