Sialiltransferasa
Les sialiltransferases són una família d'enzims dins del grup de les glucosiltransferases que transfereixen àcid siàlic Neu5Ac (Àcid N-acetilneuramínic) a grups de carbohidrats de diverses glicoproteïnes i glicolípids.[1][2] Canvis en la sialilació de cèl·lules tumorals s'han relacionat amb la seva capacitat invasiva, per tant les sialiltransferases tenen un paper important en el procés de metàstasi.[3][4][5]
| Sialiltransferasa | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadors | |||||||||
| Símbol | Glyco_transf_29 | ||||||||
| Pfam | PF00777 | ||||||||
| InterPro | IPR001675 | ||||||||
| |||||||||
Famílies
modifica
Les sialiltransferases transfereixen àcid siàlic a un glicoconjugat de forma específica, generalment al terminals de glicolípids o als extrems de cadenes de sucre de les glicoproteïnes.[6][7] Hi ha quatre famílies de sialiltransferases segons la posició en la qual s'efectua l'enllaç amb l'àcid siàlic i segons el substrat; α(2,6)-STs (ST6Gal/ST6GalNAc), α(2,3)-STs (ST3Gal) i α(2,8)-STs (ST8Sia).[8] Totes les sialiltransferases eucariotes tenen en comú la presència en el seu domini catalític de diverses regions peptídiques conservades, del que se'n dedueix un origen comú. Excepte per aquests motius peptídics conservats, hi ha poques similituds de seqüència entre les quatre famílies.[9]
Referències
modifica- ↑ Dwek RA «Glycobiology: Toward understanding the function of sugars». The Glycobiology Insitute, 96, 1996, pàg. 683-720. DOI: 10.1021/cr940283b. PMID: 11848770.
- ↑ Breton C, Šnajdrová L, Jeanneau C, Koca J, Imberty A «Structures and mechanisms of glycosyltransferases». Glycobiology, 16, 2, 2006. DOI: 10.1093/glycob/cwj016. PMID: 16037492.
- ↑ Bassagañas S, Allende H, Cobler L, Ortiz MR, Llop E, de Bolós C, Peracaula R «Inflammatory cytokines regulate the expression of glycosyltransferases involved in the biosynthesis of tumor-associated sialylated glycans in pancreatic cancer cell lines». Cytokine, 75, 1, 2015, pàg. 197-206. DOI: 10.1016/j.cyto.2015.04.006. PMID: 25934648.
- ↑ Büll C, Stoel MA, den Brok MH, Adema GJ «Sialic acids sweeten a tumor's life». Cancer Research, 74, 12, 2014. DOI: 10.1158/0008-5472.CAN-14-0728. PMID: 24830719.
- ↑ Chung TW, Kim SJ, Choi HJ, Song KH, Jin UH, Yu DY, Seong JK, Kim JG, Kim KJ, Ko JH, Ha KT, Lee YC, Kim CH «Hepatitis B virus X protein specially regulates the sialyl lewis a synthesis among glycosylation events for metastasis». Mol Cancer, 13, 2014, pàg. 222. DOI: 10.1186/1476-4598-13-222. PMID: 25255877.
- ↑ D'Astolfo DS, Pagliero RJ, Pras A, Karthaus WR, Clevers H, Prasad V, Lebbink RJ, Rehmann H, Geijsen N «Efficient intracellular delivery of native proteins». Cell., 161, 3, 2015, pàg. 674-690. DOI: 10.1016/j.cell.2015.03.028. PMID: 25910214.
- ↑ Harduin-Lepers A, Mollicone R, Delannoy P, Oriol R «The animal sialyltransferases and sialyltransferase-related genes: a phylogenetic approach». Glycobiology, 15, 8, 2005, pàg. 805-817. DOI: 10.1093/glycob/cwi063. PMID: 15843597.
- ↑ James C Paulson, Christoph Rademacher «Glycan terminator». Nature Structural & Molecular Biology, 16, 2009, pàg. 1121-1122. DOI: 10.1038/nsmb1109-1121.
- ↑ Jeanneau C, Chazalet V, Augé C, Soumpasis DM, Harduin-Lepers A, Delannoy P, Imberty A, Breton C «Structure-function analysis of the human sialyl transferase ST3Gal I: role of n-glycoslylation and a novel conserved sialyl motif». J BiolChem., 274, 14, 2004, pàg. 13461-8. DOI: 10.1074/jbc.M311764200. PMID: 14722111.