GroES
GroES és una proteïna xaperona molecular Hsp10 d'E. coli de 10 kDa que serveix de tapa en els dos extrems del complex cilíndric GroEL. GroES i GroEL plegats formen el complex molecular anomenat GroEL/GroES.[1]
| Substància | gen  |
|---|---|
| Identificadors | |
| Símbol | HSPE1 |
| HUGO | 5269 |
| Entrez | 3336 |
| OMIM | 600141 |
El GroES existeix com un oligòmer en forma d’anell d’entre sis i vuit subunitats idèntiques, mentre que la xaperonina de 60 kDa (cpn60 - o groEL en bacteris) forma una estructura que comprèn 2 anells apilats, cada anell conté 7 subunitats idèntiques.[2] Aquestes estructures anulars es munten per autoestimulació en presència de Mg2 + -ATP. La cavitat central del tetradecàmer cilíndric cpn60 proporciona un entorn aïllat per al plegament de proteïnes mentre cpn-10 s’uneix a cpn-60 i sincronitza l’alliberament de la proteïna plegada de manera dependent de Mg2 + -ATP.[3] La unió de cpn10 a cpn60 inhibeix la feble activitat ATPasa de cpn60.
Homologia funcional modifica
En humans, la proteïna Hsp10 també coneguda per cpn10 o EPF fa una funció similar a GroES. És codificada pel gen HSPE1. Aquesta homologia també ha estat detectada en altres mamífers, bacteris i virus (fags) (figura1).
Referències modifica
- ↑ Lee KH, Kim HS, Jeong HS, Lee YS (October 2002). "Chaperonin GroESL mediates the protein folding of human liver mitochondrial aldehyde dehydrogenase in Escherichia coli". Biochem. Biophys. Res. Commun. 298 (2): 216–24. doi:10.1016/S0006-291X(02)02423-3. PMID: 12387818
- ↑ «Homologous plant and bacterial proteins chaperone oligomeric protein assembly». Nature, 333, 6171, maig 1988, pàg. 330–4. DOI: 10.1038/333330a0. PMID: 2897629.
- ↑ «Cloning, sequencing, mapping, and transcriptional analysis of the groESL operon from Bacillus subtilis». J. Bacteriol., 174, 12, juny 1992, pàg. 3993–9. DOI: 10.1128/jb.174.12.3993-3999.1992. PMC: 206108. PMID: 1350777.