Hemoglobina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
m neteja i estandardització de codi |
|||
Línia 38:
En la majoria dels humans, la molècula d'hemoglobina és un conjunt de quatre subunitats de proteïna globulars. Cada subunitat es compon d'una cadena de proteïna lligada estretament a un grup d'hemo. Cada cadena de proteïna connecta un conjunt de segments estructurals d'hèlix d'alfa que estan units en un plegament de globina, anomenats així perquè és mateix plegament utilitzat en unes altres proteïnes d'hemoglobina com la [[mioglobina]].<ref> name = "Steinberg_2001_95">{{harvnb|Steinberg|2001|p=95}}</ref><ref name = "Hardison_1996_1">{{harvnb|Hardison|1996|p=1}}</ref> Aquest patró de plegament conté una cavitat que lliga fortament amb el grup hemo.
Un grup d'hemo consta d'un ió (àtom carregat) [[ferro]] (Fe) que s’aguanta en un anell heterocíclic, conegut com a [[porfirina]]. L’anell de porfirina consta de quatre molècules
El ió ferro pot estar en l’estat Fe<sup>2+</sup> o l'estat Fe<sup>3+</sup>, però ferrihemoglobina (methemoglobina) (Fe<sup>3+</sup>) no pot lligar oxigen.<ref>{{ref-publicació |autor=Linberg R, Conover CD, Shum KL, Shorr RG |article=Hemoglobin based oxygen carriers: how much methemoglobin is too much? |publicació=Artif Cells Blood Substit Immobil Biotechnol |volum=26 |exemplar=2 |pàgines=133–48 |any=1998 |pmid=9564432|doi=10.3109/10731199809119772 |mes=Mar |issn=1073-1199}}</ref> Lligant, l'oxigen temporalment s'oxida (Fe<sup>2+</sup>) a (Fe<sup>2+</sup>), així el ferro ha d'existir en l'estat d'oxidació +2 per poder lligar oxigen. L’enzim methemoglobina reductasa reactiva hemoglobina trobada en estat inactiu (Fe3+) reduint el centre de ferro.
En humans adults, el tipus d'hemoglobina més comú és un tetràmer (que conté 4 subunitats de proteïnes) anomenada hemoglobina A, consta de dues subunitats α i dues β fita no enllaçades covalentment, formades per 141 i 146 residus d'aminoàcids, respectivament. Això s’expressa com α₂β₂. Les subunitats són estructuralment similars i tenen la mateixa mida. Cada subunitat té un pes molecular d'aproximadament 17,000 [[Unitat de massa atòmica|dalton]]s, per un pes molecular total del tetràmer
La molècula d'hemoglobina està feta de 2 cadenes α i 2 cadenes γ. Les cadenes γ es canvien gradualment per cadenes β com quan creix un nen.<ref name="medicinenet">[http://www.medicinenet.com/hemoglobin/article.htm "Hemoglobin"]. MedicineNet. N.p., n.d. Web. 12 Oct. 2009.</ref>
Línia 65:
Totes aquestes estructures són paramagnètiques (tenen electrons desaparellats), no diamagnètics. Així, una distribució no intuïtiva d'electrons en la combinació del ferro i oxigen existeix, per explicar el diamagnetisme observat i cap electró desaparellat.
Les tres possibilitats lògiques per produir Hb-O<sub>2</sub>
# Spin↓ lliga Fe<sup>2+</sup> a l’oxigen lliure. Tant el ferro d’espín↓ com l’oxigen lliure són diamagnètics. Tanmateix, la forma d'oxigen lliure és la forma d'energia més elevada de la molècula.
Línia 94:
Una altra vista de com la unió dels lligands provoca un canvi conformacional (estructural) a hemoglobina. Només es mostra un dels quatre grups hemo, però més electrons de la cadena de proteïnes s'inclou en aquest diagrama, en comparació amb el de damunt. La unió i l’alliberació d'oxigen (color verd) il·lustra les diferències estructurals entre oxi- i desoxihemoglobina, respectivament. La histidina que és estirada pel moviment de l'àtom de ferro, es mostra en groc.
Quan l'oxigen s’uneix al complex de ferro, provoca que l'àtom de ferro s'enretiri cap al centre del pla de l'anell de porfirina (vegi diagrama que es mou). Al mateix temps, la cadena del costat de l’imidazole del residu d'histidina que interacciona amb l'altre pol del ferro s'estira cap a l'anell de porfirina. Aquesta interacció de forces de l'anell del costat de fora del tetràmer, provoca una pressió en l'hèlix de proteïna que conté la histidina a mesura que es mou més a prop de l'àtom de ferro. Aquesta pressió es transmet als tres monòmers restants del tetràmer on provoca un canvi
En la forma tetramèrica d'hemoglobina d’un adult normal, la unió d'oxigen és un procés cooperatiu. La unió d’afinitat de l'hemoglobina amb l’oxigen augmenta amb la saturació de la molècula d'oxigen, amb la primera lligam d’oxígens influeix la forma dels llocs d’unió per als pròxims oxígens, de manera favorable per lligar. Aquesta unió cooperativa positiva s'aconsegueix completament mitjançant canvis conformacionals del complex de la proteïna hemoglobina com hem explicat a dalt, i.e. quan una subunitat de la proteïna hemoglobina s’oxigena, provoca un canvi conformacional o estructural de tot el complex, fent que les altres subunitats tinguin més afinitat amb l’oxigen. Com a conseqüència, la corba d'unió de l’oxigen a l'hemoglobina és sigmoïdal, (forma de S), en contra de la corba hiperbòlica normal associada amb la unió no cooperativa.
Línia 189:
== Lloc que té en una malaltia ==
La deficiència d'hemoglobina pot ser causada ja sigui per una disminució de les molècules d'hemoglobina (com succeeix en l'anèmia) o per una disminució de l'habilitat de cada molècula per unir-se a l'oxigen a una mateixa [[pressió parcial]] d'oxigen. Les hemoglobinopaties (defectes genètics resultants de l'estructura anormal de la molècula d'hemoglobina) poden causar les dues. En qualsevol cas, una deficiència de l'hemoglobina disminueix la capacitat de transportar oxigen de la sang.
Una disminució de l'hemoglobina està, generalment, estrictament distingida de la
Altres causes comunes perquè hi hagi una baixa quantitat d'hemoglobina són: pèrdua de sang, deficiència nutricional, problemes de la medul·la òssia, [[quimioteràpia]], [[insuficiència renal]] o hemoglobina anormal (com en el cas de la malaltia de l'anèmia falciforme).
| |||