Cristal·lografia: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
mCap resum de modificació |
|||
Línia 15:
==Mètodes==
Abans del desenvolupament de la [[difracció de raigs X]], l'estudi dels cristalls estava basada en la seva geometria. Això implicava mesurar els [[angle]]s de les cares dels cristalls en relació als eixos de [[referència]] [[teòric]]s, i establir la simetria del cristall en qüestió. Això es feia fent servir un [[goniòmetre]].
Actualment els mètodes cristal·logràfics depenen de l'anàlisi dels patrons de la [[difracció]]. De vegades es fan servir [[electrons]] i [[neutrons]]. La comprensió de l'estructura cristal·lina és un prerrequisit important per comprendre els [[Defecte cristal·logràfic|defectes cristal·logràfics]] dels [[material]]s. Un exemple és en l'[[argil·la]] on l'estructura laminar petita i plana permet una fàcil [[deformació]]. En el cas del [[ferro]] quan s'escalfa passa d'una estructura cúbica amb cos centrat a una cúbica amb cares centrades corresponent a una [[al·lotropia]] química ''ferro γ''.
La cristal·lografia de raigs X és el mètode principal per determinar la conformació macromolecular biològica particularment de les [[proteïnes]] i dels àcids nucleics com l'[[ADN]] i [[ARN]]. La primera estructura cristal·lina d'una macromolècula va ser resolta l'any 1958.<ref>[[Kendrew]], J.C. et al. (1958) "A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by X-ray analysis". Nature '''181''', 662-666</ref> Hi ha un banc de dades de l'estructura de proteïnes i altres molècules biològiques (''Protein Data Bank'', o PDB) llirement accessible<ref> http://www.rcsb.org.</ref>
| |||