Ceratina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
m Es retira la imatge Queratina.jpg perquè l'administrador Green Giant l'ha esborrada de Commons pel següent motiu: Missing essential information such as license, [[commons:COM:PERMISSIO... |
m Robot treu negreta dels títols |
||
Línia 38:
La queratina és una proteïna en [[Estructura secundària de les proteïnes|estructura secundària]]. La seva forma en tres dimensions és el resultat del plegament de l'[[Estructura primària de les proteïnes|estructura primària]] original sobre si mateixa fins a adquirir la forma en espiral d'una proteïna en hèlix alfa per acció de [[pont d'hidrogen|ponts d'hidrogen]] i forces hidrofòbiques existents entre els [[aminoàcid]]s que la conformen. Aquesta estructura confereix la duresa característica de la proteïna.
===
Als éssers humans hi ha 54 [[Gen|gens]] funcionals que codifiquen per queratines, que es classifiquen en dos famílies diferents però homòlogues: les queratines de tipus I (subfamília A) i les de tipus II (subfamília B). Als [[Cromosomes humans|cromosomes]] humans 17q21 i 12q13 hi ha sengles conjunts de 27 gens que codifiquen per les queratines de tipus I i les de tipus II respectivament. Aquests tipus diferents de queratines comparteixen un 30% d’estructures homòlogues en dominis centrals d’aproximadament 310 residus en contraposició amb les regions de terminals amino (N-terminal) i carboxil (C-terminal) que mostren una gran varietat en les diverses proteïnes.
[[File:La queratina.jpg|thumb|342x342px|L'estructura primària de la queratina]]
Línia 47:
Les funcions i propietats del filament de queratina vindran determinats per l’ordre de la cadena d’aminoàcids, fins a tal punt que es pot donar el cas que la posició d’un sol aminoàcid influeixi en l’estructura tridimensional de la molècula sencera. La seqüència d’aminoàcids també determina les estructures secundàries, terciàries i quaternàries de la queratina així com el tipus d’interaccions que tindrà amb altres molècules del citoesquelet.
===
Com ja s’ha dit prèviament, tant la queratina de tipus I com la de tipus II tenen uns dominis centrals d’uns 310 residus. Aquest dominis estan composts per quatre segments (1A, 1B, 2A i 2B) en forma d'[[hèlix alfa]] lligats per tres segments (L1, L12 i L2) més petits amb una conformació no-helicoïdal. En queratines de tipus I tots els segments estan carregats negativament mentre que en les de tipus II hi ha segments acídics, neutrals i carregats positivament.
| |||