Mioglobina: diferència entre les revisions

L’any 1958, John Kendrew i associats, varen determinar la seva estructura amb una cristal·lografia de la mioglobina de catxalot mitjançant rajos X d’alta resolució.<ref>JC Kendrew, G Bodo, HM Dintzis, RG Parrish, H Wyckoff, and DC Phillips (1958). "A Three-Dimensional Model of the Myoglobin Molecule Obtained by X-Ray Analysis". Nature 181 (4610): 662–666. doi:10.1038/181662a0. PMID 13517261.</ref> El motiu principal és que aquesta proteïna es troba al catxalot en grans quantitats (en concentracions 10 vegades més elevades que al múscul dels mamífers terrestres), ja que aquest mamífer la utilitza durant les seves freqüents immersions submarines com a reserva d’oxigen. Per aquest descobriment, John Kendrew va compartir l’any 1962 el Premi Nobel en Química amb Marx[[Max Ferdinand Perutz|Max Perutz]].<ref>The Nobel Prize in Chemistry 1962</ref> Tot i ser una de les proteïnes més estudiades en biologia, la seva vertadera funció fisiològica no està establerta. Els ratolins modificats amb una falta de mioglobina en enginyeria genètica són viables, però presenten una reducció del 30% a la sortida sistòlica cardíaca. S’adaptaren a aquesta deficiència mitjançant mecanismes genètics hipòxics i incrementant la vasodilatació.<ref>Mammen PP, Kanatous SB, Yuhanna IS, Shaul PW, Garry MG, Balaban RS, Garry DJ (2003). "Hypoxia-induced left ventricular dysfunction in myoglobin-deficient mice". American Journal of Physiology. Heart and Circulatory Physiology 285(5): H2132–41. PMID 12881221.</ref>