Prolina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
correcció |
m bot: - (hidrofòbica). + (hidròfoba). |
||
Línia 92:
La distintiva estructura cíclica de la cadena lateral de la prolina és un gran impediment en la flexibilitat de la cadena proteica que la conté. Concretament, afecta a la llibertat de rotació de l'enllaç entre el [[nitrogen]] (N) i el [[carboni alfa]] (C<sup>α</sup>), fent que l'[[Angle_díedre#Angles_d.C3.ADedre_de_mol.C3.A8cules_biol.C3.B2giques|angle díedre]] φ (que es defineix per la posició dels àtoms C'-'''N-C<sup>α</sup>'''-C') estigui bloquejat als −60°: la conformació menys forçada. Aquest fet dóna a la prolina una excepcional rigidesa comparada amb qualsevol altre aminoàcid. A més a més, a l'hora de [[plegament proteic|plegar una proteïna]] i assolir la forma final de l'estructura, perd molt poca [[entropia]] conformacional, un dels motius de la seva presència tan estesa en les proteïnes d'[[termofília|organismes termòfíls]].
La prolina actua trencant la uniformitat al mig d'[[Estructura secundària de les proteïnes|estructures secundàries]] com ara [[hèlix alfa]] i [[làmina beta|làmines beta]]; tot i així, és més comú trobar-la com el primer residu d'una hèlix alfa i als filaments de la vora de làmines beta. La prolina també és molt present en els [[gir (bioquímica)|girs]], el que pot explicar el curiós fet de ser normalment exposada al solvent (a l'exterior) tot i tenir una cadena lateral completament alifàtica (
Una filera amb múltiples prolines i/o [[hidroxiprolina|hidroxiprolines]] pot crear una [[hèlix de poliprolina]], l'[[estructura secundària de les proteïnes|estructura secundària]] predominant en el [[col·lagen]]. La [[hidroxilació]] de la prolina per part de la [[prolil hidroxilasa]] incrementa l'estabilitat conformacional del col·lagen significativament.<ref name="SzpakJAS">{{ref-publicació |cognom=Szpak |nom=Paul |article=Fish bone chemistry and ultrastructure: implications for taphonomy and stable isotope analysis | url=http://uwo.academia.edu/PaulSzpak/Papers/827788/Fish_Bone_Chemistry_and_Ultrastructure_Implications_for_Taphonomy_and_Stable_Isotope_Analysis |publicació=[[Journal of Archaeological Science (journal)|Journal of Archaeological Science]] |any=2011 |volum=38 |exemplar=12 |pàgines=3358–3372 |doi=10.1016/j.jas.2011.07.022 }}</ref> Per tant, la hidroxilació de la prolina és un procés bioquímic crític pel manteniment del [[teixit connectiu]] dels organismes superiors. Malalties severes com ara l'[[escorbut]] poden ser causades per alteracions en aquesta hidroxilació, provocades per mutacions en l'enzim prolil hidroxilasa o falta d'[[vitamina C|àcid ascòrbic (vitamina C)]], necessari com a cofactor del mateix enzim.
| |||