|
hola soy el bola
[[Fitxer:Myoglobin.png|thumb|Representació tridimensional de la [[mioglobina]], que mostra acolorides les [[hèlix alfa]]. L'estructura d'aquesta proteïna va ser la primera que [[Max Perutz]] i [[Sir John Cowdery Kendrew]] van resoldre per [[cristal·lografia de raigs X]] l'any [[1958]], fet pel qual van rebre el [[Premi Nobel de Química]] de l'any 1962.]]
Les '''proteïnes''', també denominades '''polipèptids''', són [[compost orgànic|compostos orgànics]] fets d'[[aminoàcids]] arranjats en una cadena lineal oscarufona i units per [[enllaç peptídic|enllaços peptídics]] entre els grups [[carboxil]] i [[amino]] de [[residu (química)|residus]] adjacents. La seqüència d'aminoàcids d'una proteïna és definida per la [[seqüència d'ADN|seqüència]] d'un [[gen]], que està codificada al [[codi genètic]].<ref>Ridley, M. (2006). ''Genome''. Nova York, NY: Harper Perennial. ISBN 0-06-019497-9</ref> En general, el codi genètic especifica vint aminoàcids estàndard, però en alguns organismes el codi genètic pot incloure la [[selenocisteïna]] i – en certs [[arqueobacteris]] – [[pirrolisina]]. Poc després o fins i tot durant la síntesi, els residus d'una proteïna sovint són modificats químicament per la [[modificació posttraduccional]], que altera les propietats físiques i químiques, el plegament, l'estabilitat, l'activitat i, en última instància, la funció de les proteïnes. Les proteïnes també poden col·laborar per complir una funció determinada, i sovint s'associen per formar [[complex proteic|complexos]] estables.<ref>{{ref-llibre|cognom= Maton A., Hopkins J., McLaughlin C. W., Johnson S., Warner M. Q., LaHart D., Wright J. D.|títol=Human Biology and Health|editorial=Prentice Hall|data=1993| lloc=Englewood Cliffs, New Jersey, USA|isbn = 0-13-981176-1|oclc = 32308337}}</ref> Les proteïnes fan moltes funcions, les més importants són la funció metabòlica i també la funció de transportació d'oxigen i d'anticossos. Les proteïnes contenen insulina que s'utilitza en els éssers vius com a dissolució del sucre.
890l'ñp, respectivament.<ref name="Voet">Voet D., Voet J. G. (2004). ''Biochemistry'' Volum 1 3a edició. Wiley: Hoboken, NJ.</ref> El conjunt de proteïnes expressades en una cèl·lula o un tipus de cèl·lula determinat és el seu [[proteoma]].
Com altres [[macromolècula|macromolècules]] biològiques com els [[polisacàrid]]s i els [[àcids nucleics]], les proteïnes són parts essencials dels organismes i participen en la pràctica totalitat dels processos [[cel·lular]]s. Moltes proteïnes són [[enzims]] que [[catàlisi|catalitzen]] reaccions bioquímiques i són essencials pel [[metabolisme]]. Les proteïnes també tenen funcions estructurals o mecàniques, com l'[[actina]] i la [[miosina]] dels músculs o les proteïnes del [[citosquelet]], que formen una carcassa que manté la forma de la cèl·lula. Altres proteïnes són importants en la [[senyalització cel·lular]], la [[resposta immunitària]], l'[[adherència cel·lular]] i el [[cicle cel·lular]]. Les proteïnes també són necessàries en la dieta dels [[animals]], car no poden sintetitzar tots els aminoàcids que necessiten i han d'obtenir [[aminoàcid essencial|aminoàcids essencials]] del menjar. Mitjançant el procés de la [[digestió]], els animals descomponen les proteïnes que han ingerit en aminoàcids lliures que posteriorment són utilitzats en el metabolisme.
Les proteïnes foren descrites i anomenades per primer cop pel químic suec [[Jöns Jacob Berzelius]] el 1838. Tanmateix, el paper essencial de les proteïnes en els éssers vius no fou apreciat completament fins al 1926, quan [[James Batcheller Sumner]] demostrà que l'[[enzim]] [[ureasa]] era una proteïna.<ref>{{ref-publicació |autor=Sumner, J. B. |article=The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper |url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/69/2/435.pdf?ijkey=028d5e540dab50accbf86e01be08db51ef49008f|publicació=Journal of Biological Chemistry|volum=69|pàgines=435–41|any=1926}}</ref> La primera proteïna que fou seqüenciada fou la [[insulina]], per [[Frederick Sanger]], que guanyà el Premi Nobel pel seu treball el 1958. Les primeres estructures proteiques en ser determinades foren la de l'[[hemoglobina]] i la de la [[mioglobina]], per [[Max Perutz]] i [[John Kendrew|Sir John Cowdery Kendrew]], respectivament, el 1958.<ref>{{ref-publicació |autor=Muirhead H, Perutz M. |article=Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution |publicació=Nature |volum=199 |exemplar=4894 |pàgines=633–38 |any=1963 |pmid=14074546 |doi=10.1038/199633a0}}</ref><ref>{{ref-publicació |autor=Kendrew J., Bodo G., Dintzis H., Parrish R., Wyckoff H., Phillips D. |article=A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis |publicació=Nature |volum=181 |exemplar=4610 |pàgines=662–66 |any=1958 |pmid=13517261|doi = 10.1038/181662a0}}</ref> L'estructura tridimensional d'ambdues proteïnes fou determinada per primer cop per anàlisi de difracció de rajos X; Perutz i Kendrew compartiren el [[Premi Nobel de Química]] del 1962 per aquests descobriments. Les proteïnes es poden [[purificació de proteïnes|purificar]] de la resta de components cel·lulars mitjançant una varietat de tècniques com ara [[ultracentrifugació]], [[Precipitació (química)|precipitació]], [[electroforesi]] i [[cromatografia]]; l'arribada de l'[[enginyeria genètica]] ha fet possible una sèrie de mètodes per facilitat la purificació. Els mètodes utilitzats habitualment per estudiar l'estructura i el funcionament de les proteïnes inclouen la [[immunohistoquímica]], la [[mutagènesi|mutagènesi dirigida]] i l'[[espectrometria de masses]].
== Bioquímica ==
{{principal|Bioquímica|Aminoàcid|Enllaç peptídic}}
[[Fitxer:Peptide group resonance.png|thumb|300px|Estructures de ressonància de l'[[enllaç peptídic]] que uneix aminoàcids individuals per formar un [[polímer]] proteic.]]
Les proteïnes són [[polímer]]s lineals formades per sèries de fins a vint {{mida|1=L}}-α-[[aminoàcids]] diferents. Tots els aminoàcids presenten trets estructurals comuns, incloent-hi un [[alfa carboni|α-carboni]] al qual estan [[enllaç químic|units]] un grup [[amino]], un grup [[carboxil]] i una [[cadena lateral]] variable. La [[prolina]] és l'única que difereix d'aquesta estructura bàsica, car conté un anell inusual al grup amino de l'extrem-N, que força el fragment d'amida CO–NH en una conformació fixa.<ref name=''Nelson''>Nelson D. L., Cox M. M. (2005). ''Lehninger's Principles of Biochemistry, 4th Edition''. W. H. Freeman and Company, Nova York.</ref> Les cadenes laterals dels aminoàcids estàndard, detallats a la [[llista d'aminoàcids estàndard]], tenen una gran varietat d'estructures i propietats químiques; és l'efecte combinat de totes les cadenes laterals dels aminoàcids d'una proteïna el que determina en última instància la seva estructura tridimensional i la seva reactivitat química.<ref>{{ref-publicació |autor=Gutteridge A., Thornton J. M.|article=Understanding nature's catalytic toolkit |publicació=Trends in Biochemical Sciences |volum=30 |exemplar=11 |pàgines=622–29 |any=2005|pmid=16214343 |doi=10.1016/j.tibs.2005.09.006}}</ref>
{{double image|left|Protein repeating unit.png|150|Peptide bond.png|185|Estructura química de l'enllaç peptídic (esquerra) i un enllaç peptídic entre [[leucina]] i [[treonina]] (dreta).}}
Els aminoàcids d'una cadena polipeptídica estan units per [[enllaç peptídic|enllaços peptídics]]. Una vegada enllaçats a la cadena proteica, un aminoàcid individual és anomenat "residu", mentre que les sèries unides d'àtoms de carboni, nitrogen i oxigen són coneguts com a "cadena principal" o "tronc proteic".<ref>Murray ''et al''., p. 19.</ref> L'enllaç peptídic té dues formes de [[ressonància (química)|ressonància]] que contribueixen un cert caràcter de [[enllaç covalent|doble enllaç]] i inhibeixen la rotació al voltant del seu eix, de manera que els alfa-carbonis són més o menys [[coplanar]]s. Els altres dos [[angle dièdric|angles dièdrics]] de l'enllaç peptídic determinen la forma local que assumeix el tronc proteic.<ref>Murray ''et al''., p. 31.</ref> L'extrem de la proteïna amb el grup carboxil lliure és conegut com a [[carboxil terminal]], mentre que l'extrem amb el grup amino lliure és l'[[amino terminal]].
Els mots "proteïna", "[[polipèptid]]" i "[[pèptid]]" són una mica ambigus i el seu significat es pot solapar. "Proteïna" se sol utilitzar per referir-se a la molècula biològica completa en una [[estructura terciària|conformació]] estable, mentre que "pèptid" està reservat generalment per oligòmers curts d'aminoàcids, que sovint manquen d'estructura tridimensional estable. Tanmateix, el límit entre els dos no està ben definit i sovint es marca a prop de 20-30 residus."<ref name="Lodish">Lodish H., Berk A., Matsudaira P., Kaiser C. A., Krieger M., Scott M. P., Zipurksy S. L., Darnell J. (2004). ''Molecular Cell Biology'' 5a edició. WH Freeman and Company: Nova York, NY.</ref> Polipèptid" es pot referir a qualsevol cadena lineal d'aminoàcids, sovint sense prendre en compte la seva llargada, però sovint implica l'absència d'una conformació definida.
[[Fitxer:Insulin.jpg|dcha|thumb|400px|estructura insulina.]]
== Estructura i plegament ==
Molts dels enllaços que formen una cadena polipeptídica permeten la lliure rotació dels àtoms que uneixen, la qual cosa confereix a l'esquelet de la proteïna una gran flexibilitat. Per tant, qualsevol molècula proteica pot, en principi, adoptar un nombre il·limitat de formes diferents (conformacions). No obstant això, la majoria de les cadenes polipeptídiques es pleguen adoptant una sola conformació particular. Això és a causa del fet que els esquelets dels diferents aminoàcids, a manera de cadenes laterals de la cadena principal, s'associen entre si i amb l'aigua formant diversos enllaços no covalents febles. Sempre que les cadenes laterals apropiades es trobin en posicions crucials en la cadena, es desenvoluparan importants forces que fan que una conformació particular sigui especialment estable.
Un dels factors més importants que condicionen el plegament d'una proteïna és la distribució de les seves cadenes laterals polars i no polars. Les cadenes laterals hidrofòbiques, molt abundants, tendeixen a agrupar-se en l'interior de la molècula, la qual cosa els permet evitar el contacte amb l'entorn aquós. Per contra, les cadenes laterals polars tendeixen a disposar-se prop de la part externa de la molècula proteica, on poden interaccionar amb l'aigua i altres molècules polars. Al descriure l'estructura d'una proteïna, resulta útil distingir diversos quatre nivells d'organització, cadascun dels quals es construeix sobre el nivell anterior d'una forma jeràrquica.
=== Estructura primària ===
{{Article principal|Estructura primària de les proteïnes}}
És comuna a totes les proteïnes i és la seqüència lineal d'aminoàcids que la integren; és a dir, indica els aminoàcids que la formen i l'orde en què es troben units. És l'estructura més senzilla i, tanmateix, la més important, ja que determina la resta de les estructures proteiques amb nivells superiors d'organització.
Una característica d'aquesta estructura és la seva disposició en ziga-zaga, deguda al caràcter planar de l'enllaç peptídic, cosa que provoca la rotació dels aminoàcids sobre els C<sub>α</sub> a fi d'equilibrar les forces d'atracció que es puguin generar.
Amb els vint aminoàcids possibles, el nombre de polipèptids que es poden formar és de 20<sup>n</sup>, en què n és el nombre d'aminoàcids presents en la cadena. Com que la majoria de pèptids contenen més de cent aminoàcids, fins i tot milers, la varietat de possibles seqüències és pràcticament il·limitada.
=== Estructura secundària ===
{{Article principal|Estructura secundària de les proteïnes}}
És la disposició espacial que adopta la seqüència d'aminoàcids o estructura primària a fi de ser estable, i és una conseqüència directa de la capacitat de gir que tenen els carbonis α dels aminoàcids. Els models més freqüents són l'α-hèlix i la conformació β o làmina plegada.
* [[Hèlix alfa|'''Hèlix alfa''' o '''α-hèlix''']]: en aquest tipus d'estructura, la cadena polipeptídica s'enrotlla en espiral sobre si mateixa a causa dels girs que es produeixen entorn de carboni α de cada aminoàcid. Aquesta estructura es manté gràcies als enllaços d'hidrogen intracatenaris formats entre el grup –NH de l'enllaç peptídic i el grup –C=O del quart aminoàcid que el segueix. Quan es forma l'α-hèlix, tots els grups –C=O queden orientats en la mateixa direcció, mentre que els –NH s'orienten en direcció contrària i els radicals dels aminoàcids queden dirigits cap a l'exterior de l'α-hèlix. La rotació té lloc cap a la dreta, de manera que cada aminoàcid fira 100° respecte a d'anterior. Això explica la presència de 3,6 residus aminoàcids per cada volta completa.
* [[Làmina beta|'''Làmina β''' o '''conformació β''' o '''làmina [beta] plegada''']]: a diferència de l'α-hèlix, aquí no interaccionen segments continus d'una única cadena polipeptídica, sinó diferents combinacions de seccions que no necessàriament van seguides una després de l'altra i que pertanyen a una o més cadenes polipetídiques. Els fragments de cadenes β estan ordenats un al costat de l'altre de manera que es formen ponts d'hidrogen entre els grups CO i NH de cadenes veïnes. Les cadenes que interaccionen poden ésser paral·leles ( les cadenes polipeptídiques es disposen en el mateix sentit N-C) o antiparal·leles (les cadenes polipeptídiques s'alternen en les direccions N-C i C-N). En ambdós casos, els radicals dels aminoàcids s'orienten envers ambdues bandes de la fulla, de manera alterna. Ocasionalment es formen làmines plegades β mixtes amb orientació paral·lela a un costat de la cadena i antiparal·lela a l'altre. Empíricament es demostra que la isoleucina, la valina, la treonina, la fenilalanina i la tirosina afavoreixen la formació d'estructures de làmina plegada; això no obstant, és estrany trobar restes de prolina en les β làmina plegades.
* '''Hèlix de [[col·lagen]]''': en les molècules de col·lagen, tres cadenes polipeptídiques distintes riques en l'aminoàcid prolina, estan enrotllades entre si generant una triple hèlix regular. Aquestes molècules de col·lagen estan, al seu torn, empaquetades formant fibril·les en les quals les molècules de col·lagen adjacents estan unides per enllaços covalents donant a les fibril·les una enorme resistència la tensió.
* '''[[Elastina]]''': les cadenes polipeptídiques de l'elastina, relativament lliures i desestructurades, estan unides per enllaços covalents creuats, generant una trama elàstica semblant al cautxú que permet que teixits tals com els de les artèries i dels pulmons es deformin i dilatin sense sofrir cap dany. L'elasticitat és deguda a la capacitat de les diferents molècules proteiques per a desenrotllar-se de manera reversible cada vegada que se'ls apliqui una força de tensió.
=== Estructura terciària ===
{{Article principal|Estructura terciària de les proteïnes}}
L'estructura terciària de les proteïnes, especialment de les que tenen un pes molecular elevat, està constituïda per diversos dominis o unitats compactes de 50 a 300 aminoàcids connectades a través de l'esquelet polipeptídic.
Un domini proteic pot concebre's com la unitat estructural bàsica d'una estructura proteica. El nucli de cada domini està compost fonamentalment per un conjunt de làminesβ, α-hèlix o d'ambdues coses. Aquestes estructures secundàries regulars estan afavorides a causa del fet que permeten la formació d'una gran quantitat d'enllaços d'hidrogen entre els àtoms de l'esquelet de la proteïna, la qual cosa és essencial per a estabilitzar l'interior del domini, on l'aigua no és assequible per a forma enllaços d'hidrogen amb l'oxigen polar del carbonil o amb l'hidrogen de l'amida de l'enllaç peptídic. Existeix un nombre limitat de maneres de combinar α-hèlix amb làminesβ per a formar una estructura globular, pel que determinades combinacions d'aquests elements, denominades motius, es presenten repetidament en el nucli de moltes proteïnes no relacionades entre si. Diverses combinacions de motius formen el domini proteic, en el qual la cadena polipeptídica tendeix a corbar-se dalt i baix al llarg de tota l'estructura, de vegades formant una làmina β o una α-hèlix.
Les característiques d'una proteïna i, del que és més important, les funcions biològiques que du a terme depenen de la seva estructura terciària.
=== Estructura quaternària ===
{{Article principal|Estructura quaternària de les proteïnes}}
Encara que moltes proteïnes estan formades per una única cadena polipeptídica, també n'hi ha moltes que estan constituïdes per més d'una subunitat o protòmer. L'estructura quaternària fa referència a aquesta associació de protómers per constituir la proteïna biològica activa. Els protòmers es poden unir dèbilment entre si mitjançant enllaços d'hidrogen o forces de Van der Waals, i de vegades, tot i que no és habitual, aquesta unió es pot establir mitjançant ponts disulfur.
== Biosíntesi ==
[[Fitxer:Genetic code-ca.svg|thumb|300px|left|La seqüència d'[[ADN]] del gen [[codi genètic|codifica]] la seqüència d'[[aminoàcid]]s de la proteïna.]]
Les proteïnes es munten a partir d'aminoàcids usant la informació codificada als [[gen]]s. Cada proteïna té la seva pròpia seqüència d'aminoàcids especificada per la seqüència de [[nucleòtids]] del gen que codifica cada proteïna. El [[codi genètic]] és un joc de [[codó|codons]] format per tres nucleòtids i cada [[combinatòria|combinació]] de tres nucleòtids codifica per a un aminoàcid, per exemple [[Adenina|A]][[Uracil|U]][[Guanina|G]] codifica per a [[metionina]]. Pel fet que l'[[ADN]] conté quatre nucleòtids, el nombre total de codons possibles és de 64; així doncs, hi ha redundància en el codi genètic: alguns aminoàcids vénen codificats per més d'un codó. Els gens codificats en l'ADN es [[transcripció genètica|transcriuen]] en pre-[[ARNm]] per proteïnes com l'[[ARN polimerasa]]. La majoria d'organismes que processen el pre-mRNA (també conegut com a '''transcrit primari''') usant diverses formes de [[modificació post-transcripcional]] per a la maduració de l'ARNm, el qual s'usa llavors com a motlle per a la [[síntesi proteica]] al [[ribosoma]]. En [[procariotes]] l'ARNm també pot usar-se tan aviat com es produeix o unir-se a un ribosoma després d'haver-se separat del [[nucleoide]]. En contrast, els [[eucariotes]] sintetitzen l'ARNm al [[nucli cel·lular]] i llavors travessen la [[membrana nuclear]] fin el [[citoplasma]], on llavors té lloc la [[síntesi proteica]]. La ràtio de síntesi de proteïnes és més gran en procariotes que en eucariotes, assolint 20 aminoàcids per segon.<ref name="Dobson">Dobson CM. (2000). The nature and significance of protein folding. In ''Mechanisms of Protein Folding'' 2nd ed. Ed. RH Pain. ''Frontiers in Molecular Biology'' series. Oxford University Press: New York, NY.</ref>
El procés de síntesi de proteïnes a partir d'un motlle d'ARNm es coneix com a [[síntesi proteica|traducció]]. L'ARNm és carregat a l'interior del ribosoma i es llegeixen tres nucleòtids alhora en correspondència de cada codó al seu [[parell de base]]s de l'[[anticodó]] localitzat a l'[[ARN de transferència]] (ARNt), el qual carrega l'aminoàcid corresponent al codó i reconeix. L'enzim [[aminoacil ARNt sintetasa]] "carrega" les molècules d'ARNt] amb l'aminoàcid específic. El polipèptid en [[Elongació (medicina)|elongació]] sovint s'anomena la '''cadena naixent'''. Les proteïnes sempre són biosintetitzades de l'extrem '''N terminal''' al '''C terminal'''.
La [[mida]] d'una proteïna es pot mesurar pel nombre d'aminoàcids que conté i per la seva [[massa molecular]] total la que és normalment mesurada en ''[[Unitat de massa atòmica|daltons]]'' (sinònim d'[[unitat de mesura|unitat]] de [[massa atòmica]]) i la fracció el kilodalton (k[[Unitat de massa atòmica|Da]]) més usat. Les proteïnes dels [[llevat]]s tenen una mitjana de 466 aminoàcids de longitud i uns 53 kDa de massa.
Les proteïnes més grans conegudes són les [[titina|titines]], un component del [[sarcòmer]] del [[múscul]] amb una massa molecular d'almenys 3.000 kDa i una longitud total d'almenys 27.000 aminoàcids.<ref>{{ref-publicació |autor=Fulton A, Isaacs W |article=Titin, a huge, elastic sarcomeric protein with a probable role in morphogenesis |publicació=Bioessays |volum=13 |exemplar=4 |pàgines=157-61 |any=1991 |pmid=1859393}}</ref>
=== Síntesi química ===
Les proteïnes petites també es poden sintetitzar químicament pel conjunt de mètodes coneguts com a [[síntesi de pèptids]], els quals es relacionen amb tècniques de [[síntesi orgànica]] com ara el [[lligament químic]] per a produir pèptids en multitud de camps.<ref>{{ref-publicació |autor=Bruckdorfer T., Marder O., Albericio F. |article=From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future |publicació=Curr Pharm Biotechnol |volum=5 |exemplar=1 |pàgines=29-43 |any=2004 |pmid=14965208}}</ref>
La síntesi química permet la introducció d'aminoàcids no naturals a les cadenes polipeptídiques, com ara el lligament d'una [[sonda fluorescent]] a les cadenes laterals dels aminoàcids.<ref>{{ref-publicació |autor=Schwarzer D., Cole P. |article=Protein semisynthesis and expressed protein ligation: chasing a protein's tail |publicació=Curr Opin Chem Biol |volum=9 |exemplar=6 |pàgines=561-9 |any=2005 |pmid=16226484}}</ref>
Aquests mètodes són útils en laboratoris [[bioquímic]]s i de [[biologia cel·lular]], però generalment no per aplicacions comercials. La síntesi química és ineficient per a polipèptids majors de 300 aminoàcids i les proteïnes sintetitzades poden no arribar a assumir la seva forma nativa o [[estructura terciària]]. La majoria de mètodes de síntesi procedeixen amb direcció C<sub>terminal</sub> a N<sub>terminal</sub> de forma contrària a la reacció biològica.
== Propietats de les proteïnes<ref>↑ Jimeno A., Ugedo L.. Biologia 1 Batxillerat. Barcelona: Grup Promotor/ Santillana Educación, S.L, 2.008. ISBN 978-84-7918-334-9. Pàg.70</ref> ==
Les propietats de les proteïnes depenen bàsicament de la cadena lateral R dels aminoàcids que la formen. Segons les propietats dels radicals R les propietats de la proteïna seran unes o unes altres. Les propietats principals són la [[solubilitat]], la [[desnaturalització]], l’[[especificitat]] i la seva [[Dissolució amortidora|capacitat amortidora]].
[[Fitxer:Desnaturalización.jpg|thumb|400px|Desnaturalització i renaturalització de les proteïnes]]
:1. '''Solubilitat''': la solubilitat de les proteïnes es deu als radicals R polars dels seus aminoàcids. Com més en conté més soluble és una proteïna. Normalment aquests radicals es dirigeixen cap a l’exterior i són els que formen [[pont d’hidrogen|ponts d'hidrogen]] amb l’aigua. La polaritat d’aquests radicals es pot veure augmentada en solucions salines diluïdes. Els canvis de [[PH]], que modifiquen el grau de ionització dels radicals R dels aminoàcids, afecten també a la solubilitat de la proteïna.
:2. '''Desnaturalització''': consisteix en la pèrdua de l’estructura d’una proteïna. Aquesta pèrdua d’estructura es deu al trencament dels enllaços que la constitueixen, principalment causat per un augment de la temperatura, variacions en el PH, canvis de la concentració salina del medi o agitació molecular.Normalment les proteïnes desnaturalitzades adopten una conformació filamentosa i precipiten. Això passa perquè les parts [[hidrofòbic|hidrofòbiques]] de la proteïna poden interaccionar amb altres proteïnes formant grans condensacions.Mentre una proteïna està desnaturalitzada generalment les seves funcions queden anul·lades, tot i que en molts casos, quan es torna a les condicions inicials la proteïna es pot tornar a renaturalitzar.
:3. '''Especificitat''': moltes proteïnes han d’interaccionar constantment amb altres [[molècula|molècules]]. Per poder distingir les molècules amb les quals han d’interaccionar de tota la resta presenten una estructura tridimensional i aminoàcids específics. Això els permet dur a terme un control fisiològic molt precís. En són exemples els [[Enzim|enzims]], les [[immunoglobulines]], la [[insulina]]...
:4. '''Capacitat amortidora''': a causa del caràcter [[amfòter]] dels aminoàcids,<ref>↑ Jimeno A., Ugedo L.. Biologia 1 Batxillerat. Barcelona: Grup Promotor/ Santillana Educación, S.L, 2.008. ISBN 978-84-7918-334-9. Pàg. 72</ref> les proteïnes poden neutralitzar petites variacions del pH d’un medi (solució tampó), cedint o captant [[protons]] (H<sup>+</sup>) segons sigui convenient.
== Classificació de les proteïnes<ref>↑ Jimeno A., Ugedo L.. Biologia 1 Batxillerat. Barcelona: Grup Promotor/ Santillana Educación, S.L, 2.008. ISBN 978-84-7918-334-9. Pàg. 61</ref> ==
Les proteïnes constituïdes tan sols per aminoàcids s’anomenen [[holoproteïna|holoproteïnes]], mentre que si a més d’aminoàcids estan formades per algun tipus de molècula diferent, reben el nom d’[[Proteïna conjugada|heteroproteïnes]].
Dins del grup de les holoproteïnes distingim les [[Proteïnes fibroses|proteïnes filamentoses]] i les [[proteïnes globulars]]. Les heteroproteïnes o proteïnes conjugades se subdivideixen en cinc grups diferents, segons quin tipus de molècula està associada al seu grup proteic: [[cromoproteïna|cromoproteïnes]], [[glicoproteïnes]], [[lipoproteïnes]], [[fosfoproteïnes]] i [[nucleoproteïnes]].
=== Holoproteïnes ===
'''Les proteïnes filamentoses''': presenten estructura secundària i majoritàriament tenen funcions estructurals. Són insolubles en aigua i es troben principalment en animals. Hi pertanyen els [[Col·lagen|col·lagens]], les α-[[queratina|queratines]], les β-queratines o fibroïnes i les [[elastina|elastines]].
'''Les proteïnes globulars''': presenten nivells estructurals superiors. Solen formar estructures compactades amb els grups [[Hidrofília|hidrofílics]] orientats cap a l’exterior i els grups hidrofòbics dirigits cap a l’interior. Degut a això normalment són dispersables en aigua i solucions salines. Hi pertanyen les [[protamina|protamines]], les [[histones]], les [[prolamina|prolamines]], les [[glutenina|glutenines]], les [[albúmina|albúmines]] i les [[globulina|globulines]] (ordenades de menys a més pes molecular).
=== Heteroproteïnes ===
Les heteroproteïnes són molècules constituïdes per la unió d’un grup proteic amb un altre no proteic mitjançant [[Enllaços químics|enllaços forts]]. El grup no proteic s’anomena [[grup prostètic]]. Les heteroproteïnes es classifiquen segons el grup prostètic que les formi.
'''Cromoproteïnes''': són els [[cromoproteïna|pigments]] i tenen com a grup prostètic una substància amb color. Segons el tipus de grup prostètic distingim els pigments porfirínics i els pigments no porfirínics.
Els pigments porfirínics tenen com a grup prostètic una [[porfirina]], és a dir, un [[anell tetrapirròlic]], al centre del qual s’hi troba un [[catió]] metàl·lic. Si el catió metàl·lic és l'ió ferrós (Fe <sup>2+</sup>), la porfirina rep el nom de [[grup hemo]]. Són exemples de pigments porfirínics l'[[hemoglobina]], la [[mioglobina]], els [[citocrom]]s i la [[catalasa]].
Els pigments no porfirínics tenen com a grup prostètic una molècula diferent de la porfirina. En són exemples l’[[hemocianina]] i l’[[hemeritrina]].
'''Glicoproteïnes''': tenen com a grup prostètic molècules glucídiques. La part glucídica és molt variable, i permet donar especificitat a les molècules. És per això que solen tenir funcions estructurals i de reconeixement. Són exemples de glicoproteïnes les immunoglobulines, les glicoproteïnes de membrana, l’[[hormona estimulant del fol·licle]] (FSH) i l’[[hormona estimulant de la tiroide]] (TSH), els [[proteoglicà|proteoglicans]] (quan la part proteica és molt més petita que la glucídica), entre d’altres.
'''Lipoproteïnes''': tenen com a grup prostètic [[àcids grassos]]. Solen trobar-se a les [[membrana citoplasmàtica|membranes citoplasmàtiques]], tot i que, a la sang per exemple, realitzen funcions de transport de [[lípids]].
'''Fosfoproteïnes''': tenen com a grup prostètic l’[[àcid fosfòric]] (H<sub>3</sub>PO<sub>4</sub>). Són exemples la [[caseïna]] i la [[vitel·lina]].
'''Nucleoproteïnes''': tenen com a grup prostètic un àcid nucleic. Per exemple les associacions de D.N.A amb [[histones]] o protamina per formar la cromatina al [[nucli cel·lular]] constitueixen nucleoproteïnes.
== Funcions cel·lulars ==
Les proteïnes són els actors principals dins la cèl·lula, executant les missions especificades per la informació codificada als gens.<ref name="Lodish" /> Amb l'excepció de certs tipus d'[[ARN]], la majoria de la resta de molècules biològiques són elements relativament inerts sobre els quals actuen les proteïns. Les proteïnes representen la meitat del pes en sec de la cèl·lula d'[[escheríchia coli]], mentre que altres macromolècules com l'[[ADN]] i l'ARN només representen el 3% i el 20%, respectivament.<ref name="Voet">Voet D., Voet J. G. (2004). ''Biochemistry'' Volum 1 3a edició. Wiley: Hoboken, NJ.</ref> El conjunt de proteïnes expressades en una cèl·lula o un tipus de cèl·lula determinat és el seu [[proteoma]].
[[Fitxer:Hexokinase ball and stick model, with substrates to scale copy.png|thumb|350px|right|L'enzim [[hexocinasa]] és presentat en un senzill modell de boles i pals. A escala, al cantó superior dret hi ha dos dels seus substrats, l'[[trifosfat d'adenosina|ATP]] i la [[glucosa]].]]
| 