Plastocianina: diferència entre les revisions

Contingut suprimit Contingut afegit
m Robot: Reemplaçament automàtic de text (->http:// +>{{format ref}} http://)
Línia 3:
 
== Estructura ==
L'[[Estructura terciària de les proteïnes|estructura terciària de la [[proteïna]] és un [[full beta]], comú en proteïnes que interactuen amb altres proteïnes. Tot i que la superfície molecular de la plastocianina difereix en cada planta, [[alga]] o cianobacteri, l'estructura de la zona d'unió al coure generalment és igual. El lloc d'unió al coure és descrit com una piràmide trigonal deformada. El pla trigonal de la base de la piràmide és format per dos àtoms de [[nitrogen]] (N1 i N2) de dues [[histidina|histidines]] (His), i un àtom de [[sofre]] (S1) d'una [[cisteïna]]. El segon sofre (S2) d'una [[metionina]] axial forma la punta. La deformació es dóna en les llargades dels enllaços entre el coure i els sofres que s'hi uneixen. La unió Cu-S1 és més curta (207 [[picometre]]s) que la unió Cu-S2 (282 pm). La llargada de l'enllaç Cu-S2 desestabilitza la forma del Cu(II) i incrementa el potencial redox de la proteïna. El color blau (597 nm pic d'absorció) és degut a l'enllaç Cu-S1 on hi ha transferència de càrrega entre Spπ a Cudx2-y2.<ref name=Gewirth&Solomon1988>Gewirth & Solomon (1988) ''Electronic structure of plastocyanin.'' J Am Chem Soc 110:3811-3819</ref>
 
En la forma reduïda de la plastocianina, la '''His-87''' obté un protó amb un [[pKa]] de 4,4. L'obtenció del protó preveu l'actuació com a lligand i la geometria del lloc d'unió al coure esdevé plana trigonal. Mentre la superfície molecular de la proteïna prop el lloc d'unió al coure varia molt poc, totes les plastocianines tenen una seqüència hidrofòbica al voltant de la histidina exposada del lloc d'unió al coure. En la plastocianina de les plantes, els residus àcids estan situats als dos costats de [[tirosina]]-83, altament conservada. La plastocianina de les algues, i la de les plantes vasculars de la família de les ''[[Apiaceae]]'', contenen residus àcids similars, però tenen una forma diferent de la plastocianina de les plantes. En els cianobacteris, la distribució de residus carregats a la superfície és diferent de la plastocianina eucariota i la variació entre diferents espècies de [[bacteris]] és gran. Algunes plastocianines de [[cianobacteri]]s tenen 107 aminoàcids. Tot i que els residus àcids no es conserven en bacteris, el model hidrofòbic és sempre present. Es creu que aquests models hidrofòbics i àcids poden ser llocs de reconeixement o unió per les altres proteïnes involucrades en la transferència d'electrons.