Viquipèdia

Lisil oxidasa

La lisil oxidasa (en anglès:Lysyl oxidase (LOX) o protein-lysine 6-oxidase), és una proteïna que, en humans, és codificada pel gen LOX.[1][2] La seva inhibició causa la malaltia del latirisme, però a la vegada la seva ultraregulació (upregulation) per les cèl·lules tunorals promou la metàstasi del tumor el fan maligne i causa càncer.

Infotaula de proteïnaLisil oxidasa
Substànciaproteïna Modifica el valor a Wikidata
Identificadors
RefSeqNP_001171573, NP_001304002 i NP_002308 Modifica el valor a Wikidata
P28300 Modifica el valor a Wikidata

Mecanisme modifica

 
Mecanisme Lox

El mecanisme de la lisil oxidasa ocorre via modificació del grup ε-amino d'una cadena de lisina.[3] L'enzim està dins la categoria de les aminooxidases que contenen coure i quinona.[4]

Funció biològica modifica

La lisil oxidasa és un enzim extracel·lular amb coure que catalitza la formació d'aldehids a partir de residus de lisina en precursors de col·lagen i elastina per la qual és essencial la integritat i elasticitat que li proporciona l'acció de la lisil oxidasa .[5][6] La malaltia de Menkes està relacionada amb disfuncions de la lisil oxidasa.

Referències modifica

  1. ↑ «Entrez Gene: LOX lysyl oxidase».
  2. ↑ Hämäläinen ER, Jones TA, Sheer D, Taskinen K, Pihlajaniemi T, Kivirikko KI «Molecular cloning of human lysyl oxidase and assignment of the gene to chromosome 5q23.3-31.2». Genomics, 11, 3, novembre 1991, pàg. 508–16. DOI: 10.1016/0888-7543(91)90057-L. PMID: 1685472.
  3. ↑ Gacheru SN, Trackman PC, Shah MA, O'Gara CY, Spacciapoli P, Greenaway FT, Kagan HM «Structural and catalytic properties of copper in lysyl oxidase». J. Biol. Chem., 265, 31, novembre 1990, pàg. 19022–7. DOI: 10.1016/0162-0134(89)84532-5. PMID: 1977746.
  4. ↑ Wang SX, Nakamura N, Mure M, Klinman JP, Sanders-Loehr J «Characterization of the native lysine tyrosylquinone cofactor in lysyl oxidase by Raman spectroscopy». J. Biol. Chem., 272, 46, novembre 1997, pàg. 28841–4. DOI: 10.1074/jbc.272.46.28841. PMID: 9360949.
  5. ↑ Alberts, Bruce. Molecular biology of the cell. Nova York: Garland Science, 2002, p. 1099. ISBN 0-8153-3218-1. 
  6. ↑ Csiszar K «Lysyl oxidases: a novel multifunctional amine oxidase family». Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol., 70, 2001, pàg. 1–32. DOI: 10.1016/S0079-6603(01)70012-8. PMID: 11642359.

Bibliografia modifica

  • Csiszar K «Lysyl oxidases: a novel multifunctional amine oxidase family». Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol., 70, 2001, pàg. 1–32. DOI: 10.1016/S0079-6603(01)70012-8. PMID: 11642359.
  • Kagan HM, Li W «Lysyl oxidase: properties, specificity, and biological roles inside and outside of the cell». J. Cell. Biochem., 88, 4, 2003, pàg. 660–72. DOI: 10.1002/jcb.10413. PMID: 12577300.
  • Svinarich DM, Twomey TA, Macauley SP, Krebs CJ, Yang TP, Krawetz SA «Characterization of the human lysyl oxidase gene locus». J. Biol. Chem., 267, 20, 1992, pàg. 14382–7. PMID: 1352776.
  • Mariani TJ, Trackman PC, Kagan HM, Eddy RL, Shows TB, Boyd CD, Deak SB «The complete derived amino acid sequence of human lysyl oxidase and assignment of the gene to chromosome 5 (extensive sequence homology with the murine ras recision gene)». Matrix, 12, 3, 1992, pàg. 242–8. DOI: 10.1016/S0934-8832(11)80067-3. PMID: 1357535.
  • Murawaki Y, Kusakabe Y, Hirayama C «Serum lysyl oxidase activity in chronic liver disease in comparison with serum levels of prolyl hydroxylase and laminin». Hepatology, 14, 6, 1992, pàg. 1167–73. DOI: 10.1002/hep.1840140635. PMID: 1683640.
  • Hämäläinen ER, Jones TA, Sheer D, Taskinen K, Pihlajaniemi T, Kivirikko KI «Molecular cloning of human lysyl oxidase and assignment of the gene to chromosome 5q23.3-31.2». Genomics, 11, 3, 1992, pàg. 508–16. DOI: 10.1016/0888-7543(91)90057-L. PMID: 1685472.
  • Konishi A, Iguchi H, Ochi J, Kinoshita R, Miura K, Uchino H «Increased lysyl oxidase activity in culture medium of nonparenchymal cells from fibrotic livers». Gastroenterology, 89, 4, 1985, pàg. 709–15. PMID: 2863189.
  • Kuivaniemi H, Ala-Kokko L, Kivirikko KI «Secretion of lysyl oxidase by cultured human skin fibroblasts and effects of monensin, nigericin, tunicamycin and colchicine». Biochim. Biophys. Acta, 883, 2, 1986, pàg. 326–34. DOI: 10.1016/0304-4165(86)90325-9. PMID: 2874833.
  • Reiser KM, Hennessy SM, Last JA «Analysis of age-associated changes in collagen crosslinking in the skin and lung in monkeys and rats». Biochim. Biophys. Acta, 926, 3, 1988, pàg. 339–48. DOI: 10.1016/0304-4165(87)90220-0. PMID: 3120785.
  • Järveläinen H, Halme T, Rönnemaa T «Effect of cortisol on the proliferation and protein synthesis of human aortic smooth muscle cells in culture». Acta Med. Scand. Suppl., 660, 1982, pàg. 114–22. PMID: 6127904.
  • Kuivaniemi H, Savolainen ER, Kivirikko KI «Human placental lysyl oxidase. Purification, partial characterization, and preparation of two specific antisera to the enzyme». J. Biol. Chem., 259, 11, 1984, pàg. 6996–7002. PMID: 6144680.
  • Lien YH, Stern R, Fu JC, Siegel RC «Inhibition of collagen fibril formation in vitro and subsequent cross-linking by glucose». Science, 225, 4669, 1984, pàg. 1489–91. DOI: 10.1126/science.6147899. PMID: 6147899.
  • Yasutake A, Powers JC «Reactivity of human leukocyte elastase and porcine pancreatic elastase toward peptide 4-nitroanilides containing model desmosine residues. Evidence that human leukocyte elastase is selective for cross-linked regions of elastin». Biochemistry, 20, 13, 1981, pàg. 3675–9. DOI: 10.1021/bi00516a002. PMID: 6912069.
  • Kim Y, Boyd CD, Csiszar K «A new gene with sequence and structural similarity to the gene encoding human lysyl oxidase». J. Biol. Chem., 270, 13, 1995, pàg. 7176–82. DOI: 10.1074/jbc.270.13.7176. PMID: 7706256.
  • Hämäläinen ER, Kemppainen R, Pihlajaniemi T, Kivirikko KI «Structure of the human lysyl oxidase gene». Genomics, 17, 3, 1993, pàg. 544–8. DOI: 10.1006/geno.1993.1369. PMID: 7902322.
  • Forbes EG, Cronshaw AD, MacBeath JR, Hulmes DJ «Tyrosine-rich acidic matrix protein (TRAMP) is a tyrosine-sulphated and widely distributed protein of the extracellular matrix». FEBS Lett., 351, 3, 1994, pàg. 433–6. DOI: 10.1016/0014-5793(94)00907-4. PMID: 8082810.
  • Csiszar K, Mariani TJ, Gosin JS, Deak SB, Boyd CD «A restriction fragment length polymorphism results in a nonconservative amino acid substitution encoded within the first exon of the human lysyl oxidase gene». Genomics, 16, 2, 1993, pàg. 401–6. DOI: 10.1006/geno.1993.1203. PMID: 8100215.
  • Vetter U, Weis MA, Mörike M, Eanes ED, Eyre DR «Collagen crosslinks and mineral crystallinity in bone of patients with osteogenesis imperfecta». J. Bone Miner. Res., 8, 2, 1993, pàg. 133–7. DOI: 10.1002/jbmr.5650080203. PMID: 8442432.
  • Panchenko MV, Stetler-Stevenson WG, Trubetskoy OV, Gacheru SN, Kagan HM «Metalloproteinase activity secreted by fibrogenic cells in the processing of prolysyl oxidase. Potential role of procollagen C-proteinase». J. Biol. Chem., 271, 12, 1996, pàg. 7113–9. DOI: 10.1074/jbc.271.12.7113. PMID: 8636146.
  • Khakoo A, Thomas R, Trompeter R, Duffy P, Price R, Pope FM «Congenital cutis laxa and lysyl oxidase deficiency». Clin. Genet., 51, 2, 1997, pàg. 109–14. DOI: 10.1111/j.1399-0004.1997.tb02430.x. PMID: 9111998.

Enllaços externs modifica

Obtingut de «https://ca.wikipedia.org/w/index.php?title=Lisil_oxidasa&oldid=32640695»