Immunoglobulina A: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
Cap resum de modificació |
Errors ortogràfics |
||
Línia 6:
En els sèrums, la IgA monomèrica es troba en dues formes isotípiques: la IgA<sub>1</sub> (90%) i la IgA<sub>2</sub> (10%), les quals poden formar dímers. Aquests s’estabilitzen per ponts disulfur entre l’extrem C-terminal format per 18 aminoàcids d’una cadena pesada amb la cadena J.
En canvi, en les mucoses de secreció, el percentatge d'aquests dos [[isotip|isotips]] varia: la IgA1 es troba amb un 80-90% a secrecions nasals i en secrecions genitals masculines i amb un 60% a la saliva,
Tot i que les dues subclasses estan formades per N-oligosacàrids, s'observen algunes diferències pel que fa a la seva estructura.
Línia 18:
=== Parts <ref>{{Ref-web|url = http://proteopedia.org/wiki/index.php/IgA|títol = IgA|consulta = 16-10-2014|llengua = anglès|editor = |data = 21-10-2014}}</ref> ===
* '''Cadena J''': És una glicoproteïna amb un 12% de sucres i un pes molecular de 15kD que uneix els residus Cys dels extrems Fc mitjançant ponts disulfur. La cadena pot adoptar una estructura d’un o de dos dominis.
* '''Regió frontissa (Hinge): '''Part de la cadena pesant de la IgA rica en prolina que es troba entre la regió Fc i la Fab. Dóna mobilitat a les dues regions Fab de l’anticòs i permet que es pugui combinar amb altres [[epítop|epítops]].
* '''Tailpiece (C-terminal):''' Es troba a la cadena pesant-α, format per 18 aminoàcids, dóna a la IgA l’habilitat de polimeritzar.
* '''Dominis: '''Són seqüències d’aminoàcids d’entre 70 i 100 residus. En la IgA trobem un total de 12 dominis.
Línia 29:
En la IgA1, aquesta regió està formada per 23 residus i té cinc llocs de [[glicosilació]]; i la distància des del centre fins als dos fragments Fab és de 16,9 nm. En canvi, la IgA2 està formada per deu residus, no té cap lloc de glicosilació i la distància des del centre a les dues regions Fab és de 8,2 nm.
A causa
==== N-glicosilació ====
Línia 60:
La regió Fc té un gran paper en la funció de la IgA perquè interacciona amb els receptors de la membrana de la cèl·lula.
La interacció de les dues formes de l’anticòs (
* '''FcαRI: '''
Aquest receptor és una glicoproteïna transmembrana que està present a la superfície de cèl·lules del sistema immunitari com [[neutròfils]], [[monòcits]], [[macròfags]] i [[eosinòfils]]. En aquests llocs participa en les respostes immunològiques als patògens i interactuant amb la IgA opsonitzada desencadena processos de defensa immunològica: [[fagocitosi]], [[citotoxicitat]] i estimulació d'agents inflamatoris. Les regions Fc de tant IgA1 i IgA2 s'uneixen a través del domini distal de la membrana FcαRI del receptor. La superfície d'interacció comprèn un nucli hidrofòbic central d'IgA amb residus Leu257, Leu258, Met433,Leu441, Ala442, Phe443, i la porció alifàtica de Arg382, i residus FcαRI Tyr53, Leu54, Phe56, Gly84, His85, i la porció [[alifàtica]] de Lys55, amb contribucions addicionals de diversos residus carregats que els envolten. Malgrat l'homologia entre els dos lligands i receptors, el lloc FcαRI en IgA difereix notablement de la de IgG i IgE pels seus receptors. Els dominis de Fc són altament específics. L'anàlisi filogenètica i la diversitat d'IgA i FcαRI suggereix que la interacció FcαRI-IgA ha evolucionat sota la pressió de proteïnes patògenes de l’anticòs
* '''Fcα/μR:'''
La Fcα/μR és un receptor que s'uneix a la IgA i a la IgM, però que només interactua amb les seves formes polimèriques. S'expressa en les [[cèl·lules dendrítiques fol·liculars]] a l'[[Amígdala (sistema limfàtic)|
== Formació ==
Línia 84:
La IgA és la principal immunoglobulina de les secrecions. L’anticòs (que es transformarà en IgA secretora) és sintetitzat localment per cèl·lules plasmàtiques que es troben en determinades glàndules (salival, lacrimal i mamària) i en les mucoses que tenen contacte amb el medi extern, tot i que una petita part és sintetitzada als vasos sanguinis. Aleshores, la IgA secretora sota la forma dimèrica (IgA)<sub>2</sub> entra a l’espai cel·lular interepitelial creuant la [[membrana basal]]. Allà dins, hi ha dues maneres perquè el component secretori (CS) s’uneixi a la immunoglobulina i aquesta adquireixi unes propietats particulars, com una gran resistència a l’acció d’enzims proteolítics ([[proteases]]):
# Un cop la (IgA)<sub>2</sub> ha entrat a l’espai cel·lular interepitelial, s’uneix al CS, que abans s’ha compactat a l’[[aparell de Golgi]] i ha estat segregat dins d’aquest espai. Aleshores el complex format pel CS i la (IgA)<sub>2</sub> entren per [[pinocitosi]] a la cèl·lula epitelial. Després d’entrar-hi, són secretats al lumen intestinal.
# Hi ha estudis que confirmen l’existència d’un receptor d’IgA polimèric (pIgR), sintetitzat pel reticle endoplasmàtic i transportat a l’aparell de Golgi (fins al TGN) i d’allà, mitjançant vesícules, el receptor és portat a la superfície cel·lular interepitelial, on s’allibera. S’uneix a la (IgA)<sub>2</sub> i torna a entrar a la cèl·lula per endocitosi. Un cop a dins, el receptor entra a l’endosoma, on és empaquetat en vesícules de
== Patologies ==
| |||