Mioglobina: diferència entre les revisions

Contingut suprimit Contingut afegit
m r2.7.1) (Robot afegeix: fa:میوگلوبین
Cap resum de modificació
Línia 6:
== Estructura ==
La mioglobina conté un anell de [[porfirina]] amb un centre de ferro. El grup hemo està disposat en una butxaca hidrofòbica i fixat mitjançant enllaços no covalents. Es tracta d’un sistema aromàtic d’anells amb un ió de ferro (Fe<sup>2+</sup>) central que és on s’uneix l’oxigen.
Quatre de les sis posicions de coordinació possibles (possibilitats d’unió) de l’ió ferro disposades de forma ortoèdrica estan saturades per l’hemo. A la mioglobina, la quintacinquena posició està ocupada per un residu d’histidina de la hèlix F; és l’anomenada histidina proximal. La sextasisena posicició pot ser ocupada de forma reversible per l’oxigen com a lligand addicional. Un altre residu d’histidina, histidina distal de la hèlix E, estabilitza aquest complexe per mitjà de ponts d’hidrogen amb l’oxigen. Només la Fe<sup>2+</sup>-mioglobina (ferromioglobina) està en disposició d’unir O<sub>2</sub>. Si el ferro es troba en la seva forma fèrrica més oxidada (Fe<sup>3+</sup>), la sexta posició la pren una molècula d’aigua. Una de les funcions del recobriment proteic consisteix en protegir el grup hemo de l’oxidació. També el grup hemo lliure uneix oxigen, tot i que no ho fa reversiblement.
 
=== Estructura del grup hemo ===