Substrat (bioquímica): diferència entre les revisions

Contingut suprimit Contingut afegit
m neteja i estandardització de codi
Funció de suggeriments d'enllaç: 3 enllaços afegits.
Etiquetes: editor visual Edita des de mòbil Edició web per a mòbils Newcomer task Suggested: add links
Línia 13:
Cal remarcar que només el pas intermedi és irreversible.
 
Si s'augmenta la concentració del substrat, també augmentarà la [[velocitat de reacció]] degut a la probabilitat que augmenti el nombre de complexos enzim-substrat; això té lloc fins que l'enzim esdevé el [[factor limitant]].
 
És important remarcar que els substrats sobre els quals un determinat enzim pot actuar ''in vitro'' poden no reflectir els substrats [[Fisiologia|fisiològics]] i endògens de l'enzim ''in vivo''. Per exemple, mentre que l'[[àcid gras amida hidrolasa]] (FAAH) pot [[Hidròlisi|hidrolitzar]] els endocannabinoides [[2-araquidonoilglicerol]] (2-AG) i l'[[anandamida]] a velocitats similars ''in vitro'', la disrupció genètica o farmacològica de la FAAH eleva l'anandamida però no el 2-AG, cosa que suggereix que el 2-AG no és un substrat endogen ''in vivo'' de la FAAH.<ref>Cravatt BF, Demarest K, Patricelli MP, Bracey MH, Giang DK, Martin BR, Lichtman AH. (2001) Supersensitivity to anandamide and enhanced endogenous cannabinoid signaling in mice lacking fatty acid amide hydrolase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 98(16):9371-9376.</ref> En un altre exemple, les ''N''-acil taurines (NATs) augmenten dràsticament en animals amb disrupció de FAAH, però en realitat són rares en substrats de FAAH ''in vitro''.<ref>Saghatelian A, Trauger SA, Want EJ, Hawkins EG, Siuzdak G, i Cravatt BF. (2004) Assignment of endogenous substrates to enzymes by global metabolite profiling. Biochemistry. 43(45):14332-14339.</ref>
 
== Referències ==