Mioglobina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
m orto |
m Corregit: l’histidina -> la histidina distal |
||
Línia 11:
L’anell de l’hemo consta d’una molècula orgànica, la protoporfirina IX, on hi ha quatre anells de pirrol units per ponts de metilè. Quatre grups metil, així com dos vinil i un àcid propinoic, ocupen com a substituients el sistema de l’anell de tetrapirrol. L’extens sistema de dobles enllaços conjugats és la causa de la coloració intensa de les proteïnes que contenen hemo i en conseqüència, de la sang. Com “component inorgànic” es troba unió de ferro al centre del sistema d’anells complexat per quatre àtoms de nitrogen dels anells pirròlics. A la mioglobina i a l’hemoglobina, es tracta d’un anell de ferro divalent. El [[coenzim]] hemo és extremadament versàtil i serveix en altres proteïnes com a transportador d’electrons, com a grup catalític o com a sensor per a les unions de les molècules diatòmiques NO, CO i O<sub>2</sub>.
Afinitat del CO i O<sub>2</sub> pel grup hemo
El [[monòxid de carboni]] posseeix aproximadament 25 vegades més afinitat per l’hemo que l’oxigen i s’uneix pràcticament de manera irreversible. Amb el grup hemo lliure com a transportador d’oxigen patiriem ràpidament una intoxicació per CO. L’entorn proteic de l’hemo disminueix l’afinitat pel CO en un factor de 100. Per la seva forma d’omplir l’espai,
== Unió de l’oxigen a la mioglobina ==
|