Dinucleòtid de nicotinamida i adenina: diferència entre les revisions

Contingut suprimit Contingut afegit
m Traduïnt plantilla cite book a ref-llibre
Línia 47:
 
===Propietats físiques===
D'aspecte, totes les formes d'aquest coenzim són una pols blanca amorfa, higroscòpica i molt soluble en aigua.<ref>{{citeref bookllibre |authorautor=Windholz, Martha |titletítol=[[The Merck Index]]: an encyclopedia of chemicals, drugs, and biologicals |publishereditorial=Merck |locationlloc=Rahway NJ, US |yearany=1983 |pagepàgines=909 |isbn=911910271 |editionedició=10th}}</ref> En estat sòlid, són químicament estables si es mantenen en un lloc sec i sense llum. Les dissolucions de NAD{{sup|+}} són incolores i estables durant aproximadament una setmana a 4ºC i pH neutre, però es descomponen ràpidament si estan en contacte amb àcids o bases. Quan es descomponen, els productes obtinguts són inhibidors enzimàtics.<ref>{{cite journal |author=Biellmann JF, Lapinte C, Haid E, Weimann G |title=Structure of lactate dehydrogenase inhibitor generated from coenzyme |journal=Biochemistry |volume=18 |issue=7 |pages=1212–7 |year=1979 |pmid=218616 |doi=10.1021/bi00574a015}}</ref>
 
===Interès en bioquímica analítica===
Com a propietat física particular, el NAD<sup>+</sup> posseeix un màxim d'absorció en l'espectre de la radiació [[ultraviolada]] a 259 nm (amb un coeficient d'extinció de 16900 M{{sup|-1}}cm{{sup|-1}});<ref name=Dawson>{{citeref bookllibre |authorautor=Dawson, R. Ben |titletítol=Data for biochemical research |publishereditorial=Clarendon Press |locationlloc=Oxford |yearany=1985 |pagepàgines=122 |isbn=0-19-855358-7 |editionedició=3rd}}</ref> la forma reduïda (NADH) té dos màxims d'absorció [[ultraviolat]], un primer màxim a 259 nm i un segon a 339 nm (amb un coeficient d'extinció de 6,220 M{{sup|-1}}cm{{sup|-1}}).<ref name=Dawson>{{citeref bookllibre |authorautor=Dawson, R. Ben |titletítol=Data for biochemical research |publishereditorial=Clarendon Press |locationlloc=Oxford |yearany=1985 |pagepàgines=122 |isbn=0-19-855358-7 |editionedició=3rd}}</ref> Tant el NAD{{sup|+}} com el NADH absorbeixen la [[radiació electromagnètica]] en l'espectre de la [[llum ultraviolada]] a causa de la presència de la base adenina.
[[Fitxer:NADNADH.svg|right|thumb|250px|Espectre d'absorció d'UV del NAD{{sup|+}} i el NADH]]
Aquesta diferència en l'absorció de la llum ultraviolada de longituds d'ona elevades existent entre la forma oxidada i la reduïda del coenzim permet la mesura (de manera simple) de la conversió de forma oxidada a reduïda en experiments amb enzims (es pot mesurar mitjançant la quantitat d'absorció UV a 340 nm utilitzant un espectrofotòmetre).<ref name=Dawson/> Un augment d'[[absorbància]] indica una formació de NADH (la reacció va en el sentit de la reducció del substrat) mentre que una disminució de l'absorbància indica consum de NADH amb formació de NAD<sup>+</sup> (la reacció va en el sentit de l'oxidació del substrat). La corba <math>A = f(t)\!</math> correspon a la cinètica d'aparició o desaparició del NADH. A partir d'aquesta corba, és possible calcular la velocitat inicial dela reacció (vegeu [[Cinètica de Michaelis-Menten]]).
Línia 103:
[[Fitxer:Catabolism schematic.svg|right|thumb|300px|Esquema simplificat del metabolisme redox en el qual s'aprecia com el NAD{{sup|+}} i el NADH enllacen el cicle de Krebs i la fosforilació oxidativa.]]
Les reaccions redox catalitzades per oxidoreductases són vitals en totes les àrees del metabolisme, però especialment quan té lloc una alliberació d'energia a partir de nutrients. En aquestes reaccions, compostos reduïts com la glucosa són oxidats, alliberant així energia. Aquesta energia és transferida al NAD{{sup|+}} per la reducció del NADH, cosa que forma part de la [[glucòlisi]] i del [[cicle de Krebs]]. Als eucariotes, els electrons transportats pel NADH que és sintetitzat al citoplasma per la glicòlisi són transferits a l'interior del mitocondri (per a reduir el NAD{{sup|+}} mitocondrial) mitjançant llançadores mitocondrials, com per exemple la llançadora malat – aspartat.<ref>{{cite journal |author=Bakker BM, Overkamp KM, van Maris AJ, ''et al''. |title=Stoichiometry and compartmentation of NADH metabolism in Saccharomyces cerevisiae |journal=FEMS Microbiol. Rev. |volume=25 |issue=1 |pages=15–37 |year=2001 |pmid=11152939 |doi=10.1111/j.1574-6976.2001.tb00570.x}}</ref> El NADH mitocondrial és seguidament oxidat per una cadena transportadora d'electrons, que bomba protons a través de la membrana i genera ATP per fosforilació oxidativa.<ref>{{cite journal |author=Rich PR |title=The molecular machinery of Keilin's respiratory chain |journal=Biochem. Soc. Trans. |volume=31 |issue=Pt 6 |pages=1095–105 |year=2003 |pmid=14641005 |url=http://www.biochemsoctrans.org/bst/031/1095/bst0311095.htm |doi=10.1042/BST0311095}}</ref> Aquests sistemes de llançadora també tenen la mateixa funció de transport als cloroplasts.<ref>{{cite journal |author=Heineke D, Riens B, Grosse H, ''et al''. |title=Redox Transfer across the Inner Chloroplast Envelope Membrane |journal=Plant Physiol |volume=95 |issue=4 |pages=1131–1137 |year=1991 |pmid=16668101 |url=http://www.plantphysiol.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=16668101 |doi=10.1104/p.95.4.1131}}</ref>
Com que en aquests conjunts de reaccions relacionades als quals s'ha fet referència s'utilitzen tant la forma oxidada com la reduïda del nicotinamida adenina dinucleòtid, la cèl·lula manté aproximadament iguals les concentracions de NAD{{sup|+}} i NADH; l'elevada proporció NAD{{sup|+}}/NADH permet al coenzim d'actuar tant com a agent reductor com oxidant.<ref name=Nicholls>{{citeref bookllibre|authorautor=Nicholls DG|coauthorscoautors=Ferguson SJ|titletítol=Bioenergetics 3 |editionedició=1st|publishereditorial=Academic Press|yearany=2002 |isbn=0-125-18121-3}}</ref> En canvi, la principal funció del NADPH és com a agent reductor en l'anabolisme, estant aquest coenzim involucrat en vies metabòliques com la síntesi dels àcids grassos o la fotosíntesi. Com que el NADPH és necessari com a potent agent reductor per a dur a terme reaccions redox, la proporció NADP{{sup|+}}/NADPH es mante força baixa.<ref name=Nicholls/>
Tot i que és important al catabolisme, el NADH també s'utilitza en reaccions anabòliques, com la [[gluconeogènesi]].<ref>{{cite journal |author=Sistare FD, Haynes RC |title=The interaction between the cytosolic pyridine nucleotide redox potential and gluconeogenesis from lactate/pyruvate in isolated rat hepatocytes. Implications for investigations of hormone action |journal=J. Biol. Chem. |volume=260 |issue=23 |pages=12748–53 |date=15 October 1985|pmid=4044607 |url=http://www.jbc.org/cgi/reprint/260/23/12748 }}</ref> Aquesta necessitat de NADH en l'anabolisme suposa un problema per als procariotes que creixen en medis nutritius que alliberen només petites quantitats d'energia. Per exemple, els bacteris nitrificants com ''[[Nitrobacter]]'' oxiden [[nitrit]] a [[nitrat]], procés en el qual s'allibera prou energia per a bombar protons i generar [[ATP]], però no suficient energia per a sintetitzar NADH de manera directa.<ref>{{cite journal |author=Freitag A, Bock E|year=1990 |title=Energy conservation in Nitrobacter |journal=FEMS Microbiology Letters |volume=66 |issue=1–3 |pages=157–62 |doi=10.1111/j.1574-6968.1990.tb03989.x}}</ref>
Com que el NADH és necessari per a les reaccions anabòliques, aquests bacteris utilitzen una nitrit oxidoreductasa per a produir prou força proto-motriu per a fer funcionar part de la cadena transportadora d'electrons en sentit invers, generant així NADH.<ref>{{cite journal |author=Starkenburg SR, Chain PS, Sayavedra-Soto LA, ''et al''. |title=Genome sequence of the chemolithoautotrophic nitrite-oxidizing bacterium Nitrobacter winogradskyi Nb-255 |journal=Appl. Environ. Microbiol. |volume=72 |issue=3 |pages=2050–63 |year=2006 |pmid=16517654 |url=http://aem.asm.org/cgi/content/full/72/3/2050?view=long&pmid=16517654 |doi=10.1128/AEM.72.3.2050-2063.2006}}</ref>
Línia 141:
== Bibliografia==
;Funció:
* {{citeref bookllibre |authorautor=Nelson DL|coauthorscoautors=Cox MM|titletítol=Lehninger Principles of Biochemistry|editionedició=4th|publishereditorial=W. H. Freeman|yearany=2004|isbn=0-716-74339-6}}
* {{citeref bookllibre |authorautor=Bugg, T |titletítol=Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry |yearany=2004 |publishereditorial=Blackwell Publishing Limited |editionedició=2nd |isbn=1-40511-452-5}}
* {{citeref bookllibre |authorautor=Lee HC |titletítol=Cyclic ADP-Ribose and NAADP: Structure, Metabolism and Functions |yearany=2002 |publishereditorial=Kluwer Academic Publishers |isbn=1-40207-281-3}}
 
;Història:
* {{citeref bookllibre |authorautor=Cornish-Bowden, Athel |titletítol=New Beer in an Old Bottle. Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge. |publishereditorial=Universitat de Valencia |locationlloc=Valencia |yearany=1997 |isbn=84-370-3328-4 |url=http://bip.cnrs-mrs.fr/bip10/buchner.htm }}, A history of early enzymology.
* {{citeref bookllibre |seriescol·lecció=A History of Science: in Five Volumes |authorautor=Williams, Henry Smith, 1863–1943 |yearany=1904 |publishereditorial=Harper and Brothers |locationlloc=New York |url=http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html |volumevolum=IV |titletítol=Modern Development of the Chemical and Biological Sciences }}, A textbook from the 19th century.
 
== Enllaços externs ==