Usuari:Anskarbot/Traduccions/Estructura de las proteínas

Estructura de les proteïnes. Projecte del Genoma Humà.

La estructura de les proteïnes reuneix les propietats de disposició a l'espai de les molècula s de proteïna que provenen de la seva seqüència d'aminoàcids, les característiques física s del seu entorn i la presència de compostos simples o complexos que les estabilitzin i/o condueixin a un plegament específic.

Plantilla:Artículo bueno thumb|350px|right|Estructura de las proteínas. Proyecto del Genoma Humano. La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un plegamiento específico.

Estructura de los aminoácidos

Els aminoàcids, monòmer s components del polímer proteïna, són molècula s quirales constituïdes per un àtom de carboni central, el C_α, que porten en aquest un grup amino i un grup carboxil, la qual cosa els dóna el seu nom, a més d'un àtom de hidrogen i una cadena lateral que els confereix les seves característiques definitòries, i en funció de la qual es classifiquen.

Los aminoácidos, monómeros componentes del polímero proteína, son moléculas quirales constituidas por un átomo de carbono central, el C_α, que portan en éste un grupo amino y un grupo carboxilo, lo cual les da su nombre, además de un átomo de hidrógeno y una cadena lateral que les confiere sus características definitorias, y en función de la cual se clasifican.

Els 20 α-L-aminoàcids *proteinogénicos són els llistats en la següent taula:

Los 20 α-L-aminoácidos proteinogénicos son los listados en la siguiente tabla:

Nom	Codi de tres lletres	Codi d'una lletra	Abundància relativa (%) I.C.	MW	pK	VdW volum (Å3)	Cargado, Polar, Hidrofóbico, Neutro
Alanina	Ala	A	13.0	71	[ ]	67	H
Arginina	Arg	R	5.3	157	12.5	148	C+
Asparagina	Asn	N	9.9	114	[ ]	96	P
Aspartat	Asp	D	9.9	114	3.9	91	C-
Cisteïna	Cys	C	1.8	103	[ ]	86	P
Glutamato	Glu	I	10.8	128	4.3	109	C-
Glutamina	Gln	Q	10.8	128	[ ]	114	P
Glicina	Gly	G	7.8	57	[ ]	48	N
Histidina	His	H	0.7	137	6.0	118	P, C+
Isoleucina	Ile	I	4.4	113	[ ]	124	H
Leucina	Leu	L	7.8	113	[ ]	124	H
Lisina	Lys	K	7.0	129	10.5	135	C+
Metionina	Met	M	3.8	131	[ ]	124	H
Fenilalanina	Phe	F	3.3	147	[ ]	135	H
Prolina	Pro	P	4.6	97	[ ]	90	H
Serina	Ser	S	6.0	87	[ ]	73	P
Treonina	Thr	T	4.6	101	[ ]	93	P
Triptòfan	Trp	W	1.0	186	[ ]	163	P
Tirosina	Tyr	I	2.2	163	10.1	141	P
Valina	Val	V	6.0	99	[ ]	105	H

Nombre	Código de tres letras	Código de una letra	Abundancia relativa (%) E.C.	MW	pK	VdW volumen (Å3)	Cargado, Polar, Hidrofóbico, Neutro
Alanina	Ala	A	13.0	71		67	H
Arginina	Arg	R	5.3	157	12.5	148	C+
Asparagina	Asn	N	9.9	114		96	P
Aspartato	Asp	D	9.9	114	3.9	91	C-
Cisteína	Cys	C	1.8	103		86	P
Glutamato	Glu	E	10.8	128	4.3	109	C-
Glutamina	Gln	Q	10.8	128		114	P
Glicina	Gly	G	7.8	57		48	N
Histidina	His	H	0.7	137	6.0	118	P, C+
Isoleucina	Ile	I	4.4	113		124	H
Leucina	Leu	L	7.8	113		124	H
Lisina	Lys	K	7.0	129	10.5	135	C+
Metionina	Met	M	3.8	131		124	H
Fenilalanina	Phe	F	3.3	147		135	H
Prolina	Pro	P	4.6	97		90	H
Serina	Ser	S	6.0	87		73	P
Treonina	Thr	T	4.6	101		93	P
Triptófano	Trp	W	1.0	186		163	P
Tirosina	Tyr	Y	2.2	163	10.1	141	P
Valina	Val	V	6.0	99		105	H

Termodinámica del plegamiento

En condicions fisiològiques, el procés de plegament d'una proteïna globular està clarament afavorit termodinàmica ment, això és, l'increment de energia lliure global del procés ha de ser negatiu (encara que algun dels seus passos pot ser positiu). Aquest canvi s'aconsegueix equilibrant una sèrie de factors termodinàmics com l'entropia conformacional, les interaccions carrega-càrrega, els ponts d'hidrogen interns, les interaccions hidrofòbiques i les interaccions de van der Waals . .

En condiciones fisiológicas, el proceso de plegamiento de una proteína globular está claramente favorecido termodinámicamente, esto es, el incremento de energía libre global del proceso debe ser negativo (aunque alguno de sus pasos puede ser positivo). Este cambio se consigue equilibrando una serie de factores termodinámicos como la entropía conformacional, las interacciones carga-carga, los puentes de hidrógeno internos, las interacciones hidrofóbicas y las interacciones de van der Waals. .

Entropía conformacional

Es defineix entropia conformacional del plegat com la disminució de la entropia, de la aleatoriedad en definitiva, durant el pes des d'una multitud de conformacions de cabdell aleatori fins a una única estructura plegada. L'energia lliure, representada en l'equació ΔG = ΔH - T ΔS, demostra que el ΔS negatiu realitza una contribució positiva a ΔG. És a dir, el canvi d'entropia conformacional s'oposa al plegat. Per això, el ΔG global, que ha de ser negatiu, es deu al fet que o ben ΔH és negatiu i gran o a algun altre augment de l'entropia amb el plegat. En la pràctica es donen ambdues coses.

Se define entropía conformacional del plegado como la disminución de la entropía, de la aleatoriedad en definitiva, durante el paso desde una multitud de conformaciones de ovillo aleatorio hasta una única estructura plegada. La energía libre, representada en la ecuación ΔG = ΔH - T ΔS, demuestra que el ΔS negativo realiza una contribución positiva a ΔG. Es decir, el cambio de entropía conformacional se opone al plegado. Por ello, el ΔG global, que debe ser negativo, se debe a que o bien ΔH es negativo y grande o a algún otro aumento de la entropía con el plegado. En la práctica se dan ambas cosas.

La font de ΔH negatiu és el cúmul d'interaccions favorables energèticament que es donen a l'interior del glòbul proteic, interaccions que solen ser no covalents.

La fuente de ΔH negativo es el cúmulo de interacciones favorables energéticamente que se dan en el interior del glóbulo proteico, interacciones que suelen ser no covalentes.

Interacciones carga-carga

Article principal: Enlace iónico

Article principal: Enlace iónico

Les interaccions carrega-càrrega es donen entre grups polars i carregats de les cadenes laterals dels aminoàcids components del polipèptid, ja que els grups carboxil i amino del carboni alfa estan implicats en el enllaç peptídic . D'aquesta manera, aquests grups ionitzats s'atreuen i formen un equivalent a sals entre residus del polipèptid: de fet, es denominen de vegades ponts salins. Evidentment, aquestes interaccions desapareixen quan el pH del mitjà és tal que es perd l'estat d'ionització del grup; de fet, aquesta és una de les causes de la desnaturalització ràpida de les proteïnes mitjançant addició d'àcids o bases, i subjuga a les proteïnes a un entorn d'un pH tamponado i moderat, que és el fisiològic, excepte excepcions, com pot ser l'interior lisosoma l en l'entorn subcelular

Las interacciones carga-carga se dan entre grupos polares y cargados de las cadenas laterales de los aminoácidos componentes del polipéptido, puesto que los grupos carboxilo y amino del carbono alfa están implicados en el enlace peptídico. De este modo, dichos grupos ionizados se atraen y forman un equivalente a sales entre residuos del polipéptido: de hecho, se denominan a veces puentes salinos. Evidentemente, dichas interacciones desaparecen cuando el pH del medio es tal que se pierde el estado de ionización del grupo; de hecho, esta es una de las causas de la desnaturalización rápida de las proteínas mediante adición de ácidos o bases, y subyuga a las proteínas a un entorno de un pH tamponado y moderado, que es el fisiológico, salvo excepciones, como puede ser el interior lisosomal en el entorno subcelular

Enlaces de hidrógeno internos

Article principal: Enlace de hidrógeno

Dues molècules relacionant-se mitjançant quatre ponts d'hidrogen, representats mitjançant línies de punts.

Article principal: Enlace de hidrógeno

[[Archivo:Hydrogen Bond Quadruple AngewChemIntEd 1998 v37 p75.jpg|thumb|Dos moléculas relacionándose mediante cuatro puentes de hidrógeno, representados mediante líneas de puntos.]]

Les cadenes laterals de molts aminoàcids es comporten com a donadors o com *aceptores d'enllaços d'hidrogen (és el ces dels grups hidroxil de la serina i els grups amino de la glutamina, per exemple). A més, si els protons amida o els carbonil s de l'armadura polipeptídica no estan implicats en el enllaç peptídic, poden interaccionar també en aquest tipus d'unions estabilitzadores.

Las cadenas laterales de muchos aminoácidos se comportan como donadores o como aceptores de enlaces de hidrógeno (es el caso de los grupos hidroxilo de la serina y los grupos amino de la glutamina, por ejemplo). Además, si los protones amida o los carbonilos del armazón polipeptídico no están implicados en el enlace peptídico, pueden interaccionar también en este tipo de uniones estabilizadoras.

Si ben els enllaços d'hidrogen són febles en dissolució aquosa. el seu gran nombre pot estabilitzar, i ho fa, l'estructura terciària proteica.

Si bien los enlaces de hidrógeno son débiles en disolución acuosa. su gran número puede estabilizar, y lo hace, la estructura terciaria proteica.

Interacciones de van der Waals

Article principal: Fuerzes de Van der Waals

El dens empaquetament en el nucli de les proteïnes globulars facilita la interacció feble entre grups moleculars sense càrrega. Aquests enllaços són de baixa energia, però el seu abundant nombre supleix la seva feblesa. Cada interacció individual només contribueix en uns pocs kilojulios a la entalpia d'interacció negativa global. Però la suma de totes les contribucions de totes les interaccions sí que pot estabilitzar a l'estructura plegada. D'aquesta manera, una contribució energètica favorable a partir de la suma de les interaccions intramoleculares compensa de manera més que suficient l'entropia desfavorable del plegat.

Article principal: Fuerzas de Van der Waals

El denso empaquetamiento en el núcleo de las proteínas globulares facilita la interacción débil entre grupos moleculares sin carga. Dichos enlaces son de baja energía, pero su abundante número suple su debilidad. Cada interacción individual sólo contribuye en unos pocos kilojulios a la entalpía de interacción negativa global. Pero la suma de todas las contribuciones de todas las interacciones sí que puede estabilizar a la estructura plegada. De este modo, una contribución energética favorable a partir de la suma de las interacciones intramoleculares compensa de modo más que suficiente la entropía desfavorable del plegado.

Interacciones hidrofóbicas

Article principal: Interacción hidrofóbica

Article principal: Interacción hidrofóbica

Per definició, qualsevol substància hidrofòbica en contacte amb el aigua provoca que aquesta fugi i s'agrupi en estructures denominades clatrato s. Aquesta ordenació correspon a una disminució de l'entropia del sistema. En el ces de les proteïnes, els residus hidrofòbics dels aminoàcids queden orientats, en el seu plegament, cap a l'interior de la molècula, en contacte amb els seus semblants i allunyats de l'aigua. En conseqüència, la internalización dels grups hidròfobs augmenta l'a,leatoriedad del sistema 'proteïna més aigua' i, per tant, produeix un augment d'entropia en doblegar-se. Aquest augment d'entropia produeix una contribució negativa a l'energia lliure del plegat i augmenta l'estabilitat de l'estructura proteica.

Por definición, cualquier sustancia hidrofóbica en contacto con el agua provoca que ésta huya y se agrupe en estructuras denominadas clatratos. Esta ordenación corresponde a una disminución de la entropía del sistema. En el caso de las proteínas, los residuos hidrofóbicos de los aminoácidos quedan orientados, en su plegamiento, hacia el interior de la molécula, en contacto con sus semejantes y alejados del agua. En consecuencia, la internalización de los grupos hidrófobos aumenta la aleatoriedad del sistema 'proteína más agua' y, por consiguiente, produce un aumento de entropía al doblarse. Este aumento de entropía produce una contribución negativa a la energía libre del plegado y aumenta la estabilidad de la estructura proteica.

Función de los enlaces disulfuro

Article principal: Enlace disulfuro

Article principal: Enlace disulfuro

Molècula de cistina, fruit de la condensació de dues cisteïna s mitjançant un enllaç disulfur.

[[Archivo:Cystine structure.png|thumb|Molécula de cistina, fruto de la condensación de dos cisteínas mediante un enlace disulfuro.]]

L'estabilització de la proteïna recentment plegada pot succeir mitjançant la formació de ponts disulfur entre residus de cisteïna adjacents o enfrontats. Aquest processament es produeix en molts casos en el lumen del reticle endoplasmàtic mitjançant l'enzim disulfur isomerasa, present en totes les cèl·lules eucariotes . Aquest enzim, que cataliza la oxidació dels grups sulfhidrilo o grups tiol (- SH₂) dels residus de cisteïna, és especialment abundant en òrgans com el fetge o pàncrees, on es produeixen petites quantitats de proteïnes que contenen aquest tipus d'enllaços.

La estabilización de la proteína recién plegada puede suceder mediante la formación de puentes disulfuro entre residuos de cisteína adyacentes o enfrentados. Dicho procesamiento se produce en muchos casos en el lumen del retículo endoplasmático mediante la enzima disulfuro isomerasa, presente en todas las células eucariotas. Dicha enzima, que cataliza la oxidación de los grupos sulfhidrilo o grupos tiol (-SH₂) de los residuos de cisteína, es especialmente abundante en órganos como el hígado o páncreas, donde se producen pequeñas cantidades de proteínas que contienen este tipo de enlaces.

Niveles de estructuración

Representació de l'estructura proteica a tres nivells: a dalt, el primari, compost pels aminoàcid s; al centre, el secundari, definit per les estructures en alfa hèlix, beta làmina i semblants; i a baix el terciari, que detalla tots els aspectes volumètrics .

L'estructura de les proteïnes pot jerarquitzar-se en una sèrie de nivells, interdependents. Aquests nivells corresponen a:

1. Estructura primària, que correspon a la seqüència d'aminoàcids.

1. Estructura secundària, que provoca l'aparició de motius estructurals.

1. Estructura terciària, que defineix l'estructura de les proteïnes compostes per un només polipèptid.

1. Estructura quaternària, si intervé més d'un polipèptid.

[[Archivo:Proteinviews-1tim vert.png|thumb|Representación de la estructura proteica a tres niveles: arriba, el primario, compuesto por los aminoácidos; en el centro, el secundario, definido por las estructuras en alfa hélice, beta lámina y semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los aspectos volumétricos.]] La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles, interdependientes. Estos niveles corresponden a:

1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria

Article principal: Estructura primaria de les proteínas

L'estructura primària de les proteïnes es refereix a la seqüència de aminoàcid s, és a dir, la combinació lineal dels aminoàcids mitjançant un tipus de enllaç covalent, el enllaç peptídic . Els aminoàcids estan units per enllaços peptídics sent una de les seves característiques més importants la *coplanaridad dels radicals constituents de l'enllaç.

Article principal: Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importantes la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

L'estructura lineal del pèptid definirà en gran manera les propietats de nivells d'organització superiors de la proteïna. Aquest ordre és conseqüència de la informació del material genètic: Quan es produeix la traducció del RNA s'obté l'ordre d'aminoàcids que van a donar lloc a la proteïna. Es pot dir, per tant, que l'estructura primària de les proteïnes no és més que l'ordre d'aminoàcids que la conformen.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria

Article principal: Estructura secundaria de les proteínas

Article principal: Estructura secundaria de las proteínas

L'estructura secundària de les proteïnes és la disposició espacial local de l'esquelet proteic, gràcies a la formació de ponts d'hidrogen entre els àtoms que formen el enllaç peptídic, és a dir, un tipus d'enllaç no covalent, sense fer referència a la cadena lateral. Existeixen diferents tipus d'estructura secundària: - Estructura secundària ordenada, (repetitius on es troben els hèlixs alfa i cadenes beta, i no repetitius on es troben els girs beta i blega beta) -Estructura secundària no ordenada -Estructura secundària desordenada

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, ( repetitivos donde se encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -Estructura secundaria desordenada

Els motius més comuns són la hèlix alfa i la beta làmina (Fulla plegada beta).

Hèlix alfa

Els aminoàcids en una hèlix α estan disposats en una estructura helicoïdal dextrógira, amb uns 3.6 aminoàcids per volta. Cada aminoàcid suposa un gir d'uns 100° en l'hèlix, i els carbonis α de dos aminoàcids contigus estan separats per 1.5Å. L'hèlix està estretament empaquetada, de manera que no hi ha gairebé espai lliure dins de l'hèlix. Totes les cadenes laterals dels aminoàcids estan disposades cap a l'exterior de l'hèlix.

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada beta).

Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la hélice.

El grup amino de l'aminoàcid (n) pot establir un enllaç d'hidrogen amb el grup carbonil de l'aminoàcid (n+4). D'aquesta forma, cada aminoàcid (n) de l'hèlix forma dos ponts d'hidrogen amb el seu enllaç peptídic i l'enllaç peptídic de l'aminoàcid en (n+4) i en (n-4). En total són 7 enllaços d'hidrogen per volta. Això estabilitza enormement l'hèlix. Aquesta dins dels nivells d'organització de la proteïna.

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de organización de la proteína.

Làmina beta

La beta làmina es forma pel posicionament paral·lel de dues cadenes d'aminoàcids dins de la mateixa proteïna, en el qual els grups amino d'una de les cadenes formen enllaços d'hidrogen amb els grups carboxil de l'oposada. És una estructura molt estable que pot arribar a resultar d'una ruptura dels enllaços d'hidrogen durant la formació de l'hèlix alfa. Les cadenes laterals d'aquesta estructura estan posicionats sobre i sota el plànol de les làmines. Aquests substituents no han de ser molt grans, ni crear un impediment estérico, ja que es veuria afectada l'estructura de la làmina.

Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura están posicionados sobre y bajo el plano de las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.

Estructura terciaria

Article principal: Estructura terciaria de les proteínas

Article principal: Estructura terciaria de las proteínas

És la manera en què la cadena polipeptídica es plega a l'espai, és a dir, com s'enrotlla una determinada proteïna, ja sigui globular o fibrosa. És la disposició dels dominis a l'espai.

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la disposición de los dominios en el espacio.

L'estructura terciària es realitza de manera que els aminoàcids apolares se situen cap a l'interior i els polars cap a l'exterior en mitjans aquosos. Això provoca una estabilització per interaccions hidrofòbiques, de forces de van der Waals i de ponts disulfur (covalents, entre aminoàcids de cisteïna convenientment orientats) i mitjançant enllaços iònics.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria

Article principal: Estructura cuaternaria de les proteínas

Article principal: Estructura cuaternaria de las proteínas

La hemoglobina és una proteïna tetramérica que sol emprar-se com a exemple de proteïna amb estructura quaternària.

[[Archivo:Hemoglobin.jpg|thumb|La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.]]

L'estructura quaternària deriva de la conjunció de diverses cadenes peptídiques que, associades, conformen un ens, un *multímero, que posseeix propietats diferents a la de les seves monòmer s components. Aquestes subunitats s'associen entre si mitjançant interaccions no covalents, com poden ser ponts d'hidrogen, interaccions hidrofòbiques o ponts salins. Per al ces d'una proteïna constituïda per dos monòmers, un dímer, aquest pot ser un *homodímero, si els monòmers constituents són iguals, o un *heterodímero, si no ho són.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.

Ángulos de rotación y representaciones de Ramachandran

Angles de rotació en la cadena peptídica. La convenció de l'adreça de rotació positiva es mostra pel sentit de la fletxa.

right|thumb|Ángulos de rotación en la cadena peptídica. La convención de la dirección de rotación positiva se muestra por el sentido de la flecha.

En una cadena polipeptídica, es defineixen dos enllaços de l'armadura capaces de *rotar: un és l'enllaç entre el nitrogen i el C_α, i l'altre l'enllaç entre el C_α i l'oxigen del carbonil. Tots dos defineixen dos angles de rotació :

En una cadena polipeptídica, se definen dos enlaces del armazón capaces de rotar: uno es el enlace entre el nitrógeno y el C_α, y el otro el enlace entre el C_α y el oxígeno del carbonilo. Ambos definen dos ángulos de rotación:

• L'angle de rotació φ, definit pels quatre àtoms successius de l'esquelet *CO-*NH-Cα-*CO, implicant a dos aminoàcids.
• L'angle de rotació ψ, definit pels quatre àtoms successius de l'esquelet: *NH-Cα-*CO-*NH, que implica a dos aminoàcids.

• El ángulo de rotación φ, definido por los cuatro átomos sucesivos del esqueleto CO-NH-Cα-CO, implicando a dos aminoácidos.
• El ángulo de rotación ψ, definido por los cuatro átomos sucesivos del esqueleto: NH-Cα-CO-NH, que implica a dos aminoácidos.

L'orientació de l'eix de gir considerada positiva per convenció es mostra en la imatge; correspon a la pròpia de les agulles del rellotge.

La orientación del eje de giro considerada positiva por convención se muestra en la imagen; corresponde a la propia de las agujas del reloj.

Existeixen dues excepcions en els aminoàcids que es representen en aquests diagrames: la glicina, freturosa d'un substituent, i la *prolina, cíclica a causa de la tinença d'una estructura tipus pirrol, no compleixen els requisits requerits per a una representació convencional

Existen dos excepciones en los aminoácidos que se representan en estos diagramas: la glicina, carente de un sustituyente, y la prolina, cíclica debido a la tenencia de una estructura tipo pirrol, no cumplen los requisitos requeridos para una representación convencional

Diagrama de *Ramachandran d'una proteïna. Les zones energèticament favorables són representades mitjançant contorns acolorits. Cada aminoàcid està representat mitjançant un punt vermell. Es marquen amb creus les glicina s, freturoses de cadena lateral.

[[Archivo:Ramachandran.png|thumb|Diagrama de Ramachandran de una proteína. Las zonas energéticamente favorables son representadas mediante contornos coloreados. Cada aminoácido está representado mediante un punto rojo. Se marcan con cruces las glicinas, carentes de cadena lateral.]]

Es pot descriure, per tant, la conformació de l'armadura de qualsevol residu concret d'una proteïna especificant aquests dos angle s. Amb aquests dos paràmetres podem descriure la conformació d'aquest residu en un mapa mitjançant un punt, amb coordenades φ i ψ. Per determinats tipus d'estructura secundària, com l'hèlix alfa, tots els residus comparteixen aquests angles, per la qual cosa un punt en el mapa en determinada posició pot descriure una estructura secundària. Aquests mapes, denominats representacions de Ramachandran, pel bioquímic G. N. Ramachandran que els va usar per àmpliament en [1963], permeten deduir aquestes conformacions.

Se puede describir, por tanto, la conformación del armazón de cualquier residuo concreto de una proteína especificando estos dos ángulos. Con estos dos parámetros podemos describir la conformación de dicho residuo en un mapa mediante un punto, con coordenadas φ y ψ. Para determinados tipos de estructura secundaria, como la hélice alfa, todos los residuos comparten dichos ángulos, por lo que un punto en el mapa en determinada posición puede describir una estructura secundaria. Estos mapas, denominados representaciones de Ramachandran, por el bioquímico G. N. Ramachandran que los usó por ampliamente en [1963], permiten deducir dichas conformaciones.

Dominios, motivos y otros elementos conformacionales

Article principal: Nivel de dominio de les proteínas

Article principal: Nivel de dominio de las proteínas

És comú que algunes zones de la proteïna tinguin entitat estructural independent, i sovint funcions bioquímica s específiques, com, per exemple, alguna activitat catalítica . La seva naturalesa depèn de les estructures anteriorment citades a tots els nivells.

Es común que algunas zonas de la proteína tengan entidad estructural independiente, y a menudo funciones bioquímicas específicas, como, por ejemplo, alguna actividad catalítica. Su naturaleza depende de las estructuras anteriormente citadas a todos los niveles.

L'estructura quaternària deriva de la conjunció de diverses cadenes peptídiques que, associades, conformen un ens, un *multímero, amb propietats diferents.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, con propiedades distintas.

Domini d'unió a calci de *calmoldulina ; les esferes blaves representen al metall.

[[Archivo:Calmodulin 1CLL.png|thumb|Dominio de unión a calcio de calmoldulina; las esferas azules representan al metal.]]

Les proteïnes estan organitzades en moltes unitats. Un domini estructural és un element de l'estructura de les proteïnes que es autoestabiliza i sovint estabilitza als motius conformacionales independentment de la resta de la cadena de proteïna. Molts dominis són únics i procedeixen d'una seqüència única d'un gen o una família gènica però en canvi uns altres apareixen en una varietat de proteïnes. Els dominis són, sovint, seleccionats evolutivament perquè posseeixen una funció prominent en la biologia de la proteïna pertanyen; per exemple, "el domino d'unió a calci de calmodulina ". La enginyeria genètica permet modificar els dominis d'una proteïna a una altra per generar proteïnes quimérices amb funcions noves. Un motiu en aquest sentit es refereix a una combinació específica d'elements estructurals secundaris (com els hèlix-giro-hèlix). Aquests elements són anomenats sovint superestructures secundàries .

Las proteínas están organizadas en muchas unidades. Un dominio estructural es un elemento de la estructura de las proteínas que se autoestabiliza y a menudo estabiliza a los motivos conformacionales independientemente del resto de la cadena de proteína. Muchos dominios son únicos y proceden de una secuencia única de un gen o una familia génica pero en cambio otros aparecen en una variedad de proteínas. Los dominios son, a menudo, seleccionados evolutivamente porque poseen una función prominente en la biología de la proteína pertenecen; por ejemplo, "el domino de unión a calcio de calmodulina". La ingeniería genética permite modificar los dominios de una proteína a otra para generar proteínas quiméricas con funciones novedosas. Un motivo en este sentido se refiere a una combinación específica de elementos estructurales secundarios (como los hélice-giro-hélice). Estos elementos son llamados a menudo superestructuras secundarias.

Sol denominar-se motiu conformacional de forma global a un tipus de motiu, com els barrils-beta . L'estructura dels motius sovint consisteix en solament uns pocs elements, per exemple, les hèlix-giro-hèlix, que només tenen tres. Es denota que la “seqüència espacial” és la mateixa en totes les instàncies del motiu. La seva ordre és bastant irregular dins del gen subjacent. Els motius estructurals de la proteïna sovint inclouen girs de longitud variable en estructures indeterminades, la qual cosa en efecte crea la plasticitat necessària per unir dos elements a l'espai que no estan codificats per una seqüència d'ADN immediatament adjacent en un gen. Es denota també que fins i tot quan estan codificats els elements estructurals secundaris d'un motiu en el mateix ordre en dos gens, la composició quantitativa d'aminoàcids pot variar. Això no només és cert a causa de les complicades relacions entre l'estructura terciària i primària, sinó per qüestions relatives a la grandària. Si bé en la base de dades de llevat hi ha descrites unes 6.000 proteïnes, hi ha molts menys dominis, motivis estructurals i plecs. Això és, en part, conseqüència de la evolució . Això significa, per exemple, que un domini d'una proteïna pot ser traslladat d'una a una altra, donant així una nova funció a les proteïnes. A causa d'aquests mecanismes, els dominis o motius estructurals poden ser comuns a diverses famílies de proteïnes.

Suele denominarse motivo conformacional de forma global a un tipo de motivo, como los barriles-beta. La estructura de los motivos a menudo consiste en solo unos pocos elementos, por ejemplo, las hélice-giro-hélice, que sólo tienen tres. Se denota que la “secuencia espacial” es la misma en todas las instancias del motivo. Su orden es bastante irregular dentro del gen subyacente. Los motivos estructurales de la proteína a menudo incluyen giros de longitud variable en estructuras indeterminadas, lo que en efecto crea la plasticidad necesaria para unir dos elementos en el espacio que no están codificados por una secuencia de ADN inmediatamente adyacente en un gen. Se denota también que incluso cuando están codificados los elementos estructurales secundarios de un motivo en el mismo orden en dos genes, la composición cuantitativa de aminoácidos puede variar. Esto no sólo es cierto debido a las complicadas relaciones entre la estructura terciaria y primaria, sino por cuestiones relativas al tamaño. Si bien en la base de datos de levadura hay descritas unas 6.000 proteínas, hay muchos menos dominios, motives estructurales y pliegues. Esto es, en parte, consecuencia de la evolución. Esto significa, por ejemplo, que un dominio de una proteína puede ser trasladado de una a otra, dando así una nueva función a las proteínas. Debido a estos mecanismos, los dominios o motivos estructurales pueden ser comunes a varias familias de proteínas.

Cinética del plegado de las proteínas

Encara que el plegament de les proteïnes parteixi d'un estat lineal inicial i un de final ben definits, el procés de plegament no és alguna cosa brusc amb un lloc de partida i una fi, sinó que està plagat d'intermedis temporalment mesurables i de vital importància. Fins i tot, l'estructura final dista molt de ser estàtica: alguns autors imaginen a les proteïnes com a entitats dinàmiques que contínuament canvien d'estructura, d'una manera similar al batec cardíac

Aunque el plegamiento de las proteínas parta de un estado lineal inicial y uno final bien definidos, el proceso de plegamiento no es algo brusco con un lugar de partida y un fin, sino que está plagado de intermedios temporalmente mensurables y de vital importancia. Incluso, la estructura final dista mucho de ser estática: algunos autores imaginan a las proteínas como entidades dinámicas que continuamente cambian de estructura, de un modo similar al latido cardíaco

Si ben el plegament d'una proteïna és un succés ràpid, que es completa en amb prou feines un segon, topològicament és un problema molt complex. Aquest fet va donar lloc a la paradoxa de Levinthal, pròpia de Cyrus Levinthal en 1968 : un càlcul aproximat indica que una cadena polipeptídica d'uns 120 residus posseeix unes 10⁵⁰ conformacions. Encara que la molècula pogués intentar una nova conformació cada 10^-13 segons, es necessitarien uns 10³⁰ anys per intentar un nombre significatiu d'elles. No obstant això, proteïnes d'aquestes característiques es pleguen in vitro en un minut.

Si bien el plegamiento de una proteína es un suceso rápido, que se completa en apenas un segundo, topológicamente es un problema muy complejo. Este hecho dio lugar a la paradoja de Levinthal, propia de Cyrus Levinthal en 1968: un cálculo aproximado indica que una cadena polipeptídica de unos 120 residuos posee unas 10⁵⁰ conformaciones. Aunque la molécula pudiera intentar una nueva conformación cada 10^-13 segundos, se necesitarían unos 10³⁰ años para intentar un número significativo de ellas. No obstante, proteínas de estas características se pliegan in vitro en un minuto.

La resolució de la paradoxa passa per l'acceptació de l'existència d'estats de plegament intermedis, en els quals la proteïna es troba parcialment desplegada, en una ruta com segueix:

1. Proteïna desplegada.

1. Nucleación del plegat.

1. Estats intermedis.

1. Estat de glòbul fos .

1. Reordenaments finals.

1. Proteïna plegada.

La resolución de la paradoja pasa por la aceptación de la existencia de estados de plegamiento intermedios, en los que la proteína se encuentra parcialmente desplegada, en una ruta como sigue:

1. Proteína desplegada.
2. Nucleación del plegado.
3. Estados intermedios.
4. Estado de glóbulo fundido.
5. Reordenamientos finales.
6. Proteína plegada.

Elementos moduladores

Temperatura

El paper de la temperatura és crucial posat que la seva entitat físic-química, la energia cinètica continguda en els àtoms, dota de reactivitat als aminoàcids i, per això, a les proteïnes. No obstant això, existeix un límit, a uns 50 °C, sobrepassat el qual les proteïnes perden la seva conformació, això és, es desnaturalitzen .

El papel de la temperatura es crucial puesto que su entidad físico-química, la energía cinética contenida en los átomos, dota de reactividad a los aminoácidos y, por ello, a las proteínas. No obstante, existe un límite, a unos 50 °C, sobrepasado el cual las proteínas pierden su conformación, esto es, se desnaturalizan.

La desnaturalització, produïda per la temperatura i altres agents *desnaturalizantes, ocorre a diversos nivells:

La desnaturalización, producida por la temperatura y otros agentes desnaturalizantes, ocurre a varios niveles:

• En la desnaturalització de l'estructura quaternària, les subunitats de proteïnes se separen o la seva posició espacial es corromp.
• La desnaturalització de l'estructura terciària implica la interrupció de:
  • Enllaços covalents entre les cadenes laterals dels aminoàcids (com els ponts disulfur entre les cisteïnes).
  • Enllaços no covalents dipol-dipol entre cadenes laterals polars d'aminoàcids.
  • Enllacis dipol induïts per forces de Van Der Waals entre cadenes laterals no polars d'aminoàcids.
• En la desnaturalització de l'estructura secundària les proteïnes perden tots els patrons de repetició regulars com les alfa hèlix s i adopten formes aleatòries.
• L'estructura primària, la seqüència d'aminoàcids lligats per enllaços peptídics, no és interrompuda per les desnaturalització.

• En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompe.
• La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
  • Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuro entre las cisteínas).
  • Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
  • Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.
• En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las alfa hélices y adoptan formas aleatorias.
• La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida por las desnaturalización.

pH

El pH afecta a l'estat iònic dels aminoàcids, zwitterion és en definitiva, que no tenen implicat el seu grup amino ni carboxil a l'enllaç peptídic i, especialment, a aquells polars, amb algun grup carregat en la seva cadena lateral. L'estat d'ionització d'aquest afecta a la reactivitat i possibilitat, per tant, de produir un enllaç químic.

El pH afecta al estado iónico de los aminoácidos, zwitteriones en definitiva, que no tienen implicado su grupo amino ni carboxilo en el enlace peptídico y, especialmente, a aquéllos polares, con algún grupo cargado en su cadena lateral. El estado de ionización de éste afecta a la reactividad y posibilidad, por tanto, de producir un enlace químico.

Chaperonas

Article principal: Chaperona

Article principal: Chaperona

Les proteïnes tipus chaperona són un conjunt de proteïnes presents en totes les cèl·lula s la funció de la qual és la d'ajudar al plegament d'altres proteïnes, després de la seva síntesi o durant el seu cicle d'activitat (per exemple, en defensa d'estrès tèrmic). Aquestes chaperones no formen part de l'estructura primària de la proteïna funcional, sinó que només s'uneixen a ella per ajudar en el seu plegament, assemblatge i transport cel·lular a una altra part de la cèl·lula on la proteïna realitza la seva funció. Els canvis de conformació tridimensional de les proteïnes poden estar afectats per un conjunt de diverses chaperones que treballen coordinades, depenent de la seva pròpia estructura i de la disponibilitat de les chaperonas.

Las proteínas tipo chaperona son un conjunto de proteínas presentes en todas las células cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas, tras su síntesis o durante su ciclo de actividad (por ejemplo, en defensa de estrés térmico). Estas chaperonas no forman parte de la estructura primaria de la proteína funcional, sino que sólo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína realiza su función. Los cambios de conformación tridimensional de las proteínas pueden estar afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas, dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de las chaperonas.

Existeixen substàncies químiques no proteiques que poden estabilitzar a les proteïnes mitjançant l'establiment d'enllaços de pont d'hidrogen, en substitució als del aigua . Per exemple, és el ces de la trehalosa, un sucre que s'empra en biotecnologia per afavorir la viabilitat de les solucions riques en proteïna fins i tot en condicions d'estrès ambiental

Existen sustancias químicas no proteicas que pueden estabilizar a las proteínas mediante el establecimiento de enlaces de puente de hidrógeno, en sustitución a los del agua. Por ejemplo, es el caso de la trehalosa, un azúcar que se emplea en biotecnología para favorecer la viabilidad de las soluciones ricas en proteína incluso en condiciones de estrés ambiental

Les chaperonas, localitzades en tots els compartiments cel·lulars, s'agrupen en dues famílies generals.

Las chaperonas, localizadas en todos los compartimentos celulares, se agrupan en dos familias generales.

• Chaperones moleculars

Que s'uneixen i estabilitzen a proteïnes desplegades o parcialment plegades, evitant així que s'agrupin i que siguin degradades. Integren la família de les Hsp70 en el citosol i la matriu de la mitocondri, *BiP en el reticle endoplasmàtic i *DnaK en els bacteris.

*Chaperoninas

Que faciliten directament el plegat de les proteïnes. Inclouen a: *TriC, en eucariotes; i *GroEL, en bacteri s i cloroplast s,

Chaperonas moleculares

Que se unen y estabilizan a proteínas desplegadas o parcialmente plegadas, evitando así que se agrupen y que sean degradadas. Integran la familia de las Hsp70 en el citosol y la matriz de la mitocondria, BiP en el retículo endoplasmático y DnaK en las bacterias.

Chaperoninas

Que facilitan directamente el plegado de las proteínas. Incluyen a: TriC, en eucariotas; y GroEL, en bacterias y cloroplastos,

Clasificación estructural

Molts mètodes han estat desenvolupats per a la classificació estructural de les proteïnes; la recopilació de dades és emmagatzemada en el Banc de Dades de Proteïnes . Moltes bases de dades existents classifiquen les proteïnes usant diferents mètodes. El SCOP, *CATH i *FSSP són els més usats.

Muchos métodos han sido desarrollados para la clasificación estructural de las proteínas; la recopilación de datos es almacenada en el Banco de Datos de Proteínas. Muchas bases de datos existentes clasifican las proteínas usando diferentes métodos. El SCOP, CATH y FSSP son los más usados.

Els mètodes usats podrien classificar-se en: purament manuals, manuals i automàtics i purament automàtics. El major problema d'aquests mètodes és la integració de les dades. La classificació és constant entre SCOP, *CATH I *FSSP per a la majoria de les proteïnes que han estat classificades, però hi ha encara algunes diferències i inconsistències.

Los métodos usados podrían clasificarse en: puramente manuales, manuales y automáticos y puramente automáticos. El mayor problema de estos métodos es la integración de los datos. La clasificación es constante entre SCOP, CATH Y FSSP para la mayoría de las proteínas que han sido clasificadas, pero hay todavía algunas diferencias e inconsistencias.

Determinación de la estructura proteica

Al voltant del 90% de les estructures de les proteïnes disponibles en el Banc de Dades de Proteïnes han estat determinades per cristal·lografia de rajos X . Aquest mètode permet mesurar la densitat de distribució dels electrons de la proteïna en les 3 dimensions (en l'estat de cristal·lització), la qual cosa permet obtenir les coordenades 3D de tots els àtoms per determinar la seva posició amb certesa. Aproximadament el 9% de les estructures de proteïnes conegudes han estat obtingudes per tècniques de ressonància magnètica nuclear, que també poden ser usades per identificar estructures secundàries.

Alrededor del 90% de las estructuras de las proteínas disponibles en el Banco de Datos de Proteínas han sido determinadas por cristalografía de rayos X. Este método permite medir la densidad de distribución de los electrones de la proteína en las 3 dimensiones (en el estado de cristalización), lo que permite obtener las coordenadas 3D de todos los átomos para determinar su posición con certeza. Aproximadamente el 9% de las estructuras de proteínas conocidas han sido obtenidas por técnicas de resonancia magnética nuclear, que también pueden ser usadas para identificar estructuras secundarias.

L'efecte del *dicroismo circular en la transmissió d'ones polaritzades s'empra en la determinació de l'estructura de les proteïnes.

[[Archivo:Circular dichroism.png|thumb|El efecto del dicroismo circular en la transmisión de ondas polarizadas se emplea en la determinación de la estructura de las proteínas.]]

Noti's que els aspectes de les estructures secundàries poden ser detectats mitjançant mitjans bioquímics com el dicroísmo circular El microscopi crioelectrónico s'ha convertit recentment en un mitjà per determinar les estructures proteiques amb una resolució baixa (menys de 5 Å o 0,5 nm) i es preveu que serà una eina important per als treballs d'alta resolució en la dècada propera. Aquesta tècnica és encara un recurs important per a científics que estan treballant en complexos molt grans de proteïnes, com la coberta i cápside dels virus i les proteïnes amiloideas .

Nótese que los aspectos de las estructuras secundarias pueden ser detectados mediante medios bioquímicos como el dicroísmo circular El microscopio crioelectrónico se ha convertido recientemente en un medio para determinar las estructuras proteicas con una resolución baja (menos de 5 Å ó 0,5 nm) y se prevé que será una herramienta importante para los trabajos de alta resolución en la década próxima. Esta técnica es aún un recurso importante para científicos que están trabajando en complejos muy grandes de proteínas, como la cubierta y cápside de los virus y las proteínas amiloideas.

Aproximació a l'estructura proteica a diferents resolucions

Resolució	Interpretació
>4.0	Coordenades individuals sense significat
3.0 - 4.0	Plegament possiblement correcte, però comunament amb errors. Algunes cadenes laterals posseeixen malament els rotámeros .
2.5 - 3.0	Plegament ben dilucidat excepte en alguns plecs superficials, malament modelats. Algunes cadenes laterals llargues (Lys, Glu, Gln) i altres curtes (Ser, Val, Thr) mal orientades.
2.0 - 2.5	El nombre de cadenes laterals amb un rotámero incorrecte és molt menor. Els errors, petits, són detectats normalment. Els plecs superficials estan bastant ben definits. Els ligandos i l'aigua són visibles.
1.5 - 2.0	Pocs residus posseeixen malament rotámero. Els errors petits són detectats. Els plecs incorrectes són molt rars, fins i tot en superfície.
0.5 - 1.5	En general, tot està correctament resolt. Les llibreries de rotámeros i us estudis geomètrics es fan a aquest nivell de precisió.

Aproximación a la estructura proteica a distintas resoluciones

Resolución	Interpretación
>4.0	Coordenadas individuales sin significado
3.0 - 4.0	Plegamiento posiblemente correcto, pero comúnmente con errores. Algunas cadenas laterales poseen mal los rotámeros.
2.5 - 3.0	Plegamiento bien dilucidado salvo en algunos pliegues superficiales, mal modelados. Algunas cadenas laterales largas (Lys, Glu, Gln) y otras cortas (Ser, Val, Thr) mal orientadas.
2.0 - 2.5	El número de cadenas laterales con un rotámero incorrecto es mucho menor. Los errores, pequeños, son detectados normalmente. Los pliegues superficiales están bastante bien definidos. Los ligandos y el agua son visibles.
1.5 - 2.0	Pocos residuos poseen mal rotámero. Los errores pequeños son detectados. Los pliegues incorrectos son muy raros, incluso en superficie.
0.5 - 1.5	En general, todo está correctamente resuelto. Las librerías de rotámeros y os estudios geométricos se hacen a este nivel de precisión.

Investigación

Existeixen multitud de grups que investiguen tot el relacionat amb la determinació de l'estructura proteica, la seva termodinàmica, cinètica i implicacions. Aquestes últimes són d'especial rellevància en neuropatología, ja que malalties degeneratives com el Alzheimer o infeccioses com el Creutzfeldt-Jacob tenen la seva causa en alteracions en l'estructura de les proteïnes.

Existen multitud de grupos que investigan todo lo relacionado con la determinación de la estructura proteica, su termodinámica, cinética e implicaciones. Estas últimas son de especial relevancia en neuropatología, puesto que enfermedades degenerativas como el Alzheimer o infecciosas como el Creutzfeldt-Jacob tienen su causa en alteraciones en la estructura de las proteínas.

Les eines de recerca són, en molts casos, simulacions de plegament mitjançant programes informàtics . Els projectes de major activitat quant a computació distribuïda són:

• Docking@home (Universitat de Texas)
• Folding@home (Universitat de Stanford)
• Proteins@home (Escola Politècnica de França)
• Rosetta@home (Universitat de Washington)

Las herramientas de investigación son, en muchos casos, simulaciones de plegamiento mediante programas informáticos. Los proyectos de mayor actividad en cuanto a computación distribuida son:

• Docking@home (Universidad de Texas)
• Folding@home (Universidad de Stanford)
• Proteins@home (Escuela Politécnica de Francia)
• Rosetta@home (Universidad de Washington)

Véase también

• Proteïna
• Enzim
• Metabolisme
• Predicció d'estructura de proteïnes

• Proteína
• Enzima
• Metabolismo
• Predicción de estructura de proteínas

Notes de traducció

• Les plantilles en vermell són les que no s'han pogut trobar la corresponent plantilla en català. Això no vol dir que no existeixi, sino que no s'ha pogut trobar automàticament, ja sigui per que no hi ha el corresponent enllaç interviqui, o per que, realment, no existeix la plantilla en català. En cas que trobeu la plantilla corresponent us agrairia que li posesiu el seu enllaç interviqui a la plantilla en l'idioma original per poder trobar-la en properes traduccions. Gràcies. --Anskarbot (disc.) 19:48, 2 oct 2014 (CEST)
• Podeu comentar possibles millores en el bot de traducció en aquesta pàgina. --Anskarbot (disc.) 19:48, 2 oct 2014 (CEST)
• Les paraules que el programa Apertium encara no tradueix queden registrades automàticament. Si trobeu alguna millora en la traducció podeu expresar-ho a la mateixa pàgina d'errors. --Anskarbot (disc.) 19:48, 2 oct 2014 (CEST)