Homoserina: diferència entre les revisions

Segons la seva posició a l'espai, els aminoàcids (excepte la glicina) poden adoptar dues formes isomèriques: L (levògires) i D (dextrògires). Aquest fet és possible gràcies a la possiblitat que tenen els aminoàcids de formar dos enantiòmers al voltant de l'atom de carboni central ([[Alfa i beta carboni|carboni-α]]), al què hi ha unit el [[grup carboxil]] (-COOH) i la cadena lateral diferent en cada aminoàcid. Tenint en compte això, els L-aminoàcids són els que, llegint-los d'esquerra a dreta, el grup carboxil està a la dreta, per tant, els D-aminoàcids el tenen a l'esquerra. Les diferències funcionals entre aquests dos grups són bàsicament que les cèl·lules només són capaces de sintetitzar proteïnes amb la forma levògira. Aquest fenomen el va descobrir Louis Pasteur el 1843 estudiant l'activitat òptica de diferents àcids. Amb aquest experiment es va adonar que en fer arribar llum a un tipus d'aminoàcids, aquesta es polaritzava a l'esquerra (levògira), mentre que a un altre tipus d'aminoàcids, a la dreta (dextrògira). Avui en dia, gràcies als raigs X es sap que aquestes dues conformacions possibles són imatges simètriques una de l'altra a nivell molecular.<ref>{{Ref-llibre|cognom=Albert L Lehninger; David L Nelson; Michael M Cox|nom=|títol=Lehninger Principles of Biochemistry|url=|edició=|llengua=|data=|editorial=|lloc=|pàgines=|isbn=}}</ref> En la imatge es pot veure com aquesta homoserina és de la forma L, per tant, podrà ser utilitzada per la cèl·lula.

[[Fitxer:Biosintesi Homoserina.jpg|miniatura|292317.997x292997x317.997px|Biosíntesi de L-homoserina]]

El procés de formació de la L-homoserina es duu a terme a través de tres fases<ref>{{Cita libro|apellidos=Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt|nombre=|enlaceautor=|título=Fundamentos de Bioquímica. La vida a nivel molecular|url=|fechaacceso=|año=|editorial=|isbn=|editor=|ubicación=|página=|idioma=|capítulo=}}</ref>. El procés comença amb un '''aspartat''' de la forma L ja sintetitzat. Els enzims ''aspartat quinasa I'', ''homoserina deshidrogenasa'' I i ''homoserina deshidrogenasa II'' catalitzen la reacció de formació de '''L-aspartat-4-fosfat''' a partir de l'aspartat que ja es tenia. Aquesta reacció consumeix energia, exactament, una molècula d'ATP. Aquesta última molècula que s'ha sintetitzat es transforma en '''L-aspartat-semialdehid''', mentre el NADPH es redueix a NADP⁺, procés catalitzat per ''aspartat-semialdehid deshidrogenasa II''. A continuació, gràcies a l'ajuda dels dos enzims ''homoserina deshidrogenasa I'' i ''homoserina deshidrogenasa II'' ja es forma l'últim producte, que és la '''L-homoserina''', també amb la reducció del cofactor NADPH a NADPH⁺. Així doncs, un cop ja s'ha sintetitzat una molècula de L-homoserina, aquesta durà a terme diferents funcions.