Mioglobina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
Milloro el text (elimino uns quants possessius innecessaris, d'aquest incorrectes) |
m Corregit: El propi organisme > El mateix organisme |
||
Línia 11:
L’anell de l’hemo consta d’una molècula orgànica, la protoporfirina IX, on hi ha quatre anells de pirrol units per ponts de metilè. Quatre grups metil, així com dos vinil i un àcid propinoic, ocupen com a substituients el sistema de l’anell de tetrapirrol. L’extens sistema de dobles enllaços conjugats és la causa de la coloració intensa de les proteïnes que contenen hemo i en conseqüència, de la sang. Com “component inorgànic” es troba unió de ferro al centre del sistema d’anells complexat per quatre àtoms de nitrogen dels anells pirròlics. A la mioglobina i a l’hemoglobina, es tracta d’un anell de ferro divalent. El [[coenzim]] hemo és extremadament versàtil i serveix en altres proteïnes com a transportador d’electrons, com a grup catalític o com a sensor per a les unions de les molècules diatòmiques NO, CO i O<sub>2</sub>.
Afinitat del CO i O<sub>2</sub> pel grup hemo
El [[monòxid de carboni]] posseeix aproximadament 25 vegades més afinitat per l’hemo que l’oxigen i s’uneix pràcticament de manera irreversible. Amb el grup hemo lliure com a transportador d’oxigen patiriem ràpidament una intoxicació per CO. L’entorn proteic de l’hemo disminueix l’afinitat pel CO en un factor de 100. Per la seva forma d’omplir l’espai, la histidina distal força a que el lligand adopti una posició doblegada, posició que adopta l’O<sub>2</sub> de forma natural, mentre que el CO prefereix unir-se exactament en vertical respecte al pla de l’hemo. L’afinitat encara major (250 vegades) és superada per l’oxigen gràcies al seu excés molar en comparació amb el CO. El
== Unió de l’oxigen a la mioglobina ==
| |||