Obre el menú principal
Quitinasa de llavors d'ordi

Les quitinases són enzims hidrolítics que degraden els enllaços glicosídics en la quitina.[1] Com que la quitina és un dels components de la paret cel·lular dels fongs i de l'exoesquelet d'alguns animals (incloent-hi els cucs i els artròpodes), les quitinases es troben generalment en organismes que necessiten mantenir o refer la seva pròpia quitina[2] o bé dissoldre i digerir la quitina de fongs o animals.

Distribució de les espèciesModifica

Els organismes quitinòvors inclouen molts bacteris[3] (Aeromonadales, Bacillus, Vibrio,[4] entre d'altres), els quals poden ser patogènics o detritívors. Ells ataquen artròpodes vius, zooplàncton o fongs o poden degradar les restes d'aquests organismes.

Fongs com els Coccidioides immitis, productor de la malaltia de la coccidiomicosi, també tenen quitinases.

les quitinases també són presents en plantes (com l'ordi) com a part de la seva resistència adquirida sistèmica.[5]

FuncióModifica

La quitinasa és un biopolímer abundant, que és relativament resistent a la degradació.[6] Típicament no és digerida pels animals però alguns peixos la digereixen.[7] S'ha aïlla de l'estómac d'alguns animals incloent els humans.[8] L'activitat de la quitinasa també es detecta en la sang humana[9][10][10] and possibly cartilage.[11] Com en les plantes, la quitinasa pot estar relacionada amb la resistència als patògens.[12][13]

Significació clínicaModifica

La quitinasa humana, en nivells alts, pot estar relacionada amb les al·lèrgies i l'asma.[14][15][16][17][18]


Presència en els alimentsModifica

La quitinasa es troba de forma natural en molts aliments comuns. Aquesta és com a mínim una causa de l'al·lèrgia encreuada de la síndrome làtex-fruit. Les bananes, castanyes, kiwis, alvocats, papaia i tomàquets, per exemple, contenen nivells significatius de quitinasa.

ReferènciesModifica

  1. Jollès P, Muzzarelli RAA. Chitin and Chitinases. Basel: Birkhäuser, 1999. ISBN 3-7643-5815-7. 
  2. Sámi L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, Kiss L, Pócsi I «Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin». The Journal of General and Applied Microbiology, vol. 47, 4, August 2001, pàg. 201–211. DOI: 10.2323/jgam.47.201. PMID: 12483620.
  3. Xiao X, Yin X, Lin J, Sun L, You Z, Wang P, Wang F «Chitinase Genes in Lake Sediments of Ardley Island, Antarctica». Applied and Environmental Microbiology, vol. 71, 12, December 2005, pàg. 7904–9. DOI: 10.1128/AEM.71.12.7904-7909.2005. PMC: 1317360. PMID: 16332766.
  4. Hunt DE, Gevers D, Vahora NM, Polz MF «Conservation of the Chitin Utilization Pathway in the Vibrionaceae». Applied and Environmental Microbiology, vol. 74, 1, January 2008, pàg. 44–51. DOI: 10.1128/AEM.01412-07. PMC: 2223224. PMID: 17933912.
  5. Salzer P, Bonanomi A, Beyer K, Vögeli-Lange R, Aeschbacher RA, Lange J, Wiemken A, Kim D, Cook DR, Boller T «Differential expression of eight chitinase genes in Medicago truncatula roots during mycorrhiza formation, nodulation, and pathogen infection». Molecular Plant-Microbe Interactions : MPMI, vol. 13, 7, July 2000, pàg. 763–77. DOI: 10.1094/MPMI.2000.13.7.763. PMID: 10875337.
  6. Akaki C, Duke GE «Apparent chitin digestibilities in the Eastern screech owl (Otus asio) and the American kestrel (Falco sparverius)». Journal of Experimental Zoology, vol. 283, 4–5, 2005, pàg. 387–393. DOI: 10.1002/(SICI)1097-010X(19990301/01)283:4/5<387::AID-JEZ8>3.0.CO;2-W.
  7. Gutowska MA, Drazen JC, Robison BH «Digestive chitinolytic activity in marine fishes of Monterey Bay, California». Comparative biochemistry and physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology, vol. 139, 3, November 2004, pàg. 351–8. DOI: 10.1016/j.cbpb.2004.09.020. PMID: 15556391.
  8. Paoletti MG, Norberto L, Damini R, Musumeci S «Human gastric juice contains chitinase that can degrade chitin». Annals of Nutrition & Metabolism, vol. 51, 3, 2007, pàg. 244–51. DOI: 10.1159/000104144. PMID: 17587796.
  9. Renkema GH, Boot RG, Muijsers AO, Donker-Koopman WE, Aerts JM «Purification and Characterization of Human Chitotriosidase, a Novel Member of the Chitinase Family of Proteins». The Journal of Biological Chemistry, vol. 270, 5, February 1995, pàg. 2198–202. DOI: 10.1074/jbc.270.5.2198. PMID: 7836450.
  10. 10,0 10,1 Escott GM, Adams DJ «Chitinase activity in human serum and leukocytes». Infection and Immunity, vol. 63, 12, December 1995, pàg. 4770–3. PMC: 173683. PMID: 7591134.
  11. Hakala BE, White C, Recklies AD «Human cartilage gp-39, a major secretory product of articular chondrocytes and synovial cells, is a mammalian member of a chitinase protein family». The Journal of Biological Chemistry, vol. 268, 34, 1993, pàg. 25803–25810. PMID: 8245017.
  12. Recklies AD, White C, Ling H «The chitinase 3-like protein human cartilage glycoprotein 39 (HC-gp39) stimulates proliferation of human connective-tissue cells and activates both extracellular signal-regulated kinase- and protein kinase B-mediated signalling pathways». The Biochemical Journal, vol. 365, Pt 1, July 2002, pàg. 119–26. DOI: 10.1042/BJ20020075. PMC: 1222662. PMID: 12071845.
  13. van Eijk M, van Roomen CPAA, Renkema GH, Bussink AP, Andrews L, Blommaart EFC, Sugar A, Verhoeven AJ, Boot RG, Aerts JMFG «Characterization of human phagocyte-derived chitotriosidase, a component of innate immunity». International Immunology, vol. 17, 11, 2005, pàg. 1505–1512. DOI: 10.1093/intimm/dxh328. PMID: 16214810.
  14. Bierbaum S, Nickel R, Koch A, Lau S, Deichmann KA, Wahn U, Superti-Furga A, Heinzmann A «Polymorphisms and Haplotypes of Acid Mammalian Chitinase Are Associated with Bronchial Asthma». American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine, vol. 172, 12, December 2005, pàg. 1505–9. DOI: 10.1164/rccm.200506-890OC. PMC: 2718453. PMID: 16179638.
  15. Zhao J, Zhu H, Wong CH, Leung KY, Wong WS «Increased lungkine and chitinase levels in allergic airway inflammation: a proteomics approach». Proteomics, vol. 5, 11, July 2005, pàg. 2799–807. DOI: 10.1002/pmic.200401169. PMID: 15996009.
  16. Elias JA, Homer RJ, Hamid Q, Lee CG «Chitinases and chitinase-like proteins in T(H)2 inflammation and asthma». The Journal of Allergy and Clinical Immunology, vol. 116, 3, September 2005, pàg. 497–500. DOI: 10.1016/j.jaci.2005.06.028. PMID: 16159614.
  17. Zhu Z, Zheng T, Homer RJ, Kim YK, Chen NY, Cohn L, Hamid Q, Elias JA «Acidic mammalian chitinase in asthmatic Th2 inflammation and IL-13 pathway activation». Science, vol. 304, 5677, June 2004, pàg. 1678–82. DOI: 10.1126/science.1095336. PMID: 15192232.
  18. Chupp GL, Lee CG, Jarjour N, Shim YM, Holm CT, He S, Dziura JD, Reed J, Coyle AJ, Kiener P, Cullen M, Grandsaigne M, Dombret MC, Aubier M, Pretolani M, Elias JA «A Chitinase-like Protein in the Lung and Circulation of Patients with Severe Asthma». The New England Journal of Medicine, vol. 357, 20, 2005, pàg. 2016–2027. DOI: 10.1056/NEJMoa073600. PMID: 18003958.

Enllaços externsModifica