Estructura secundària de les proteïnes: diferència entre les revisions

L''''estructura secundària de les [[proteïna|proteïnes]]''' la disposició espacial que adopta la seqüència d'[[aminoàcid]]s o [[Estructura primària de les proteïnes|estructura primària]] a fi de ser estable, i és una conseqüència directa de la capacitat de gir que tenen els carbonis α dels aminoàcids. Els models més freqüents són l'α-hèlix i la conformació β o làmina plegada.

* [[Hèlix alfa|'''Hèlix alfa''' o '''α-hèlix''']]: en aquest tipus d'estructura, la cadena polipeptídica s'enrotlla en espiral sobre si mateixa a causa dels girs que es produeixen entorn de carboni α de cada aminoàcid. Aquesta estructura es manté gràcies als enllaços d'hidrogen intracatenaris formats entre el grup –NH de l'enllaç peptídic i el grup –C=O del quart aminoàcid que el segueix. Quan es forma l'α-hèlix, tots els grups –C=O queden orientats en la mateixa direcció, mentre que els –NH s'orienten en direcció contrària i els radicals dels aminoàcids queden dirigits cap a l'exterior de l'α-hèlix. La rotació té lloc cap a la dreta, de manera que cada aminoàcid fira 100º respecte a d'anterior. Això explica la presència de 3,6 residus aminoàcids per cada volta completa.