Immunoglobulina A: diferència entre les revisions

Hi haExisteixen dues subclasses de IgA: IgA<sub id="mwEA">1</sub>IgA1 i IgA<sub id="mwEQ">2</sub>IgA2, que es poden presentar en forma monomèrica (sang) o en forma dimèrica (IgA secretora de les mucoses). Aquesta immunoglobulina pot portar unit un component secretori que li dóna unes propietats característiques, com per exemple, la protecció davant dels enzims proteolítics.

En els sèrums, la IgA monomèrica es troba en dues formes isotípiques: la IgA<sub id="mwEw">1</sub>IgA1 (90%) i la IgA<sub id="mwFA">2</sub>IgA2 (10%), les quals poden formar dímers. Aquests s’estabilitzen per ponts disulfur entre l’extrem C-terminal format per 18 aminoàcids d’una cadena pesada amb la cadena J. 

* '''Regió frontissa (Hinge): '''Part de la cadena pesant de la IgA, rica en prolina que es troba entre la regió Fc i la Fab. Dóna mobilitat a les dues regions Fab de l’anticòs i permet que es pugui combinar amb altres [[Epítop|epítops]].

* '''Dominis: '''Són seqüències d’aminoàcids d’entre 70 i 100 residus. En la IgA trobem un total de 12 dominis diferents.

* '''Fragment Fc:''' Conté 4quatre dominis constants a les cadenes pesants. Gràcies a aquests dominis, la IgA es pot unir aals diversos receptors.

* '''Fragment Fab: '''Conté 2dos dominis variables i dos constants, cada un distribuïtdistribuïts de manera que en té un a la cadena pesant i l’altre a la lleugera. Gràcies a aquests dominis variables, té lloc la unió a l’antigenl’[[antigen]].

En la IgA1, aquestala regió frontissa està formada per 23 residus i té cinc llocs de [[glicosilació]]; i la distància des del centre fins als dos fragments Fab és de 16,9 nm. En canvi, la IgA2 està formada per deu residus, no té cap lloc de glicosilació i la distància des del centre a les dues regions Fab és de 8,2 nm.

A causa d'aquesta determinada estructura, les seves característiques varien. LaDe manera que la IgA1 és més extensa, proporciona un major abast antigènic i és molt més flexible, mentre que la IgA2 és més compacta i té menys flexibilitat.

Tant la IgA1 com la IgA2 presenten residus glicosilats que les protegeixen de l’acció de les [[proteases]] (enzims proteolítics). En el cas de la IgA1 es troben 3tres residus glicosilats (majoritàriament N-acetil galactosamina, [[galactosa]] i [[àcid siàlic]]) que provoquen que la IgA1 no pugui adoptar totes les conformacions possibles, mentre que la IgA2 presenta altres llocs de glicosilació depenent de la seva forma al·lotípica: la IgA2 (''Am<sub id="mwPQ">2 </sub><sup id="mwPg">+</sup>'') té dos oligosacàrids units al domini Cα1 i al domini Cα2; mentre que la IgA2 (''Am<sub id="mwQA">2 </sub><sup id="mwQQ">-</sup>'') només en té un al primer domini. A més, la IgA1 compta amb la presència d’enllaços O-glicosídics a la regió frontissa que incrementen la protecció davant de les proteases. Tot i així, la IgA2 està més glicosilada que la IgA1 de manera que les IgA1 són més susceptibles a la proteòlisi. 

En les IgA1 els ponts disulfur es localitzen entre cisteïnes de la cadena lleugera i la cadena pesant. En canvi, en les IgA2 els ponts disulfur es troben entre les dues cadenes lleugeres mentre que la cadena pesant i lleugera s’enllacen mitjançant interaccions no covalents. PerDegut tantals ponts disulfur, lales IgA1IgA2 éstenen susceptiblemés tendència a lesla proteasesdesnaturalització mentrei queles laIgA1 IgA2 tésón més tendènciasusceptibles a lales desnaturalització,proteases. jaAixi quedoncs, la disposició i els tipus d’enllaçosd'enllaços fan que lales sevaestructures estructuravariïn noi siguique tansiguin establemés como enmenys elestables. cas de les IgA1.