Proteïna: diferència entre les revisions

Contingut suprimit Contingut afegit
m bot: - laterals hidrofòbiques, + laterals hidròfobes,
Línia 21:
Molts dels enllaços que formen una cadena polipeptídica permeten la lliure rotació dels àtoms que uneixen, la qual cosa confereix a l'esquelet de la proteïna una gran flexibilitat. Per tant, qualsevol molècula proteica pot, en principi, adoptar un nombre il·limitat de formes diferents (conformacions). No obstant això, la majoria de les cadenes polipeptídiques es pleguen adoptant una sola conformació particular. Això és a causa del fet que els esquelets dels diferents aminoàcids, a manera de cadenes laterals de la cadena principal, s'associen entre si i amb l'aigua formant diversos enllaços no covalents febles. Sempre que les cadenes laterals apropiades es trobin en posicions crucials en la cadena, es desenvoluparan importants forces que fan que una conformació particular sigui especialment estable.
 
Un dels factors més importants que condicionen el plegament d'una proteïna és la distribució de les seves cadenes laterals polars i no polars. Les cadenes laterals hidrofòbiqueshidròfobes, molt abundants, tendeixen a agrupar-se en l'interior de la molècula, la qual cosa els permet evitar el contacte amb l'entorn aquós. Per contra, les cadenes laterals polars tendeixen a disposar-se prop de la part externa de la molècula proteica, on poden interaccionar amb l'aigua i altres molècules polars. Al descriure l'estructura d'una proteïna, resulta útil distingir diversos quatre nivells d'organització, cadascun dels quals es construeix sobre el nivell anterior d'una forma jeràrquica.
 
=== Estructura primària ===