Cinasa: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
m Corregit: cinasa reconeixi específicament > cinasa reconegui específicament |
m Corregit: unida al ió Ca > unida a l'ió Ca |
||
Línia 207:
Les cinases que formen part del grup CAMK es caracteritzen principalment en què la modulació de la seva activitat enzimàtica la porten a terme el calci i la calmodulina. És per això que la majoria de les que formen part d’aquest grup presenten la unió de Ca+2 o calmodulina a un petit domini C-terminal com a domini catalític.
La ''calmodulina'' (CaM) és una proteïna acídica intracel·lular que es localitza principalment al cervell i al cor i que s’expressa a totes les cèl·lules eucariotes. És un dels reguladors de la transducció del senyal de calci a la cèl·lula, ja que actua com a receptor del Ca+2. Això ho fa ja que presenta [[quatre]] llocs d’unió amb molta afinitat per aquest ió. Aquesta unió, però, és sempre reversible. Aquesta proteïna s’associa a un gran nombre de proteïnes diferents i, mentre està unida
Igual que succeeix amb el grup de les AGC, que estan estretament relacionats, les cinases del grup CAMK en general prefereixen substrats que contenen residus bàsics. Per posar un exemple, els enzims CaMK, MLCK, CDPK i l’AMPK actuen sobre substrats amb base de residus N-terminals per al lloc acceptor, mentre que els enzims EF2K i PHK prefereixen llocs on es troben residus bàsics a ambdós (N- i C- terminal al lloc acceptor).
| |||