Eritropoetina: diferència entre les revisions
Contingut suprimit Contingut afegit
m neteja i estandardització de codi |
m Diacrítics |
||
Línia 46:
El 1978, Miyake i Goldwasser van aïllar i purificar EPO humana a partir de l'orina de pacients amb [[anèmia aplàstica]]. Aquests van determinar que es tractava d'una glicoproteïna formada per 165 aminoàcids i un 40% d'hidrats de carboni.<ref>{{Ref-publicació|cognom=Goldwasser|nom=E.|article=Erythropoietin|publicació=Blut|data=1976|pàgines=135-140|volum=33}}</ref> La identificació de la seqüència d'aminoàcids i posteriorment del gen va portar Lin ''et alii'' el 1983 a fer-ne [[Clonatge molecular|clons]] en cèl·lules d'ovari d'hàmster.
El 1985 ja es produïa massivament epoietina α, la primera eritropoietina recombinant humana (rHu-EPO), immunològicament i bioquímicament equivalent a l'EPO endògena. El 1989 es va sintetitzar l'epoietina β, amb idèntica seqüència d'aminoàcids que l'epoietina α i l'EPO endògena però amb diferent configuració de les cadenes de sucres que la conformen. Aquesta diferència li
El 1995 es va sintetitzar la darbepoietina α. Aquesta és estructuralment diferent respecte a l'EPO endògena i la rHu-EPO. En concret varia en 5 dels 165 aminoàcids, a més d'importants diferències en el nombre i l'estructura de les cadenes de sucres. Encara que comparteixen el mateix mecanisme d'acció (estimulació de l'eritropoiesis mitjançant la unió al receptor de l'eritropoietina EPO-R) té una [[farmacocinètica]] i una efectivitat diferent.
| |||