Mioglobina: diferència entre les revisions

La '''mioglobina''' és una proteïna codificada en l'[[humà|home]] pel [[gen]] MB.<ref>Akaboshi E (1985). "Cloning of the human myoglobin gene". Gene 33 (3): 241–9. {{PMID|2989088}}.</ref> Presenta una estructura globular d’una sola cadena [[pèptid|peptídica]] de 153 [[aminoàcid]]s i amb un [[hemo]] ([[porfirina]] que conté [[ferro]]) que actua de [[grup prostètic]] situat el centre, al voltant del qual es doblega l'[[apoproteïna]]. Té vuit hèlixs alfa (de la A a la H) i un nucli [[hidròfob]]. Té un pes molecular de 16,700 [[Unitat_de_massa_atòmica|daltons]] i és el principal [[pigment]] transportador d’[[oxigen]] al teixit muscular G.<ref>eorge A. Ordway and Daniel J. Garry (2004). "Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle". Journal of Experimental Biology 207: 3441–3446. doi:10.1242/jeb.01172. {{PMID|15339940}}.</ref>

[[Fitxer:Myoglobin.png|thumb|Estructura tridimensional de la mioglobina<ref>PDB 1MBO; Takano T (March 1977). "Structure of myoglobin refined at 2.0 Å resolution. II. Structure of deoxymyoglobin from sperm whale". J. Mol. Biol. 110 (3): 569–84. doi:10.1016/S0022-2836(77)80112-5. {{PMID|845960}}.</ref>]]

L’any 1958, l'equip de [[John Kendrew]], en varen determinar l'estructura amb una [[cristal·lografia]] de la mioglobina de [[catxalot]] per mitjà de [[rajos X]] d’alta resolució.<ref>JC Kendrew, G Bodo, HM Dintzis, RG Parrish, H Wyckoff, and DC Phillips (1958). "A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis". Nature 181 (4610): 662–666. doi:10.1038/181662a0. {{PMID|13517261}}.</ref> El motiu principal és que aquesta proteïna es troba al catxalot en grans quantitats (en concentracions 10 vegades més elevades que al múscul dels mamífers terrestres), ja que aquest [[cetaci]] la utilitza durant les freqüents immersions submarines com a reserva d’oxigen. Per aquest descobriment, John Kendrew va compartir l’any 1962 el [[Premi Nobel de Química]] amb [[Max Ferdinand Perutz|Max Perutz]].<ref>The Nobel Prize in Chemistry 1962</ref> Tot i que és una de les proteïnes més estudiades en biologia, encara no se n'ha establert la vertadera funció fisiològica. En enginyeria genètica, els [[ratolí|ratolins]] modificats amb una manca de mioglobina són viables, però presenten una reducció del 30% a la sortida [[sístole|sistòlica]] [[cor|cardíaca]]. S’adaptaren a aquesta deficiència per mitjà de mecanismes [[genètic]]s [[hipòxic]]s i incrementant la [[vasodilatació]].<ref>Mammen PP, Kanatous SB, Yuhanna IS, Shaul PW, Garry MG, Balaban RS, Garry DJ (2003). "Hypoxia-induced left ventricular dysfunction in myoglobin-deficient mice". American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology 285(5): H2132–41. {{PMID|12881221}}.</ref>

La mioglobina és un marcador sensible per a les lesions al múscul, fent-lo un marcador potencial per a atacs al cor a pacients amb dolor de pit.<ref>M. Weber, M. Rau, K. Madlener, A. Elsaesser, D. Bankovic, V. Mitrovic and C. Hamm (2005). "Diagnostic utility of new immunoassays for the cardiac markers cTnI, myoglobin and CK-MB mass". Clinical Biochemistry 38: 1027. doi:10.1016/j.clinbiochem.2005.07.011. {{PMID|16125162}}.</ref>