Mioglobina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
m bot: - butxaca hidrofòbica i + butxaca hidròfoba i |
m bot: - força a que el + força que el |
||
Línia 11:
L’anell de l’hemo consta d’una molècula orgànica, la protoporfirina IX, on hi ha quatre anells de pirrol units per ponts de metilè. Quatre grups metil, així com dos vinil i un àcid propinoic, ocupen com a substituents el sistema de l’anell de tetrapirrol. L’extens sistema de dobles enllaços conjugats és la causa de la coloració intensa de les proteïnes que contenen hemo i en conseqüència, de la sang. Com “component inorgànic” es troba unió de ferro al centre del sistema d’anells complexat per quatre àtoms de nitrogen dels anells pirròlics. A la mioglobina i a l’hemoglobina, es tracta d’un anell de ferro divalent. El [[coenzim]] hemo és extremadament versàtil i serveix en altres proteïnes com a transportador d’electrons, com a grup catalític o com a sensor per a les unions de les molècules diatòmiques NO, CO i O<sub>2</sub>.
Afinitat del CO i O<sub>2</sub> pel grup hemo
El [[monòxid de carboni]] posseeix aproximadament 25 vegades més afinitat per l’hemo que l’oxigen i s’uneix pràcticament de manera irreversible. Amb el grup hemo lliure com a transportador d’oxigen patiriem ràpidament una intoxicació per CO. L’entorn proteic de l’hemo disminueix l’afinitat pel CO en un factor de 100. Per la seva forma d’omplir l’espai, la histidina distal força
== Unió de l'oxigen a la mioglobina ==
|