Dinucleòtid de nicotinamida i adenina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
m Corregit: composen -> componen |
m Corregit: deuteris enlloc d'àtoms d -> deuteris en lloc d'àtoms d |
||
Línia 95:
El plegament de Rossmann està format per tres o més cadenes [[full beta|beta]] paral·leles enllaçades per dues [[hèlix alfa]] seguint l'ordre beta - alfa – beta –alfa - beta. Aquesta estructura forma un full beta flanquejat per una capa d'hèlixs alfa a cada costat. Com que cada plegament de Rossmann s'uneix a un nucleòtid, els dominis d'unió per al dinucleòtid NAD{{sup|+}} consisteixen en un parell de plegaments de Rossmann, cadascun dels quals uneix el nucleòtid amb el cofactor.<ref name=Rao/> Aquest tipus de plegament no és universal entre els enzims dependents de NAD: recentment s'ha descobert un tipus d'enzims de bacteris implicats en el metabolisme dels aminoàcids que s'uneixen al coenzim, però que no tenen aquest plegament.<ref>{{cite journal |author=Goto M, Muramatsu H, Mihara H, ''et al''. |title=Crystal structures of Delta1-piperideine-2-carboxylate/Delta1-pyrroline-2-carboxylate reductase belonging to a new family of NAD(P)H-dependent oxidoreductases: conformational change, substrate recognition, and stereochemistry of the reaction |journal=J. Biol. Chem. |volume=280 |issue=49 |pages=40875–84 |year=2005 |pmid=16192274 |url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/280/49/40875 |doi=10.1074/jbc.M507399200}}</ref>
Quan s'uneix a un [[centre actiu]] d'una [[oxidoreductasa]], l'anell de nicotinamida del coenzim és posicionat de manera que pugui acceptar un hidrur provinent de l'altre substrat. El carboni C4 que accepta l'hidrogen és proquiral; aquest fet es pot utilitzar en el camp de la cinètica enzimàtica per a obtenir informació sobre el mecanisme de l'enzim. Això es fa barrejant un enzim amb un substrat que tingui [[deuteri]]s enlloc d'àtoms d'hidrogen, de manera que l'enzim redueixi el NAD{{sup|+}} transferint els deuteris
[[Fitxer:NAD-2FM3-3D-vdW.png|right|thumb|180px|Conformació 3-D del NAD{{sup|+}}]]
Malgrat les semblances en la manera d'unir els dos coenzims a les proteïnes, els enzims gairebé sempre presenten un elevat nivell d'especificitat pel NAD{{sup|+}} o el NADP{{sup|+}}.<ref>{{cite journal |author=Carugo O, Argos P |title=NADP-dependent enzymes. I: Conserved stereochemistry of cofactor binding |journal=Proteins |volume=28 |issue=1 |pages=10–28 |year=1997 |pmid=9144787 |doi=10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<10::AID-PROT2>3.0.CO;2-N}}</ref> Aquesta especificitat mostra els diferents papers metabòlics dels dos coenzims, i és el resultat dels diferents conjunts de residus d'aminoàcids que hi ha els dos tipus d'unió amb el coenzim. Per exemple, al centre actiu dels enzims dependents de NADP{{sup|+}}, es forma un enllaç iònic entre una cadena lateral d'un aminoàcid bàsic i el grup fosfat àcid del NADP{{sup|+}}. En canvi, en els enzims dependents de NAD{{sup|+}}, la càrrega al centre actiu és la contrària, impedint així que el NADP{{sup|+}} s'hi uneixi. Malgrat tot, hi ha algunes excepcions a aquesta regla general i, en algunes espècies, els enzims com l'aldosa reductasa, la glucosa-6-fosfat deshidrogenasa i la metiltetrahidrofolat reductasa poden utilitzar els dos coenzims.<ref>{{cite journal |author=Vickers TJ, Orsomando G, de la Garza RD, ''et al''. |title=Biochemical and genetic analysis of methylenetetrahydrofolate reductase in Leishmania metabolism and virulence |journal=J. Biol. Chem. |volume=281 |issue=50 |pages=38150–8 |year=2006 |pmid=17032644 |url=http://www.jbc.org/cgi/content/full/281/50/38150#SEC3 |doi=10.1074/jbc.M608387200}}</ref>
| |||