Prió: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
m Corregit: fins + (infinitiu) -> fins a |
m Corregit: proteïna -> proteïna, ja que es |
||
Línia 9:
L'estructura de la forma de la proteïna present als cervells infectats, PrP<math>^{sc}</math>, encara no ha estat determinada, a causa de la dificultat afegida de la seva naturalesa insoluble i heterogènia. Tanmateix, una varietat considerable de dades (estudis RM del domini globular) indiquen que algunes parts de la proteïna que estaven en hèlix alfa o girs s'han convertit en conformacions en cadena beta, donant lloc als següents percentatges: 30% d'hèlix alfa i 45% de fulles beta. Les cadenes beta d'una proteïna s'uneixen amb les duna altra proteïna i formen fulls beta, que uneixen dues proteïnes i faciliten la formació d'agregats, que s'anomenen formes amiloides. És evident que el canvi de conformació de la PrP<math>^c</math> a PrP<math>^{sc}</math> és autocatalític: la PrP<math>^{sc}</math> indueix la conversió de PrP<math>^c</math> a PrP<math>^{sc}</math>.<ref name="Donald">{{ref-publicació | autor = Donald Voet. Judith Voet | publicació = Bioquímica | editorial = Editorial Médica Panamericana | pàgines=323}}</ref> Tot i així, hi ha una creixent evidència que aquesta conversió és facilitada per una xaperona molecular, encara no identificada, denominada proteïna X.
A partir del fet que l'agent infeccions en les malalties priòniques és una forma agregada de la proteïna, ja que es present en el cervell, ha sorgit un model per a la transmissió de la malaltia. Els agregats de proteïna formats a partir de formes anormals de la PrP actuen com a factor de nucleació al qual s'uneixen altres molècules de PrP. Així, les malalties priòniques es poden transferir d'un organisme concret a un altre amb la transferència d'aquest factor de nucleació. Probablement, l'epidèmia de les vaques boges al regne unit als anys 90 es va basar en aquesta hipòtesis de transmissió.
En les cèl·lules es diposita PrP<math>^{sc}</math> en vesícules citosoliques, en lloc de quedar ancorades en la membrana de la superfície cel·lular, com les PrP<math>^c</math>. Tant les PrP<math>^c</math> com les PrP<math>^{sc}</math> es sotmeten per últim a una degradació proteolítica a la cèl·lula. No obstant, tot i que la PrP<math>^c</math> es degrada en la seva totalitat, la PrP<math>^{sc}</math> només perd els seus 67 residus N terminals per formar un nucli de 27 a 30 kDa, resistent a proteases. Aquest derivat encara té moltes fulles beta i, per tant, tendeix a formar plaques amiloides responsables directament de la degeneració neuronal, característica de les malalties per prions.<ref name="Donald"/>
| |||