Plastocianina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
Contingut canviat per «NO TENGO NI IDEA DE QUE ES ESTO, MEJOR TE COMPRAS UN DICCIONARIO». |
m Bot: Rv. edic. de 80.32.96.26 (disc) a vers. 4659232 de JoRobot (disc) |
||
Línia 1:
[[File:Plastocyanin-from-3BQV-3D-cartoon-balls.png|thumb|right|200px|Estructura de PDB 3BQV.<ref>http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=3BQV</ref> ]]
La '''plastocianina''' (Pc) és una proteïna contenidora de [[coure]], involucrada en la transferència d'electrons. La proteïna és monomèrica, amb un pes molecular al voltant de 10.500 [[Unitat de massa atòmica|Da]] i 99 [[aminoàcid]]s en la majoria de [[traqueobiont|plantes vasculars]]. És un membre de la família de les plastocianines de proteïnes relacionades amb el coure.
== Estructura ==
L'estructura terciària de la [[proteïna]] és un [[full beta]], comú en proteïnes que interactuen amb altres proteïnes. Tot i que la superfície molecular de la plastocianina difereix en cada planta, [[alga]] o cianobacteri, l'estructura de la zona d'unió al coure generalment és igual. El lloc d'unió al coure és descrit com una piràmide trigonal deformada. El pla trigonal de la base de la piràmide és format per dos àtoms de [[nitrogen]] (N1 i N2) de dues [[histidina|histidines]] (His), i un àtom de [[sofre]] (S1) d'una [[cisteïna]]. El segon sofre (S2) d'una [[metionina]] axial forma la punta. La deformació es dóna en les llargades dels enllaços entre el coure i els sofres que s'hi uneixen. La unió Cu-S1 és més curta (207 [[picometre]]s) que la unió Cu-S2 (282 pm). La llargada de l'enllaç Cu-S2 desestabilitza la forma del Cu(II) i incrementa el potencial redox de la proteïna. El color blau (597 nm pic d'absorció) és degut a l'enllaç Cu-S1 on hi ha transferència de càrrega entre Spπ a Cudx2-y2.<ref name=Gewirth&Solomon1988>Gewirth & Solomon (1988) ''Electronic structure of plastocyanin.'' J Am Chem Soc 110:3811-3819</ref>
En la forma reduïda de la plastocianina, la '''His-87''' obté un protó amb un [[pKa]] de 4,4. L'obtenció del protó preveu l'actuació com a lligand i la geometria del lloc d'unió al coure esdevé plana trigonal. Mentre la superfície molecular de la proteïna prop el lloc d'unió al coure varia molt poc, totes les plastocianines tenen una seqüència hidrofòbica al voltant de la histidina exposada del lloc d'unió al coure. En la plastocianina de les plantes, els residus àcids estan situats als dos costats de [[tirosina]]-83, altament conservada. La plastocianina de les algues, i la de les plantes vasculars de la família de les ''[[Apiaceae]]'', contenen residus àcids similars, però tenen una forma diferent de la plastocianina de les plantes. En els cianobacteris, la distribució de residus carregats a la superfície és diferent de la plastocianina eucariota i la variació entre diferents espècies de [[bacteris]] és gran. Algunes plastocianines de [[cianobacteri]]s tenen 107 aminoàcids. Tot i que els residus àcids no es conserven en bacteris, el model hidrofòbic és sempre present. Es creu que aquests models hidrofòbics i àcids poden ser llocs de reconeixement o unió per les altres proteïnes involucrades en la transferència d'electrons.
== Funció==
En la [[fotosíntesi]], les funcions de la plastocianina com a agent de transferència d'electrons entre el [[citocrom f]] del [[citocrom b]]<sub>6</sub>f complex del [[fotosistema II]] i [[p700+]] del [[fotosistema I]]. El complex [[citocrom b6f]] i el P700+ són ambdues [[proteïna de membrana|proteïnes de membrana]] amb residus exposats a la cara del lumen dels [[tilacoide]]s dels [[cloroplast]]s. El citocrom f actua com a donador d'electrons, mentre que el P700+ accepta electrons de la forma reduïda de la plastocianina.
===Reaccions ===
La plastocianina (Cu<sup>2+</sup>Pc) és reduïda pel citocrom f segons la següent reacció:
:Cu<sup>2+</sup>Pc + e<sup>-</sup> → Cu<sup>+</sup>Pc
Després de la dissociació, la Cu+Pc difon a través del [[lumen]] fins que reconeix/s'uneix amb la P700+. La P700+ oxida la Cu+Pc segons la següent reacció:
:Cu<sup>+</sup> → Cu<sup>2+</sup>Pc + e<sup>-</sup>
El potencial redox és al voltant de 370mV<ref>Anderson et al., 1987; Biochim Biophys Acta 894:386-398</ref> i el [[punt isoelèctric]] es troba al voltant de 4.<ref>Ratacjzak et al., 1988; Biochim Biophys Acta 933:306-318</ref>
== Bibliografia===
* Freeman, H. C., Guss, J. M. ''Plastocyanin.'' Handbook of Metalloproteins (2001), 2 1153-1169.
* Lippard, S. J., Berg, J. M. ''Blue Copper Proteins.'' Principles of Bioinorganic Chemistry (1994) 237-242.
* Sato, K., Kohzuma, T., and Dennison, C. ''Active Site Structure and Electron-Transfer Reactivity of Plastocyanins.'' ''J. Am. Chem. Soc.'' (2003) 2101-2112 {{Entrez Pubmed|12590538}}
== Referències ==
{{Referències|2}}
[[Categoria:Proteïnes]]
[[de:Plastocyanin]]
[[en:Plastocyanin]]
[[es:Plastocianina]]
[[pl:Plastocyjanina]]
| |||