Immunoglobulina A: diferència entre les revisions

Aquest receptor és una glicoproteïna transmembrana que està present a la superfície de cèl·lules del sistema immunitari com [[neutròfils]], [[monòcits]], [[macròfags]] i [[eosinòfils]]. Participa en les respostes immunològiques als patògens i, interactuant amb la IgA opsonitzada, desencadena processos de defensa immunològica: [[fagocitosi]], [[citotoxicitat]] i estimulació d'agents inflamatoris. Les regions Fc tant de la IgA1 com de la IgA2 s'uneixen a través del domini distal de la membrana FcαRI  del receptor. La superfície d'interacció comprèn un nucli hidrofòbichidròfob central d'IgA amb residus Leu257, Leu258, Met433,Leu441, Ala442, Phe443, i la porció [[alifàtica]] de Arg382, i residus FcαRI Tyr53, Leu54, Phe56, Gly84, His85, i la porció [[alifàtica]] de Lys55, amb contribucions addicionals de diversos residus carregats que els envolten. Malgrat l'homologia entre els dos lligands i receptors, el lloc del FcαRI en les IgA difereix notablement de les IgG i IgE pels seus receptors. Els dominis de Fc són altament específics. L'anàlisi filogenètica i la diversitat d'IgA i FcαRI suggereix que la interacció FcαRI-IgA ha evolucionat sota la pressió de proteïnes patògenes de l’anticòs.