Revisió del 01:27, 28 març 2014 modifica Langtoolbot (discussió \| contribucions) Bots 1.187.114 edits m Corregit: proliferació cel · lular en > proliferació cel·lular en ← Edició anterior		Revisió del 02:50, 29 març 2014 modifica desfés Acc (discussió \| contribucions) 113 edits m ortografia Etiqueta: editor visual Edició següent →
Línia 267: ==== Homòlegs estructurals d'altres enzims quinasa ==== ===== PDHK: (Pyruvate Dehydrogenase Kinases) quinases piruvat deshidrogenasa ===== Aquesta família de quinases mitocondrials conté un domini que és similar a la histidina de quinases procariotes, però s'ha demostrat bioquímicament que la seva funció és de ~~fosforil·lar~~fosforilar serina en lloc d'histidina. Les estructures cristal· lines confirmen que el plec de domini PDHK és similar a la d'histidina quinases, diferents de la EPEls Les quinases piruvat deshidrogenasa són reguladors del metabolisme mitocondrial. Fosforilen i inactiven les subunitats E1 de les piruvat deshidrogenases i inhibeixen l’àcid cítric (TCA, del cicle de Krebs). Es relacionen amb les cinases histidines trobades als bacteris i eucariotes, però fosforilen la serina i no pas la histidina o espartina.. Línia 275: ===== PyK: piruvat quinasa ===== El piruvat quinasa humana M2 (PKM2) fosforila ADP en un pas clau de la glucòlisi. Troballes recents indiquen que PKM2 també té activitat de proteïna tirosina quinasa, i, possiblement, l'activitat histidina quinasa que està lligat a la regulació de la proliferació cel·lular en el càncer. Per tant, la investigació en PyK pot ser clau en el futur, per a descobriments mèdics per a poder trobar una cura al càncer. No hi ha cap altra piruvat quinasa que s'ha implicat com una proteïna quinasa. La PK ajuda al pas final de la glicòlisi, fosforilitzant l’ADP a ATP (al contrari que la majoria de cinases) mentre ~~desfosforil·litza~~desfosforila el PEP ([[fosfoenolpiruvat]]) a piruvat. Aquesta és la funció principal, hi ha altres funcions. ===== SAPPK: (Structurally Atypical Putative Protein Kinases) ===== Diverses proteïnes han mostrat que l’activitat bioquímica és de proteinformat de la proteïna quinasa activitat bioquímica però no són membres de cap coneguda vegades quinasa o tenir un mecanisme conegut de phosphotransfer. La majoria tenen només un o uns pocs documents que recolzen la seva activitat quinasa. Atès que algunes de les proteïnes ( vegeu més avall) ara creu que són no- quinases, tot i l'evidència inicial de suport, és possible que moltes d'aquestes proteïnes no són quinases de bona fe, però poden unir-se fortament a altres quinases i així mostrar l'activitat. Molts són coneguts per ~~autofosforilarse~~autofosforilar-se però no transphosphorylate, elcosa que suggereix que si són quinases, tenen un rang de substrat limitada .<ref>http://books.google.es/books?id=YdyMSxY2LjMC&pg=PA594&dq=Cinasa&num=8&client=internal-uds&hl=es&cd=2&source=uds&redir_esc=y#v=onepage&q=Cinasa&f=false </ref><ref name="compbio">http://www.compbio.dundee.ac.uk/kinomer/families.html </ref><ref name="compbio"/> <ref>http://kinase.com</ref><ref>www.rcsb.org</ref><ref>http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed</ref><ref>http://kinase.com/wiki/index.php/Kinase_Group_Atypical</ref><ref>http://www.fasebj.org/content/9/8/576.long</ref><ref>http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/007668799100125G</ref><ref>http://www.benthamdirect.org/pages/content.php?CPD/2004/00000010/00000010/</ref><ref>http://pfam.janelia.org/family/PF10436</ref>

Cinasa: diferència entre les revisions