Enllaç peptídic: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
degradacio |
|||
Línia 12:
[[Fitxer:Planar peptide group uk.svg|esquerra|miniatura|Els angles dihedres se solen anomenar Ψ i φ]]
A pesar de que l'enllaç carboxil-N sigui rígid, no ho són pas l'enllaç entre el nitrogen i el carboni alfa C<sub>α</sub>-N ni l'enllaç entre el carboxil i el caboni alfa anterior C<sub>α</sub>-C. D'aquesta manera, podem entendre l'enllaç peptídic com una sèrie de plans rígids que poden rotar. Aquesta rotació permet que la cadena d'aminoàcids s'organitzi de forma tridimensional i acabi donant lloc a l'estructura secundària i terciària de les proteïnes. L'angle que forma un aminoàcid amb el següent se sol anomenar angle dihedre o angle de torsió
==Degradació==
Hi ha diferents tècniques per trencar un enllaç peptídic. En presència d'aigua es trenca alliberant 8-16kJ/mol<ref>Martin RB. (1998) "Free energies and equilibria of peptide bond hydrolysis and formation", ''Biopolymers'', '''45''', 351–353.</ref>, però a una velocitat extremadament lenta, de l'ordre de milers d'anys. No obstant podem accelerar el procès d'hidròlisi de diverses maneres:
* Hidròlisi àcida: Consisteix en fer bullir de forma prolongada les proteïnes amb àcids forts, com ara H<sub>2</sub>SO<sub>4</sub> i HCl. Aquest mètode destrueix el triptòfan i part de la serina i la treonina, ja que aquest aminoàcids són més làbils
* Hidròlisi bàsica: Respecta els aminoàcids que es trenquen però forma barreges racèmiques. El procés és similar a l'anterior però fent servir bases fortes enlloc d'àcids forts, típicament NaOH i BaOH.
* Hidròlisi enzimàtica: És la que té lloc dins dels éssers vius, encara que també es pot fer al laboratori, i és catalitzada amb enzims presents als sucs gàstrics. No produeix barreges racèmiques ni destrueix els aminoàcids. Els enzims són la tripsina i la quimiotripsina.
* Hidròlisi tèrmica<ref>{{Ref-publicació|article=Kinetics of peptide hydrolysis and amino acid decomposition at high temperature|publicació=Geochimica et Cosmochimica Acta|llengua=en|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/001670379390540D|volum=57|exemplar=14|data=1993-07-01|pàgines=3281–3293|doi=10.1016/0016-7037(93)90540-D|issn=0016-7037}}</ref>: Si bé la temperatura només acostuma a desnaturalitzar les proteïnes, si se sotmeten a temperatures molt altes durant un temps llarg, els enllaços peptídics també es degraden.
== Referències ==
| |||