Prolina: diferència entre les revisions

Contingut suprimit Contingut afegit
m Corregit: l'èsser humà > l'ésser humà
m Corregit: presència tant estesa > presència tan estesa
Línia 37:
 
==Propietats en l'estructura proteica==
La distintiva estructura cíclica de la cadena lateral de la prolina és un gran impediment en la flexibilitat de la cadena proteica que la conté. Concretament, afecta a la llibertat de rotació de l'enllaç entre el [[nitrogen]] (N) i el [[carboni alfa]] (C<sup>α</sup>), fent que l'[[Angle_díedre#Angles_d.C3.ADedre_de_mol.C3.A8cules_biol.C3.B2giques|angle díedre]] φ (que es defineix per la posició dels àtoms C'-'''N-C<sup>α</sup>'''-C') estigui bloquejat als −60°: la conformació menys forçada. Aquest fet dóna a la prolina una excepcional rigidesa comparada amb qualsevol altre aminoàcid. A més a més, a l'hora de [[plegament proteic|plegar una proteïna]] i assolir la forma final de l'estructura, perd molt poca [[entropia]] conformacional, un dels motius de la seva presència tanttan estesa en les proteïnes d'[[termofília|organismes termòfíls]].
 
La prolina actúa trencant la uniformitat al mig d'[[Estructura secundària de les proteïnes|estructures secundàries]] com ara [[hèlix alfa]] i [[làmina beta|làmines beta]]; tot i així, és més comú trobar-la com el primer residu d'una hèlix alfa i als filaments de la vora de làmines beta. La prolina també és molt present en els [[gir (bioquímica)|girs]], el que pot explicar el curiós fet de ser normalment exposada al solvent (a l'exterior) tot i tenir una cadena lateral completament alifàtica (hidrofòbica). Quan la prolina està unida com a [[amida (grup funcional)|amida]] en l'[[enllaç peptídic]], a diferència dels altres aminoàcids, no té cap hidrogen unit al seu nitrogen: aquest no pot actuar com a donador de [[enllaç d'hidrogen|pont d'hidrogen]] però sí com a acceptor de pont d'hidrogen.