Viquipèdia

Catalasa

enzim que catalitza la descomposició del peròxid d'hidrogen en oxigen i aigua.

La catalasa és un enzim que es troba en organismes vius i catalitza la descomposició del peròxid d'hidrogen (H₂0₂) en oxigen i aigua.

Infotaula de proteïnaCatalasa
Substànciafamília d'enzims Modifica el valor a Wikidata
Nombre EC1.11.1.6
LocusCr. 11 p13
Identificadors
SímbolCAT
HUGO1516
Entrez847
OMIM115500
RefSeqNM_001752
P04040

Aquest enzim és de la família de les oxidoreductases, ja que utilitza peròxid d'hidrogen com a acceptor d'electrons i, alhora, es constitueix com a peroxidasa, ja que és donant d'electrons.

La catalasa és responsable de la degradació del peròxid d'hidrogen (H2O2), que és residu del metabolisme cel·lular de molts organismes vius, però donada la seva toxicitat ha de transformar-se ràpidament en compostos menys perillosos. A més, aquest enzim catalitza la seva descomposició en aigua i oxigen, dues substàncies essencials per a la vida. Per tant, la catalasa permet l'equilibri del peròxid d'oxigen i evita l'apoptosi (mort cel·lular).

D'altra banda, la catalasa s'utilitza en la indústria tèxtil per a l'eliminació del peròxid d'hidrogen, així com en menor mesura s'empra en la neteja de lents de contacte que s'han esterilitzat en una solució de peròxid d'hidrogen.

La catalasa és un enzim que es troba majoritàriament a l'interior de les cèl·lules, és a dir, és un enzim intracel·lular, i està present en diversos éssers vius. A saber: en els peroxisomes de les cèl·lules animals i vegetals, en els glioxisomes de les plantes (peroxisomes de les mateixes) i en el citoplasma d'éssers procariotes.

El funcionament d'alguns òrgans del cos humà, com el fetge i els ronyons, depèn en gran manera de la funció de la catalasa, ja que la funció d'aquests òrgans és la detoxificació del cos. Per això hi ha grans quantitats de peroxisomes en les cèl·lules d'aquests òrgans. Amb una molècula de catalasa, l'organisme humà és capaç de descompondre milions de molècules de peròxid d'hidrogen.[1][2]

Estructura modifica

La catalasa és un tetràmer on cada una de les cadenes polipeptídiques que la conformen està formada al voltant de 500 aminoàcids. Aquestes forment 4 subunitats o dominis. La formació neuràlgica de cada una de les subunitats està extensament configurada per vuit barrils beta (b1-8) de cadenes polipeptídiques antiparal·leles. A cada un dels dominis helicals dels barrils beta hi ha quatre grups carboxils terminals als aminoàcids (a16, a17, i a19). Quatre hèlix més deriven dels residus entre el barril 4 i el barril 5 als aminoàcids (a4, a5, a6 i a7). Un splicing alternatiu d'aquesta proteïna podria comportar diferents variants proteiques.

Conté 4 grups d'hemo-ferroporfirina metàl·lics com a part prostètica de l'heteroproteïna, els quals aporten a l'enzim la capacitat de reacció amb el peròxid d'hidrogen. Aquesta capacitat és deguda al grup hemo, el qual pot combinar-se amb l'oxigen molecular (O2) i lapresència d'un grup ferroporfirínic a l'estructura del grup hemo, el qual aporta la capacitat de transportar l'oxigen.[3][4] La majoria del ferro present als mamifers es troba agrupat a l'interior dels grups hemo.[5]

 
Barril beta de la porina específica per la sucrosa del bacteri Salmonella typhimurium.

Mecanisme molecular modifica

La presència de catalasa en un teixit o en una mostra, pot ser demostrada afegint-hi peròxid d'hidrogen i observant-ne la reacció. La producció d'oxigen pot ser observada per la formació de bombolles. És un test fàcil i pot ser observat a ull nu sense l'ajuda d'instruments. Aquesta característica de la catalasa és possible perquè té una alta activitat específica que produeix una resposta molt detectable. També hi compta el fet que un dels productes de la reacció és un gas.

 

Tot i que el mecanisme de reacció de la catalasa actualment no es coneix, es creu que la reacció té lloc en dues fases. Fe-E representa el nucli de ferro del grup hemo unit a l'enzim:[6]

 

 

Quan el peròxid d'hidrogen (H2O2) entra al centre actiu, interactua amb els aminoàcids Asn147 (Asparagina a la posició 147) i His74 (Histidina a la posició 74), causant que un protó (Ió hidrogen H+) es transfereixi entre els àtoms d'oxigen. Els àtoms d'oxigen lliures es coordinen per alliberar-se resultant-ne una nova molècula d'H2O formada i un Fe(IV)=O. El Fe(IV)=O reacciona amb una segona molècula de peròxid d'hidrogen per tornar a formar H2O i O2. La reactivitat del centre metàl·lic de l'enzim pot ser millorada per la presència d'un lligand Tyr357 (Tirosina a la posició 357) fenolat (el qual té un anió fenol present) al cinquè grup metàl·lic, el qual pot assistir a l'oxidació del Fe(III) cap a Fe(IV). L'eficiència d'aquesta reacció també pot ser millorada per les interaccions de la His74 i la Asn147 amb intermediaris de reacció.[3] La descomposició del peròxid d'hidrogen per via de la catalasa, va en relació a la cinètica de primer ordre per la qual el rati de reacció és proporcional a la concentració present de peròxid d'hidrogen. L'augment de la concentració de substrat augmenta la velocitat de la reacció fins al punt de saturació.

La Catalasa també pot catalitzar l'oxidació de varis metabòlits i toxines com el Formaldehid, l'Àcid fòrmic, Fenols, acetaldehids i alcohols. Ho fa segons la reacció següent:

 

El mecanisme exacte d'aquesta reacció no és conegut.[7]

Qualsevol iò metàl·lic pesat pot actuar com a inhibidor no competitiu (els que s'acoblen al enzim modificant-ne l'estructura) de la Catalasa. El verí Cianur per exemple és un inhibidor no competitiu de la catalasa[8] a altes concentracions de peròxid d'hidrogen.[9] Els Arsenats actuen com a activadors.[10]

Funció cel·lular i localització modifica

Una cèl·lula sana que duu a terme el seu corresponent metabolisme cel·lular genera radicals lliures que tenen la singularitat de ser espècies molt reactives. Un dels productes que poden generar aquests radicals lliures és peròxid d'hidrogen. Aquesta molècula és molt tòxica per la cèl·lula i els teixits, per això, pot causar danys molt greus en ells. Com a conseqüència, s'ha de convertir ràpidament el peròxid d'hidrogen en substàncies menys perjudicials, com aigua.[11]

Medi intracel·lular modifica

Per convertir el H₂O₂, d'entre altres substàncies, a espècies menys reactives, a l'organisme hi ha un sistema de protecció compost per molècules i enzims antioxidants. Entre els quals, trobem la catalasa.[12]

Per aquest motiu, la catalasa catalitza una reacció que és produïda a gairebé totes les cèl·lules, com les cèl·lules hepàtiques i renals, per tant, la podem localitzar en tots els òrgans. Així i tot, la catalasa es troba principalment als peroxisomes i al citosol dels eritròcits.[13] Veiem que aquest enzim es troba per totes les cèl·lules, ja que el seu mal funcionalment i consegüentment l'augment d'estrès oxidatiu pot derivar en malalties molt diverses. Entre aquestes trobem: malalties respiratòries,[14] neurodegeneratives i altres patologies. Per tant, la catalasa està present i pot afectar tot els teixits.

Medi extracel·lular modifica

D'altra banda, excepcionalment la catalasa està involucrada en processos tumorals. La catalasa protectora cel·lular tumoral interfereix eficientment amb la senyalització selectiva de l'apoptosi intercel·lular de les cèl·lules malignes. Això es basa en el fet que la catalasa també pot degradar el peroxinitrit. Aquesta catalasa es troba al medi extracel·lular.[15]

Localització general modifica

La catalasa és una proteïna universal que es troba en la seva majoria en tots els organismes vius. Aquest enzim es troba en plantes, animals, la majoria de fongs i microorganismes aeròbics. No obstant això, segons l'organisme on es trobi, hi ha diferents espècies de catalasa. Cada una d'aquestes té una temperatura òptima diferent en què la capacitat enzimàtica serà màxima.[16]

Patologia molecular i aplicacions mèdiques modifica

La catalasa es un enzim antioxidant, té un rol principal en regular el nivell cel·lular de peròxid d'hidrogen. La deficiència de catalasa s'associa amb malalties com: diabetis mellitus, arterioesclerosi, hipertensió, malaltia d'Alzheimer, malaltia de Parkinson i esquizofrènia.[17]

Diabetis mellitus modifica

El catabolisme del H₂O₂ protegeix les cèl·lules beta pancreàtiques dels danys produïts per els radicals lliures en excés d'aquest, però a cèl·lules pancreàtiques l'enzim catalasa es troba en nivells molt baixos, fent-les altament sensibles a l'estrès oxidatiu. L'activitat oxidativa excessiva produeix complicacions en pacients amb diabetis mellitus.[18] Actualment s'estudien models científics per aplicar un tractament antioxidant basat en administrar enzims catalasa a pacients amb diabetis mellitus per prevenir futures complicacions de la malaltia.[19]

L'excés de radicals lliures per falta d'enzims antioxidants com la catalasa destrueix estructures cel·lulars portant a la oxidació de proteïnes mitocondrials, l'estrès oxidatiu i la disfunció mitocondrial s'associa amb malalties neurodegeneratives com Alzheimer i Parkinson.[20]

Avaluacions d'efectes del resveratrol en ratolins indiquen que es podria alentir l'avenç de l'Alzheimer amb tractaments basats en resveratrol. Aquest, augmenta la capacitat antioxidant dels pacients, contrarestant l'estrès oxidatiu produït per falta de catalasa.[21]

Acatalasèmia modifica

L'acatalasèmia es un trastorn peroxisòmic hereditari causat per mutacions en el gen CAT, és un desordre de tipus autosòmic recessiu i produeix en el malalt anomalies en l'activitat de la catalasa.[22] Baixos nivells de catalasa s'han trobat en pacients amb esquizofrènia i amb arterioesclerosi.[23]

Referències modifica

  1. ↑ «Peròxid d'hidrogen, catalasa i cinètica química.».
  2. ↑ «Human Erythrocyte Catalase - Proteopedia, life in 3D» (en anglès). [Consulta: 6 novembre 2020].
  3. ↑ 3,0 3,1 Melik-Adamyan, W.; Bravo, J.; Carpena, X.; Switala, J.; Maté, M. J. «Substrate flow in catalases deduced from the crystal structures of active site variants of HPII from Escherichia coli». Proteins, 44, 3, 15-08-2001, pàg. 270–281. DOI: 10.1002/prot.1092. ISSN: 0887-3585. PMID: 11455600.
  4. ↑ Editorial Reverte, 2006.. Anàlisi química quantitativa, de Daniel Harris.. ISBN 9788429172232. 
  5. ↑ Schultz, Iman J.; Chen, Caiyong; Paw, Barry H.; Hamza, Iqbal «Iron and porphyrin trafficking in heme biogenesis». The Journal of Biological Chemistry, 285, 35, 27-08-2010, pàg. 26753–26759. DOI: 10.1074/jbc.R110.119503. ISSN: 1083-351X. PMC: 2930673. PMID: 20522548.
  6. ↑ Dounce, Alexander L. «A proposed mechanism for the catalatic ation of catalase». Journal of Theoretical Biology, 105, 4, 1983-12, pàg. 553–567. DOI: 10.1016/0022-5193(83)90219-9. ISSN: 0022-5193.
  7. ↑ Aebi, H. «Catalase in vitro». Methods in Enzymology, 105, 1984, pàg. 121–126. DOI: 10.1016/s0076-6879(84)05016-3. ISSN: 0076-6879. PMID: 6727660.
  8. ↑ Kremer, Mordechai L. «Nonstationary inhibition of enzyme action. The cyanide inhibition of catalase». The Journal of Physical Chemistry, 85, 7, 1981-04, pàg. 835–839. DOI: 10.1021/j150607a021. ISSN: 0022-3654.
  9. ↑ Ogura, Y.; Yamazaki, I. «Steady-state kinetics of the catalase reaction in the presence of cyanide». Journal of Biochemistry, 94, 2, 1983-08, pàg. 403–408. DOI: 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134369. ISSN: 0021-924X. PMID: 6630165.
  10. ↑ Kertulis-Tartar, Gina M.; Rathinasabapathi, Bala; Ma, Lena Q. «Characterization of glutathione reductase and catalase in the fronds of two Pteris ferns upon arsenic exposure». Plant physiology and biochemistry: PPB, 47, 10, 2009-10, pàg. 960–965. DOI: 10.1016/j.plaphy.2009.05.009. ISSN: 1873-2690. PMID: 19574057.
  11. ↑ Gaetani, G. F.; Ferraris, A. M.; Rolfo, M.; Mangerini, R.; Arena, S. «Predominant role of catalase in the disposal of hydrogen peroxide within human erythrocytes» (en anglès). Blood, 87, 4, 15-02-1996, pàg. 1595–1599. DOI: 10.1182/blood.V87.4.1595.bloodjournal8741595. ISSN: 0006-4971.
  12. ↑ Céspedes Miranda, Ela M.; Hernández Lantigua, Ingrid; Llópiz Janer, Niurka «Enzimas que participan como barreras fisiológicas para eliminar los radicales libres: II. Catalasa». Revista Cubana de Investigaciones Biomédicas, 15, 2, 1996-12, pàg. 0–0. ISSN: 0864-0300.
  13. ↑ Hadwan, Mahmoud Hussein «Simple spectrophotometric assay for measuring catalase activity in biological tissues». BMC Biochemistry, 19, 1, 03-08-2018, pàg. 7. DOI: 10.1186/s12858-018-0097-5. ISSN: 1471-2091. PMC: PMC6091033. PMID: 30075706.
  14. ↑ Sepúlveda Loyola, W. A.; Vilaça Cavallari Machado, F.; Araújo de Castro, L.; Hissnauer Leal Baltus, T.; Rampazzo Morelli, N. «¿Está el estrés oxidativo asociado a la gravedad de la enfermedad, a la función pulmonar y al síndrome metabólico en la enfermedad pulmonar obstructiva crónica?» (en castellà). Revista Clínica Española, 219, 9, 01-12-2019, pàg. 477–484. DOI: 10.1016/j.rce.2019.04.007. ISSN: 0014-2565.
  15. ↑ Böhm, Britta; Heinzelmann, Sonja; Motz, Manfred; Bauer, Georg «Extracellular localization of catalase is associated with the transformed state of malignant cells» (en anglès). Biological Chemistry, 396, 12, 01-12-2015, pàg. 1339–1356. DOI: 10.1515/hsz-2014-0234. ISSN: 1437-4315.
  16. ↑ Mitsuda, H. (1956). Studies on Catalase. Bulletin of the Institute for Chemical Research, 34(4), 165-192.
  17. ↑ Sepasi Tehrani, Hessam; Moosavi-Movahedi, Ali Akbar «Catalase and its mysteries». Progress in Biophysics and Molecular Biology, 2018 Dec. DOI: 10.1016/j.pbiomolbio.2018.03.001. PMID: 29530789.
  18. ↑ Bloch, Konstantin; Shichman, Elina; Vorobeychik, Marina; Bloch, Daria; Vardi, Pnina «Catalase expression in pancreatic alpha cells of diabetic and non-diabetic mice». Histochemisty and cell biology, 2007 Feb, pàg. 227-32. DOI: 10.1007/s00418-006-0248-4. PMID: 17102991.
  19. ↑ Calderón Alinas, Josè Víctor; Muñoz reyes, Elvia Guadalupe; Quintanar Escorza, Martha Angélica «19952013000200002 Estrés oxidativo y diabetes mellitus». Revista de educación bioquímica, 2013 Jun. ISSN: 1665-1995.
  20. ↑ Islam, Md Torequl «Oxidative stress and mitochondrial dysfunction-linked neurodegenerative disorders». Neurological Research, 2017 Jan, pàg. 73-82. DOI: 10.1080/01616412.2016.1251711. PMID: 27809706.
  21. ↑ Kong, Danli; Yan, Yan; He, Xiao-Yi; Yang, Huihuang; Liang, BiYu «Effects of Resveratrol on the Mechanisms of Antioxidants and Estrogen in Alzheimer's Disease». BioMed research international, 2019 Mar. DOI: 10.1155/2019/8983752. PMC: pmc6446083. PMID: 31016201.
  22. ↑ Glorieux, Christophe; Zamocky, Marcel; Sandoval, Juan Marcelo; Verrax, Julien; Buc Calderon, Pedro «Regulation of catalase expression in healthy and cancerous cells». Free Radical biology & medicine, 2015 Oct, pàg. 84-97. DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2015.06.017. PMID: 26117330.
  23. ↑ Nandi, Ankita; Yan, Liang-Jun; Kumar Jana, Chandan; Das, Nilanjana «Role of Catalase in Oxidative Stress- and Age-Associated Degenerative Diseases». Oxidative medicine and cellular longevity, 11-11-2019. DOI: 10.1155/2019/9613090. PMID: 31827713.

Vegeu també modifica

Obtingut de «https://ca.wikipedia.org/w/index.php?title=Catalasa&oldid=32640873»