Obre el menú principal
Viquipèdia

Al·lergogen

Algunes de les fonts al·lergèniques alimentàries més destacades, les quals contenen desenes d'al·lèrgens.

Un al·lergogen[1] és una substància química que pot provocar una reacció al·lèrgica en algunes persones, ja que són reconegudes pel sistema immunitari com "estranyes" o "perilloses", però que, en la majoria de les persones, són innòcues. L'individu al·lèrgic està predisposat genèticament a desenvolupar una resposta exagerada després del contacte amb l'al·lergogen.

AfectacióModifica

Article Principal: Al·lèrgia

Un no es fa al·lèrgic si no ha tingut almenys dos contactes amb l'al·lergogen. El primer contacte no comporta cap reacció visible: les cèl·lules responsables de l'al·lèrgia es fan hipersensibles a una substància inofensiva de manera normal. Després, des del segon contacte, l'al·lergogen arrossegarà, implicant-se amb les cèl·lules esmentades, la cascada de reaccions tenint èxit a una manifestació al·lèrgica (de la simple rinitis al·lèrgica al xoc anafilàctic, passant per la crisi d'asma).

Els al·lergogens, quan penetren a l'organisme, es vinculen sovint a una proteïna portadora. Allà, trobaran una cèl·lula immunitària i reaccionaran amb ella: en l'individu al·lèrgic a aquest al·lergogen, les cèl·lules responsables de l'al·lèrgia (mastòcits en particular) reaccionaran a aquest contacte (aquesta etapa no es produeix en els individus sans) i alliberaran molècules químiques responsables dels símptomes al·lèrgics com: histamina, serotonina, PAF, leucotriè, prostaglandina, etc.

NomenclaturaModifica

Des de fa uns quants anys, la OMS, en col·laboració amb altres entitats com la IUIS, ha establert un sistema de nomenclatura comú, a fi de poder identificar tots els al·lergogens i establir un marc conjunt que pugui ser complementat i entès arreu del món. La nomenclatura segueix les regles del Subcomitè de Nomenclatura Al·lergista (AUI).[2] Les denominacions es fan en base als noms taxonòmics del gènere i les espècies de les que es deriven els al·lergogens: les tres primeres lletres del gènere, la primera lletra de l'espècie, i un nombre àrab, segons la prioritat de descobriment i descripció. Aquest últim es realitzarà llevat que l'al·lergen sigui estructuralment homòleg i immunològicament reactiu creuat amb els al·lergogens descrits prèviament de diferents espècies, assignant-se en aquest cas un nombre existent.

 
L'OMS, en col·laboració amb altres organitzacions mundials, va posar en marxa aquest projecte de nomenclatura i base de dades comuna pels al·lergogens al 1984

És possible que una mateixa proteïna o agent al·lergogènic, sigui present en més d'un element. En aquest cas, rebran diferent nomenclatura, tot i que essencialment seran el mateix, o amb una estructura molt propera. Un exemple d'això seria la profilina, el qual es troba de forma estructuralment homòloga i immunològicament reactiva en el bedoll (Bet v 2) i en el meló (Cuc m 2).[3]

Fonts al·lergogèniquesModifica

Molts tipus d'elements diferents poden provocar una reacció al·lèrgica, la qual pot requerir atenció clínica per part d'un metge o un altre professional sanitari.[4] Las principals fonts estan llistades a continuació, entre les quals s'inclouen també els seus principals al·lergogens:

AnimalsModifica

Moltes persones desenvolupen una simptomatologia relacionada amb l'al·lèrgia quan són propers a animals, el qual s'associa al seu pelatge. Tanmateix, el pèl dels animals no és precisament la causa de la reacció al·lèrgica, sinó les traces de caspa i restes epitelials, saliva o fins i tot orina. En alguns casos, s’ha aconseguit identificar determinades proteïnes, causants de la reacció immunològica:[5][6]

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Fel d I (Gats) Uteroglobina Majorment present en saliva i pell dels gats.[7][8] Funció en animals actualment desconeguda
Can f I (Gossos) Lipocalina Majorment present en restes epitelials i capil·lars dels gossos[9] Processos diversos, com la resposta immunològica

Precisament per això, aquests tipus d'al·lergogens poden ser trobats a qualsevol superfície (parets, mobles, sòl...) i poden ser traslladats de maneres molt diverses (aire, aigua, per fomites...), i per tant la reacció al·lèrgica es pot desencadenar en un ambient on no necessàriament es trobin animals. A més, aquests d'igual manera poden traslladar altres tipus d’al·lergogens al seu cos, com carregar pol·len captat de l'ambient al pèl.[5]

 
Molts al·lergogens han sigut identificats en les restes orgàniques de diversos animals domèstics, destacant els procedents de gos i gat, els quals han sigut seqüenciats i demostrats eficaçment.

Els símptomes habituals d’aquest tipus d’al·lèrgia són semblants a qualsevol altra al·lèrgia nasal: tos, sibilància,  congestió, vermellor i picor d’ulls i nas... Algunes persones manifesten reaccions epitelials, des de vermellor fins a urticàries manifestades en cara o pit. L’associació d’aquesta al·lèrgia amb altres problemes respiratoris com l’asma, pot desenvolupar símptomes més perillosos.[6][10] El tractament contra les reaccions adverses es basa en antihistamínics, descongestionants, o de manera menys efectiva, tractaments d’immunoteràpia sensibilitzant, que permet disminuir els símptomes a través de l’administració de petites dosis del antigen.[6]

En el cas de tenir animals domèstics a casa, es recomana seguir aquests consells: [6][10]

  • Molt bona neteja i acomodar la casa per a què sigui fàcil netejar-la
  • Deixar àrees lliures del pas de l’animal: establir “zones segures” com l’habitació.
  • Encarregar algú les tasques que implica més contacte amb l’animal: banyar-lo.

OusModifica

 
En aquesta imatge es pot observar un ou fregit, en el qual es diferencien clarament les seves dues parts: la clara (on es troben els seus al·lergogens) i el rovell.[11]

L'ou és una de las fonts d’al·lergogens més importants en l'alimentació infantil, i l'al·lèrgia que genera pot afectar en gran manera a la qualitat de vida.[12] De la mateixa manera que la resta d'al·lèrgies alimentàries, els símptomes d'al·lèrgia a l'ou generalment ocorren d'uns pocs minuts a unes poques hores després de menjar ous o aliments que contenen ou. Els signes i símptomes varien de lleus a severs i poden incloure erupcions a la pell, urticària, congestió nasal i vòmits o altres problemes digestius. En rares ocasions, l'al·lèrgia a l'ou pot causar anafilaxi.[13]Així i tot, en casos de reaccions severes, és indispensable l'ús d'auto-injectors d'epinefrina.[14]Els seus principals al·lergogens son:

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Gal d 1[15] Ovomucoide Es troba a la clara d'ou [16] És la proteïna que més freqüentment produeix l'al·lèrgia d'ous [16] i és un inhibidor de la serina proteasa y de la tripsina.[17]
Gal d 2[15] Ovalbumina Aquesta proteïna també es troba en grans quantitats en la clara d'ou [18] La seva funció és desconeguda però es creu que pot usar-se com proteïna d'emmagatzematge.[19]
Gal d 3[15] Ovotransferrina / conalbúmina De la mateixa manera que Gal d 1 i Gal d 2, també es troba a la clara d'ou [20] Aquestas son proteïnes de transport d'unió al ferro i són responsables del transport de d'aquest des dels llocs d'absorció i la degradació dels grupos hemo fins als d'emmagatzematge i utilització.[21]
Gal d 4[15] Lisozima C La lisozima C està present en alt percentatge en la clara d'ou [22] és un enzim que compleix una acció bactericida,[22] protegint a l'ou de bacteris com Micrococcus luteus, la més habitual.[23]

Intolerància a la lactosaModifica

La intolerància a la lactosa és un cas especial. El seu origen no té implicacions immunològiques, és a dir, no és una al·lèrgia, sinó que es basa en la disfuncionalitat o falta de l’enzim Lactasa, essent aquest individu, incapaç de degradar la lactosa en els seus subproductes menors, la galactosa i la glucosa.[24]

Aquest fet, provoca que aquesta lactosa provinent dels aliments, no sigui degradada per l’individu als trams primaris de l'intestí prim (específicament al duodè), sinó que la tasca d’hidròlisi sigui realitzada pels bacteris que colonitzen els trams posteriors (concretament al colon).[25][26]

Les fermentacions làctiques realitzades per aquests bacteris són les que provoquen els símptomes característics d’aquesta afectació, observables 2-3h després d’haver consumit productes amb aquest component. Tant els gasos com l’aigua alliberada en aquestes reaccions, són la causa de les flatulències, diarrea, nàusees, vòmits.. Per tant, la severitat dels símptomes vindrà donada també per la quantitat de lactosa que és ingerida.[24][27]

La lactasa es troba codificada al gen LCT, on la seva expressió es veu afectada per un gen control, MCM6, que de manera natural, “apagava” l’expressió de LCT un cop s’acabava el període de lactància. Tanmateix, amb el temps, els éssers humans han desenvolupat una mutació, que els hi permet mantenir la funcionalitat del gen, i poder consumir productes làctics fins i tot en l’adultesa. Cal esmentar, que per factors epigenètics (com la metilació de bases de DNA en aquests gens) pot contribuir a la pèrdua de la producció de lactasa durant el creixement.[28][26]

Trobem diversos tipus de causes per la intolerància a lactosa: [25][26]

  • Hipolactàsia primària: Només afecta adults, i es caracteritza per la pèrdua de l’al·lel persistent per la lactasa, per tant cada cop s’expressa menys enzim durant a mesura que l’individu madura. La freqüència de persistència d’aquest al·lel varia segons la regió geogràfica, sent Europa, una de les zones amb més prevalença.
  • Hipolactàsia  secundària: és causada per afeccions en l'intestí prim. Pot afectar a nens i adults, i pot estar relacionada a altres malalties com gastroenteritis, celiaquia, o Crohn
  • Alactàsia congènita: un enzim autosomal recessiu (per tant molt estrany de tenir) impedeix l'expressió i per tant una completa falta de lactasa des del naixement. Gràcies a les llets de soia, i complements nutricionals sense lactosa, la taxa de mort per aquesta malaltia ha disminuït considerablement en els últims anys.


Per últim, la manera més fàcil per reconèixer aquesta disfuncionalitat és realitzar un test sanguini, en el que es farà ingerir una quantitat de lactosa en dejuni. Si l’individu manté l’expressió de lactasa, en unes hores es visualitzarà l’augment del nivell de glucosa a conseqüència de la hidròlisi de la lactosa. Tanmateix existeixen altres mètodes com un test HBT, biòpsies intestinals, o test genètics. En el cas de que una persona tingui aquesta deficiència, es recomana evitar el consum de làctics i afavorir el consum dels seus substitutius (llet de soia...).[24][27]

LletModifica

 
Llet en una garrafa al costat de la vaca a la qual se li ha extret.

En aquest cas, sí que es tracta d'una reacció immunitària contra la pròpia llet. No té especificitat sobre l’origen (tot i que majorment es considera la de vaca, perquè es la que més consumim), sinó que ve donat per la reacció al·lèrgica contra les proteïnes que conté.[29] Principalment en destaquem la repercussió de dues:

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Bos d 8 (Vaca)[30] Caseïna Part sòlida del quall de la llet[31] Transport del fosfat de calci en la llet[31]
- Proteïnes de sèrum làctic Part líquida del quall de la llet[32] Inhibidor de proteases[32]

Es pot desenvolupar al·lèrgia tant de manera conjunta com independent a cadascuna d’aquestes proteïnes. Cal tenir en compte, que aquests elements poden ser presents en més articles consumibles a part de la llet, per tant s’ha de procurar mirar la informació nutricional si escau.

Els símptomes que mostra aquesta malaltia poden diferir molt de persona a persona. De igual manera, poden diferir en el temps, tenint símptomes als pocs minuts de consumir l’aliment (tos, sibilància, inflamació de la llengua, limitacions respiratòries i vòmits), o a les hores (diarrea, còlics, dolors abdominals...). El símptoma o conseqüència més perillosa, es que es desenvolupi, a causa de la cascada immunològica, una reacció anafilàctica, en la que es pugui bloquejar les vies respiratòries i produir una inflamació general i un xoc. En aquests casos, caldrà tractar amb epinefrina, a més d’una visita a urgències.[33]

Una manera de detectar prèviament aquesta al·lèrgia, es poden realitzar tests epitelials i sanguinis, per tal de presenciar inflamació o presència d’IgE (resposta al·lèrgica) a conseqüència de l’exposició a aquests al·lergogens. Al igual que amb la intolerància, però d’una manera més estricte, cal optar per substitutius làctics, com la llet de soia.[34]

CacauetModifica

 
Part que es menja del cacauet, en la qual es troben la majoria dels seus al·lergogens.[35]

En l'al·lèrgia al cacauet s'observa una major freqüència de reaccions greus i mortals que en les altres al·lèrgies alimentàries. Aquesta representa un problema de salut a llarg termini que sovint comença en la primera infància, i que moltes vegades causa (cada vegada de forma més freqüent) reaccions anafilàctiquea fatals.[36] Normalment s'associen els cacauets amb als fruits secs, però realment aquests no pertanyen a la mateixa família; els cacauets pertanyen a la família dels llegums, com les mongetes, els pèsols, les llenties o la soja, els quals creixen sota la terra.[37] Els principals al·lergogens són:

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Ara h 1[38] Vicilina. Globulina 7S [39] Ubicat a la fracció proteica del cotiledó de cacauet [40] Són proteïnes d'emmagatzematge de nutrients [41][42]
Ara h 2[38]

Ara h 6[38]

Ara h 7[38]

 Conglutina. Albúmina 2S[43] Ubicat a la fracció proteica del cotiledó de cacauet [35] La seva funció és inhibir dèbilment la tripsina [44]
Ara h 3[38]

Ara h 4[38]

 Globulina 11S Aquesta proteïna es troba en les llavors[45] Són proteïnes d'emmagatzematge de nutrients [41][42]
Ara h 5[38] Profilina Citoesquelet de les cèl·lules[46] És una proteïna del citoesquelet que s'uneix a l'actina i afecta l'estructura d’aquest. A altes concentracions, la profilina evita la polimerització de l'actina, mentre que la millora a baixes concentracions [47]
Ara h 8[38] PR-10. Familia de la proteína Bet v 1 - Proteïna de resposta de defensa a estímuls biòtics [48]
Ara h 9[38]

Ara h 17[38]

 Proteïnes de transferència de lípids no específiques tipus 1 Membrana cel·lular[49] Les proteïnes de transferència de lípids no específiques juguen un paper important en la deposició de cera a les parets cel·lulars de les cèl·lules epidèrmiques i en alguns teixits secretors [50]
Ara h 10[38]

Ara h 11[38]

Ara h 14[38]

Ara h 15[38]

 Oleosinas Citosol i membrana cel·lular[51] Les oleosines són proteïnes estructurals que es troben en vesícules greixoses (cossos lipídics) de les cèl·lules vegetals, especialment en plantes amb elevada quantitat d'olis (aquests abunden en els cacauets)[52]
Ara h 12[38]

Ara h 13[38]

 Defensines Matriu lipòfila de les cèl·lules[53] Les defensines vegetals són pèptids petits rics en cisteïna i altament estables, els quals constitueixen una part del sistema immunitari innat principalment dirigit contra patògens fúngics [54]
Ara h 16[38] Proteïnes de transferència de lípids no específiques tipus 2 Membrana cel·lular[49] Les proteïnes de transferència de lípids no específiques juguen un paper important en la deposició de cera a les parets cel·lulars de les cèl·lules epidèrmiques i en alguns teixits secretors [50]

Fruits secsModifica

L'al·lèrgia als fruits secs (avellanes, nous tradicionals, nous de Brasil o pecáns), com ja s'ha esmentat anteriorment, és comunament confosa amb l'al·lèrgia als cacauets. La principal diferència és el lloc de la planta on neix el fruit, i és que els fruits secs es troben en les branques dels arbres; A més, una altra diferència important és que els fruits secs sempre tenen una closca dura que las protegeix,[37] mentre que els cacauets o altres llegums no.[55]

És important destacar que les reaccions al·lèrgiques als fruits secs (així com als cacauets) amb freqüència tenen una aparició en els primers anys de vida, generalment persisteixen, i provoquen reaccions al·lèrgiques greus i potencialment fatals.[56] Això sol ser degut a reaccions creuades per anticossos Ig-E de la al·lèrgia al pol·len, ja que es veu que hi ha una relació important entre aquesta i les al·lèrgies als fruits secs i els cacauets (que tenen proteïnes/al·lergogens molt semblants entre si).[57] Els primers símptomes en ingerir al·lergogens del fruits secs són a nivell de mucoses (boca i bronquis), les quals pateixen una inflamació, que pot comportar una dificultat severa per respirar. En cas que aquesta reacció sigui lleu, un antihistamínic és suficient per pal·liar els efectes, però en cas que la reacció no sigui lleu, pot també generar urticària i / o vòmits, per al que és estrictament necessari utilitzar un auto-injectable d'epinefrina (en cas contrari la reacció alergica pot ser fatal a causa d'un xoc anafilàctic).[58]

Els al·lergogens de fruits secs que generen més comunament reaccions al·lèrgiques provenen de les avellanes, les nous, els anacards i les ametlles, encara que també, però amb menor freqüència, de les castanyes, les nous del Brasil, les nous de pi, les nous de macadàmia, els pistatxos, les nous Nangai i les glans.[59]

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Cor a 1 (Avellana)[60] Bet v1 homòleg - Proteína de resposta de defensa a estímuls biòtics [48]
Cor a 2 (Avellana)[61] Profilina Citoesquelet de les cèl·lules[46] És una proteïna del citoesquelet que s'uneix a l'actina i afecta l'estructura d’aquest. A altes concentracions, la profilina evita la polimerització de l'actina, mentre que la millora a baixes concentracions [47]
Cor a 8 (Avellana)[62]

Jug r 3 (Noguera anglesa)[62]

 Proteïna de transferència de lípids Membrana cel·lular[49] Proteïnes relacionades amb la defensa[59]
Cor a 9 (Avellana)[63]

Ber e 2 (Nou del Brasil)[63]

Jug r 4 (Noguera anglesa)[64]

Ana o 2 (Anacard)[65]

 Proteïna semblant a la globulina 11S Aquesta proteïna es troba en les llavors[45] Principals constituents de proteïnes d'emmagatzematge de llavors[59]
Cor a 11 (Avellana)[66]

Jug n 2 (Noguera negra)[67]

Jug r 2 (Noguera anglesa)[67]

Ana o 1 (Anacard)[68]

 Proteïna semblant a la Vicilina 7S Embrió somàtic[69] Principals constituents de proteïnes d'emmagatzematge de llavors[59]
Ber e 1 (Nou del Brasil)[70]

Jug n 1 (Noguera negra)[71]

Jug r 1 (Noguera anglesa)[72]

 Albúmina 2S Ubicat a la fracció proteica del cotiledó[35] Principals constituents de proteïnes d'emmagatzematge de llavors[59]
Cas s 5 (Castanya)[73] Quitinasa Ib Paret cel·lular de les cèl·lules de les llavors[74] És un biopolímer[75] que no sol ser digerit per animals (com la cel·lulosa).[76] La principal funció de les quitinases (enzims hidrolítics) és la de descompondre els enllaços glicosídics de la quitina.[77]

BlatModifica

 
Planta de blat (Triticum aestivum)

La celiaquia i l'al·lèrgia davant del blat sovint són confoses com si fossin el mateix. La celiaquia és una malaltia autoimmune que afecta l'intestí en les primeres fases i que produeix una intolerància permanent davant del gluten (provinent del blat, civada, sègol…); en canvi, l'al·lèrgia al blat és una activació indeguda del sistema inmune a causa de proteïnes del blat. Ambdues son malalties rares, la celiaquia està present en el 1% de la població global i l'al·lèrgia en un 1% dels nens.

En el blat trobem com al·lergogens principals a les proteïnes transportadores de lípids. També són importants la α-amilasa i la ω5-gliadina.[78] Així mateix, la al·lèrgia davant el blat en gent que treballa com a forner se li diu asma de forner (afecta entre un 4 i un 10% de aquest traballadors) i, per altra banda, es sap que aquest tipus de al·lèrgia es la mes comuna en nens, responsable de un 90% de al·lèrgies alimentaries en aquest grup poblacional.[79] A continuació es mostren els principals al·lergogens del blat:

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Tri a 33[80] Serpina Llavor de la planta Se ha vist in vitro que despenya una inhibició en front de la quimotripsina i de la catepsina G.[81]
Tri a 15

Tri a 28

Tri a 29

Tri a 30[82]

 Inhibidors de la α-amilasa - Es pensa que estàn relacionats amb la defensa de la planta contra els insectes (curiosament es ve que estàn relacionades amb la qualitat de la pasta).[83]
Tri a 19

Tri a 20

Tri a 21[84]

 Gliadinas Llavor de la planta Actua com a un reservori nutricional per el embrió de la llavor (es un component del gluten).[85]
Tri a 26

Tri a 36[86]

 Glutenines Llavor de la planta Actua com a un reservori nutricional per el embrió de la llavor (es un component del gluten).[87]

InsectesModifica

 
Espècimen de Apis mellifera.

Les al·lèrgies davant picades d'insectes es donen a causa d'insectes pertanyents a l'ordre Hymenoptera (sobretot vespes, abelles i formigues). Els tres principals al·lergogens en aquest ordre són l'Antigen 5, la fosfolipasa A i la hialorunidasa. La quantitat de verí que és expulsada davant de una picada varia entre especies i inclús en individus de la mateixa espècie: las picadures d'abella expulsen una mitja de 50μg fins a 140μg de verí proteic; no obstant això, les glàndules de verí poden contindre més de 300μg de verí.[88] El verí secretat davant aquestes picades és el que genera una resposta inmunològica a causa de l'alta quantitat de proteïnes al·lergogèniques (enzims sobretot) contingudes en el mateix.

Les reaccions front els verins poden variar entre només coïssor fins reaccions sistèmiques (a nivell cutani, vascular i/o respiratori). La incidència de les distintes respostes en nens i adults al·lèrgics difereix, en els primers en un 60% i en els segons en un 15% d'aparició de símptomes cutanis. Així mateix, la hipotensió (i fins i tot pèrdues de coneixement) apareix amb un 60% de incidència en adults i gairebé mai en infants. Curiosament, al contrari que en l'anafilaxi alimentaria, si l'inici és de la reacció de la picada és lent, és més difícil que sigui una amenaça per la salut. El tractament es basa en el mateix que l'emprat per qualsevol altre anafilaxi: una injecció d'epinefrina intramuscularment.[89] A continuació es mostren els principals al·lergogens dels principals insectes involucrats en les al·lèrgies:

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Dol a 5 (Dolichovespula arenaria)

Dol m 5 (Dolichovespula maculata)

Vesp c 5 (Vespa crabro)

Pac c 3 ( Pachycondyla chinensis)[90]

 Antigen 5 Glàndula de verí No es sap[91]
Dol m 1 (Dolichovespula maculata)

Vesp c 1 (Vespa crabro)

Api m 1 (Apis mellifera)

Fosfolipasa A

(varia el nom segons la especie)

Glàndula de verí i salival Hidrolisi de la fosfatidilcolina[92]
Dol m 2 (Dolichovespula maculata)

Api m 2 (Apis mellifera)

Hialorunidasa Glàndula de verí Hidrolizta àcids hialuronics de alt pes molecular en oligosacàrids petits per així permetre la entrada al espai intersticial dels components del verí.[93][94]
Api m 4 (Apis mellifera) Melitina Glàndula de verí Es el péptid causant del dolor de la picada, la seva funció es permeabilitzar les membranes en les que actua.[94]
Sol gem 2 (Solenopsis invicta) - Glàndula de verí Escampar els solepnosins (uns alcaloids de aquest tipus de organismes) per les cél·lules i teixits propers al lloc de la picada.[95]

LàtexModifica

 
Extracció de làtex en Hevea Brasiliensis.

L'al·lèrgia al làtex és una al·lèrgia que ha anat creixent des del segle XIX a causa de l'ús en molts àmbits de guants fets amb aquesta materia. Tenir aquesta al·lèrgia pot provocar problemes tant de pell com respiratoris davant de la substància. El làtex prové de Hevea Brasiliensis (comunament coneguda com a arbre del caucho) la qual conté un alt contingut de proteïnes amb potencial al·lèrgic, per tant moltes persones poden ser al·lèrgiques al làtex per distintes proteïnes que hi siguin i no tan sols per una concreta.[96]

A data d'avui, fins a 15 al·lergogens (dels quals els quatre principals son Hev b 2, 5, 6 i 13)[97] i isoal·lergogens addicionals han sigut inclosos a la nomenclatura IUIS (International Union of Immunological Societies Allergen Nomenclature Subcommittee).[2] Aquesta és la llista dels principals al·lergògens:

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Hev b 1 Factor d'elongació del caucho Fulles i tija Es creu que està relacionada amb la maquinària de biosíntesi del làtex. També juga un paper en la elongació del làtex.[98]
Hev b 3 Partícula petita proteica del caucho Citoplasma de les cèl·lules laticíferes Involucrat en la biosíntesi del látex.[99]
Hev b 4 Lecitinasa homòloga - Es creu que es una proteïna de defensa.[100]
Hev b 6 Precursor de heveina Cèl·lules laticíferes[101] Actua davant de una ferida fent un efecte coagulant, té propietats antifungiques.[102]
Hev b 8 Profilina Tant de la tija com de les fulles Unió a la actina per afectar a la estructura del citoesquelet.[103]
Hev b 2 β-1,3-glucanasa - Es creu que es una proteïna molt important de defensa contra els fongs.[104]
Hev b 7 Proteïna patatin-like Cèl·lules laticíferes[105] Té dues isoformes, Hev b 7.01 i Hev b 7.02. La primera fa una funció de defensa i la segona de inhibidor de la síntesi de látex.[100]
Hev b 9 Enolasa - Relacionada amb la síntesi de piruvat a partir de D-gliceraldehid-3-fosfat.
Hev b 10 Superòxid dismutasa Tota la planta (a nivell mitocondrial) Destrucció del anió superòxid.[106]
Hev b 11 Chitinasa de clase I - Relacionada amb la defensa de la planta.[100]
Hev b 12 Proteïna no específica de transferència de lípids tipo I Fulles i teixits involucrats en el transport de fosfolípids i galactolípids.[107] Transferència de fosfolípids i galactolípids i funció de defensa.[107]
Hev b 13 Esterasa - Té activitat esterasa i lipasa. Pot ser que estigui relacionada en la defensa.[108]
Hev b 14 Hevamina Fulles Té activitat lisozim i chitinasa. Actua aparentment taponant el recipient del làtex i el seu flux.[109]
Hev b 15 Inhibidor de serina proteasa - Actua com una endopeptidasa.[110]

FloriduraModifica

Evidenciariament es sap de al·lergies (abans que tal concepte fos descrit) davant de floriduras des de fa 300 anys. Aquestes al·lergies generalment causan problemes respiratoris i simptomes en la pell. Aquests fongs poden actuar produint al·lergies tant en llocs tancats (aquest es el mètode de transmissió més perillós per persones sensibles) com el aire lliure. Segons estudis clínics entre un 5 i un 20% de la població dependent de les condicions ambientals es afectada.

L'al·lèrgia davant fongs no és tan sols més comuna en gent que té asma, sinó que la gent que es potencialment sensible pot desenvolupar el susdit asma. La humitat està estretament relacionada amb el creixement d'aquests organismes. A més a més, aquest tipus de al·lèrgies son estacionals, ja que la quantitat d'aquests organismes va variant durant tot el any. Els ordres dominants per aquestes al·lèrgies son Cladosporidium, Alternaria i Basidiomycota i es presenten com a principals al·lergens:[111]

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Alt a 6 (A. alternata)

Cla h 6 (C. herbarum)

Enolasa Citoplasma Sintesi de piruvat a partir de D-gliceraldehid-3-fosfat.[112]
Alt a 13 (A. alternata) Glutatio-S-transferasa Citoplasma Conjugació del glutatió reduït a un ampla nombre de exogen i endogen electrolits hidrofobics.[113]
Alt a 14 (A. alternata) Manganes superòxid dismutasa Citoplasma Destrueix els radicals del superòxid.[114]

Pol·lenModifica

 
Bedoll un dels arbres més destacats en l'al·lèrgia al pol·len.

El pol·len és el gametòfit masculí de les plantes amb llavors. Quan aquest és transportat (ja sigui pel vent o per insectes, entre d'altres), si entra en contacte amb un pistil o con femella compatible, germina, produint un tub de pol·len que transfereix l'esperma que conté, als òvuls on es troba el gametòfit femení generant un fruit (amb llavors fecundades).[115] El pol·len que no arriba al seu destí pot quedar-se surant en l'atmosfera, o adherit a superfícies, propiciant un contacte directe amb les persones. El contingut d'aquest pol·len varia segons el clima, la geografia i la vegetació (d'arbres, de gramínies i d'una gran varietat de males herbes), i depenent dels seus components pot haver més o menys al·lergenicitat.[116] Com a resultat, un alt recompte de pol·len en general no sempre indica una elevada concentració del pol·len específic al qual cada persona és al·lèrgic.[117] Per poder realitzar aquest recompte de pol·len en l'aire i evitar riscos per a la població al·lèrgica, es realitzen cada any diversos estudis aerobiològics i investigacions al·lergologèniques, sent generalment possible pronosticar les possibilitats de trobar altes concentracions de pol·len al·lergogen en les diferents àrees.

 
Bet v 1, una de les proteïnes més al·lergògenes del Bedoll, i de les més destacades en l'al·lèrgia al pol·len.

Concretament, l'al·lèrgia al pol·len té un impacte clínic notable a tot Europa, i hi ha una gran quantitat d'evidència que suggereix que la prevalença de reaccions al·lèrgiques respiratòries induïdes pel pol·len a Europa ha augmentat en les últimes dècades.[116] A més, s'ha vist que l'al·lèrgia al pol·len està estretament relacionada amb l'al·lèrgia a alguns aliments, ja que el 70% de les persones que pateixen al·lèrgia a fruits secs, cacauet, i algunes fruites i verdures també ho són al pol·len (en major mesura al pol·len de bedoll).[118] Concretament, els principals al·lergogens involucrats en aquest fenomen són Bet v 1 i Bet v 2, tots dos pertanyents al pol·len de bedoll.[119]

Quant als al·lergògens del pol·len, els de les gramínies són de moment els més freqüents i els excitadors més potents dels símptomes del'al·lèrgia. Almenys un 40% dels pacients que tenen al·lèrgia (hipersensibilitat de tipus 1) són al·lèrgics a algun o diversos dels al·lergogens de les gramínies.[120] Alguns dels al·lergogens més característics del pol·len són:

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Phl p 1 (Herba timothy) [3] Beta-expansina [121] Medi extracelular [122] És una proteïna clau en el procés de reproducció sexual d’aquesta gramínia [122]
Phl p 2 (Herba timothy) [3] - Medi extracelular [123] -
Phl p 4 (Herba timothy) [3] Enzima pont de Berberine [121] - Aquesta proteïna interacciona selectiva i no covalentment amb la forma oxidasa FAD (dinucleòtid de flavina-adenina); A més, també prosseeix activitat de oxidoreductasa [104]
Phl p 5 (Herba timothy) [3] - Medi extracelular [124] -
Phl p 12 (Herba timothy) [3]Bet v 2 (Bedoll) [118] Profilina [3] Citoesquelet de les cèl·lules [46] És una proteïna del citoesquelet que s’uneix a l’actina i afecta l’estructura d’aquest. A altes concentracions, la profilina evita la polimerització de l’actina, mentre que la millora a baixes concentracions [47]
Bet v 1 (Bedoll) [118] Proteïna relacionada amb la patogènesi, membre de la família PR-10 [125] Citoplasma cel·lular [126] És una proteïna transportadora d’esteroides [126]


Heura metzinosaModifica

 
L'heura metzinosa (Toxicodendron radicans) és un arbre típic en boscos d'Amèrica del Nord. Pot provocar una dermatitis amb el més mínim contacte.

L’heura metzinosa (Toxicodendron radicans, o Poison-Ivy en anglès) és una és una planta verinosa nativa d'Amèrica del Nord, que es caracteritza per la producció d’un oli especial anomenat urushiol.[127] Aquest compost, és present tant a arrels, tiges i fulles de la planta, i pot penetrar ràpidament per la pell i mostrar una dermatitis observable en unes 24-72h després de l’exposició.[128]

Es creu que la reacció cutània que pot iniciar, deguda a la seva condició de compost orgànic, depèn del grau de saturació dels seus grups alquils. En diversos estudis realitzats, s’ha mostrat que la presència d’almenys dos enllaços dobles en la molècula primària d'urushiol (o químicament conegut com a catecol o 1,2-dihidroxibencè), són els que donen la condició d’al·lergogen.[129]

La transmissió d’aquest agent pot succeir per diferents vies:[128]

  • Contacte directe amb la planta
  • Contacte indirecte, amb algun objecte o cos que hagi estat en contacte prèviament amb la planta
  • Contacte aeri amb el vapor generat per la crema de planta: l’urushiol pot ser inhalat i afectar a les vies respiratòries, fet que pot derivar a símptomes al·lèrgics més perillosos.
 
Estructura química del Urushiol. La presència de més d'un doble enllaç a la molècula, indica la seva al·lergenicitat

No tothom mostra al·lèrgia a la planta. Al voltant del 85% de la població mostra els símptomes pertinents a la malaltia, però existeix un 15% resistent a qualsevol tipus de reacció. El fet de ser al·lèrgic a l’heura, fa més que probable que la persona també ho pugui ser cap a altres espècies vegetals, com el roure o el sumac verinós, perquè aquests també produeixen l’urushiol com a resina natural.[128]

Una recomanació, és evitar contacte amb aquests tipus de plantes, així com evitar l’exposició de la pell en zones de bosc (cobrir-se adequadament). Rascar l’erupció no causa la seva dispersió, ja que no és contagiable, però pot complicar les curacions de les ferides i causar una possible segona infecció. En cas d’entrar en contacte amb l’urushiol, es pot netejar la zona amb aigua, sabó i alcohol si escau; tot i que possiblement no eviti la reacció, segurament disminuirà els símptomes. Una vegada aquests apareguin, es pot aplicar loció de calamina o cortisona, o fins i tot compreses amb aigua per poder calmar la picor. Si les erupcions persisteixen durant temps, o altres símptomes com nàusees o falta de respiració, caldrà visitar un dermatòleg.[130]

ÀcarsModifica

Els àcars son uns animals pertanyents a la classe Arachnida i que actualment estan associats a una activació de la hipersensitivitat tipus I (amb rinitis i símptomes respiratoris). Produeixen aquest fenomen a causa de que s'alimenten de pell i pèls que deixem al llit; allà es on s'acumula el al·lergen i es produeixen aquestes respostes de hipersensitivitat en individus sensibles.

La humitat, temperatura i regió geogràfica juguen un paper molt important en la presència d'aquests animals (entre 18-24 ºC i la humitat segons l'espècie, més de 70% o inclús menor al 50%). Entre un 1 i un 2% de la població mundial es al·lèrgica al àcars, tot i que aquest percentatge pot ser major en països desenvolupats. Aquests resultats demostren que la al·lèrgia davant dels àcars es una qüestió de etnicitat, condicions socio-econòmiques, variacions geogràfiques i inclús el paradigme diagnòstic que s'adopta.[131]

Els principals individus responsables d'aquestes reaccions al·lèrgiques son de la familia Pyroglyphidae, especialment Dermatophagoides pteronyssinus, D. farinae i Euroglyphus maynei.[132] D'aquests organismes els principals al·lergogens són:

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Der f 1 (D. farinae)

Der p 1 (D. pteronyssinus)

Eur m 1 (E. maynei)[133]

 Cisteïna proteasa Intestí mitjà i pellets fecals Es una tiol proteasa encarregada de la activació del zimogens del tracte digestiu.[134]
Der f 2 (D. farinae)

Der p 2 (D. pteronyssinus)

Eur m 2 (E. maynei)[135]

 Familia NPC2 - No es sap exactament, però es pensa que esta relacionada amb la defensa innata contra les bacteries.[136]
Der f 3 (D. farinae)

Der p 3 (D. pteronyssinus)

Eur m 3 (E. maynei)[137]

 Tripsina Intestí i pellets fecals Es una proteasa del intestí encarregada del desenvolupar la degradació del aliments del animal.[138]
Der f 4 (D. farinae)

Der p 4 (D. pteronussinus)

Eur m 4 (E. maynei)[139]

 α-amilasa Intestí i pellets fecals Es una altra proteïna digestiva encarregada de la ruptura de enllaços de polisacàrids.[140]
Der f 14 (D. farinae)

Der p 14 (D. pteronussinus)

Eur m 14 (E. maynei)[141]

 Apolipoforina - Proteïna encarregada del transport de lípids.[142]


MariscModifica

L’al·lèrgia al marisc es una resposta immunitària anormal cap a determinades proteïnes contingudes en certs animals marins, com ostres, crancs, gambes, escamarlans o llagostes. Per tant, com és una afecció dirigida contra uns determinats pèptids, és possible que algunes persones només tinguin al·lèrgia contra determinats tipus de marisc (com els crustacis, o els mol·luscs), i d’altres en mostrin una al·lèrgia total, i hagin d’evitar-ne qualsevol tipus.[143]

 
Podem trobar marisc de totes les característiques, com Pecten maximus, una Petxina de pelegrí predominant al Empordà català

Els símptomes poden variar, però solen ser els típics expressats en al·lèrgies alimentaries: dermatitis atòpica, dolor abdominal i nàusees, sil·labacions i secrecions nasals... De igual manera, poden provocar reaccions anafilàctiques, i constituir un perill mortal per la persona si no rep assistència medica urgent. Normalment, els efectes s’expressen entre un minut i una hora després d’ingerir l’aliment en qüestió.[144]

Cal mencionar, que és molt més probable patir aquesta patologia si es pateix una condició de multial·lèrgic, i també es més normal de desenvolupar-se en adults, tot i que també es pot manifestar en edats més precoces.[145]

La millor manera de prevenir els efectes d’aquesta al·lèrgia, es evitar el major contacte possible amb productes que continguin marisc, ja a que fins i tot petites traces, poden provocar reaccions severes. Algunes recomanacions poden ser:[145]

  • Comprovar els etiquetatges: evitar contingut o possibles contaminacions per traces en altres aliments.
  • Precaucions a l’hora de dinar fora: evitar llocs centrats en aquest tipus de productes, o no mostrin un mètode de treball estrictament separat de mariscs.
  • Mantenir les distàncies: evitar llocs on el marisc sigui cuinat i processat, ja que hi ha persones que poden manifestar efectes amb el contacte o la inhalació de vapor.

A continuació, es mostra una llista dels principals al·lergògens presents en el marisc, i l'organisme on majoritàriament es troben. Es probable que un mateix pèptid estigui present en més d'un organisme (tot i que rebi una nomenclatura classificatòria diferent)[146][147]

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Hom a 1 (llagosta)

Cha f 1 (cranc)[148]

 Tropomiosina Majoritàriament en cèl·lules musculars[149] Intervé en el procés de contracció muscular, entre d'altres processos.[149]

És l'al·lergògen principal en el marisc.

Cra c 2 (Gamba)

Pro c 2 (Cranc)[150]

 Arginina quinasa Present en totes les cèl·lules[151] Participa en el metabolisme biosintetic de la prolina i arginina a partir

de glutamat[151]

Hom a 3 (llagosta)

Lit v 3 (gamba) [152]

 Miosina Majoritàriament en cèl·lules musculars[153] Actua com a proteïna motora en moltes cèl·lules i intervé en el procés

de contracció muscular[153]

Arc s 8 (decàpodes)

Scy p 8 (cranc)

Cra c 8  (gamba)[154]

 Triosafosfat isomerasa Present en totes les cèl·lules[155] És un important enzim del procés de glicòlisi, per tant intervé

en l'obtenció energia per a posteriors síntesis anabòliques[155]

SojaModifica

 
Beinas de la planta de soja.

L'al·lèrgia de soja és una de les al·lèrgies alimentàries més freqüents en la infància; aproximadament el 0,4% dels nens són al·lèrgics, cosa que fa que aquesta al·lèrgia sigui gairebé tan comuna com l'al·lèrgia al cacauet. La soja és una de les alternatives vegetarianes popular a les carns, i molts aliments processats contenen soja. Per tant, evitar la soja és un gran repte per als pacients que porten aquest tipus d'alimentació.

La soja també és una font important de nutrició per als nadons amb al·lèrgia a la llet, el que fa que el coneixement de la història natural de l'al·lèrgia a la soja sigui especialment important per a aquesta població.[156] A més queda confirmat pel Comitè de Nutrició de l'Acadèmia Americana de Pediatria que la llet de soja és un aliment segur per a nadons i nens petits amb al·lèrgia a la llet (com en produir al·lèrgia els símptomes eren pràcticament com els de la llet es pensava que potser hi havia relació entre les dues al·lèrgies i es van fer molts assajos que el van acabar desmentint).[157]

Quant als al·lergogens de la soja, s'han identificat almenys 16 potencials, però es desconeix la seva importància clínica relativa. D'aquests, 8 estan catalogats i estudiats pel que fa a la seva alergenicitat:[158]

Nomenclatura Tipus Ubicació Funció
Gly m 1 Proteïna hidrofòbica de la soja [159] - -
Gly m 2 Defensines [159] Matriu lipòfila de les cèl·lules[53] Les defensines vegetals són pèptids petits rics en cisteïna i altament estables, els quals constitueixen una part del sistema immunitari innat principalment dirigit contra patògens fúngics [54]
Gly m 3 Profilina [3] Citoesquelet de les cèl·lules [46] És una proteïna del citoesquelet que s’uneix a l’actina i afecta l’estructura d’aquest. A altes concentracions, la profilina evita la polimerització de l’actina, mentre que la millora a baixes concentracions [47]
Gly m 4 Proteïna relacionada amb la patogènesi, membre de la família PR-10 [125] Citoplasma cel·lular [126] És una proteïna transportadora d’esteroides [126]
Gly m 5 Beta-conglicina.Vicilina. Globulina 7S [39] Ubicat a la fracció proteica de la soja [40] Són proteïnes d'emmagatzematge de nutrients [41][42]
Gly m 6 Glicinina.Globulina 11S [159] Aquesta proteïna es troba en les llavors[45] Són proteïnes d'emmagatzematge de nutrients [41][42]
Gly m 7 Proteïna biotinilada de llavors [159] - -
Gly m 8 [159] Albúmina 2S[43] Ubicat a la fracció de la soja [40] La seva funció és inhibir dèbilment la tripsina [44]

Vegeu tambéModifica

ReferènciesModifica

  1. ↑ «al·lergogen». #Termedelasetmana. TERMCAT. [Consulta: 24 abril 2015].
  2. ↑ 2,0 2,1 #. «WHO/IUIS Allergen Nomenclature Home Page» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  3. ↑ 3,0 3,1 3,2 3,3 3,4 3,5 3,6 3,7 «Localization, release and bioavailability of pollen allergens: the influence of environmental factors» (en anglès). Current Opinion in Immunology, 13, 6, 01-12-2001, pàg. 709–715. DOI: 10.1016/S0952-7915(01)00283-7. ISSN: 0952-7915.
  4. ↑ «Stanford Children's Health». [Consulta: 7 octubre 2018].
  5. ↑ 5,0 5,1 «Information on Cat Allergies» (en anglès). WebMD.
  6. ↑ 6,0 6,1 6,2 6,3 «How Pets and Allergies Can Go Hand in Paw» (en anglès). WebMD.
  7. ↑ Ohman, J. L.; Lowell, F. C.; Bloch, K. J.; Kendall, S. «Allergens of mammalian origin V. Properties of extracts derived from the domestic cat». Clinical Allergy, 6, 5, 1976-9, pàg. 419–428. ISSN: 0009-9090. PMID: 824067.
  8. ↑ «Cat skin as an important source of Fel d I allergen» (en anglès). Journal of Allergy and Clinical Immunology, 86, 4, 01-10-1990, pàg. 462–465. DOI: 10.1016/S0091-6749(05)80200-3. ISSN: 0091-6749.
  9. ↑ Schou, C.; Svendsen, U. G.; Løwenstein, H. «Purification and characterization of the major dog allergen, Can f I». Clinical and Experimental Allergy: Journal of the British Society for Allergy and Clinical Immunology, 21, 3, 1991-5, pàg. 321–328. ISSN: 0954-7894. PMID: 1863894.
  10. ↑ 10,0 10,1 «All About Dog Allergies» (en anglès). WebMD.
  11. ↑ «ESTRUCTURA | Instituto de Estudios del Huevo» (en es-es). [Consulta: 10 novembre 2018].
  12. ↑ Caubet, Jean-Christoph; Wang, Julie «Current understanding of egg allergy». Pediatric clinics of North America, 58, 2, 01-04-2011, pàg. 427–443. DOI: 10.1016/j.pcl.2011.02.014. ISSN: 0031-3955. PMC: PMC3069662. PMID: 21453811.
  13. ↑ «Egg allergy - Symptoms and causes» (en anglès). Mayo Clinic.
  14. ↑ «Egg Allergy» (en anglès). ACAAI Public Website, 12-01-2015.
  15. ↑ 15,0 15,1 15,2 15,3 #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  16. ↑ 16,0 16,1 Järvinen, K.-M.; Beyer, K.; Vila, L.; Bardina, L.; Mishoe, M. «Specificity of IgE antibodies to sequential epitopes of hen's egg ovomucoid as a marker for persistence of egg allergy» (en anglès). Allergy, 62, 7, 15-06-2007, pàg. 758–765. DOI: 10.1111/j.1398-9995.2007.01332.x. ISSN: 0105-4538.
  17. ↑ «Ovomucoid precursor - Gallus gallus (Chicken)» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  18. ↑ Hoffman, D. R. «Immunochemical identification of the allergens in egg white». The Journal of Allergy and Clinical Immunology, 71, 5, 1983-5, pàg. 481–486. ISSN: 0091-6749. PMID: 6601671.
  19. ↑ Gettins, Peter G. W. «Serpin Structure, Mechanism, and Function» (en anglès). Chemical Reviews, 102, 12, 2002-12, pàg. 4751–4804. DOI: 10.1021/cr010170+. ISSN: 0009-2665.
  20. ↑ «Fordras S.A. Nutraceutical Ingredients, Functional Food, Pharmaceutical API And Culture Media : Ovotransferrin». [Consulta: 7 octubre 2018].
  21. ↑ «Ovotransferrin precursor - Gallus gallus (Chicken)» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  22. ↑ 22,0 22,1 Schenetti, Matteo. «EPS - LISOZIMA Y CONALBÚMINA» (en castellà). [Consulta: 7 octubre 2018].
  23. ↑ «LYZ - Lysozyme C precursor - Gallus gallus (Chicken) - LYZ gene & protein» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  24. ↑ 24,0 24,1 24,2 «Lactose Intolerance - Cause, Symptoms, Diagnosis, Treatment» (en anglès). WebMD.
  25. ↑ 25,0 25,1 «Lactose intolerance» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  26. ↑ 26,0 26,1 26,2 Deng, Yanyong; Misselwitz, Benjamin; Dai, Ning; Fox, Mark «Lactose Intolerance in Adults: Biological Mechanism and Dietary Management». Nutrients, 7, 9, 18-09-2015, pàg. 8020–8035. DOI: 10.3390/nu7095380. ISSN: 2072-6643. PMC: PMC4586575. PMID: 26393648.
  27. ↑ 27,0 27,1 «Lactose intolerance - Symptoms and causes» (en anglès). Mayo Clinic.
  28. ↑ Reference, Genetics Home. «MCM6 gene» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  29. ↑ «Lactose Intolerance vs. Dairy Allergy» (en anglès). WebMD.
  30. ↑ Bernard, H.; Créminon, C.; Yvon, M.; Wal, J. M. «Specificity of the human IgE response to the different purified caseins in allergy to cow's milk proteins». International Archives of Allergy and Immunology, 115, 3, 1998-3, pàg. 235–244. DOI: 10.1159/000023906. ISSN: 1018-2438. PMID: 9531166.
  31. ↑ 31,0 31,1 «CSN1S1 - Alpha-S1-casein precursor - Bos taurus (Bovine) - CSN1S1 gene & protein» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  32. ↑ 32,0 32,1 «WAP - Whey acidic protein - Camelus dromedarius (Dromedary) - WAP gene & protein» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  33. ↑ «Milk allergy - Symptoms and causes» (en anglès). Mayo Clinic.
  34. ↑ «Milk & Dairy Allergy» (en anglès). ACAAI Public Website, 12-01-2015.
  35. ↑ 35,0 35,1 35,2 DE Jong; Van Zijverden; Spanhaak; Koppelman; Pellegrom «Identification and partial characterization of multiple major allergens in peanut proteins» (en anglès). Clinical <html_ent glyph="@amp;" ascii="&"/> Experimental Allergy, 28, 6, 1998-06, pàg. 743–751. DOI: 10.1046/j.1365-2222.1998.00301.x. ISSN: 0954-7894.
  36. ↑ Kleber-Janke, Tamara; Crameri, Reto; Appenzeller, Ulrich; Schlaak, Max; Becker, Wolf-Meinhard «Selective Cloning of Peanut Allergens, Including Profilin and 2S Albumins, by Phage Display Technology» (en anglès). International Archives of Allergy and Immunology, 119, 4, 1999, pàg. 265–274. DOI: 10.1159/000024203. ISSN: 1018-2438.
  37. ↑ 37,0 37,1 «Peanut Allergy | Food Allergy Research & Education» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  38. ↑ 38,00 38,01 38,02 38,03 38,04 38,05 38,06 38,07 38,08 38,09 38,10 38,11 38,12 38,13 38,14 38,15 38,16 #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  39. ↑ 39,0 39,1 Bush, Robert K.; Taylor, Steve L.; Nordlee, Julie A. «Peanut Sensitivity» (en anglès). Allergy and Asthma Proceedings, 10, 4, 01-07-1989, pàg. 261–264. DOI: 10.2500/108854189778959975. ISSN: 1088-5412.
  40. ↑ 40,0 40,1 40,2 TAYLOR, S; BUSSE, W; SACHS, M; PARKER, J; YUNGINGER, J «Peanut oil is not allergenic to peanut-sensitive individuals». Journal of Allergy and Clinical Immunology, 68, 5, 1981-11, pàg. 372–375. DOI: 10.1016/0091-6749(81)90135-4. ISSN: 0091-6749.
  41. ↑ 41,0 41,1 41,2 41,3 «Allergen Ara h 1, clone P17 precursor - Arachis hypogaea (Peanut)» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  42. ↑ 42,0 42,1 42,2 42,3 «Arah4 - Glycinin - Arachis hypogaea (Peanut) - Arah4 gene & protein» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  43. ↑ 43,0 43,1 #. «Ara h 2 Allergen Details» (en anglès). [Consulta: 10 novembre 2018].
  44. ↑ 44,0 44,1 «Conglutin-7 precursor - Arachis hypogaea (Peanut)» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  45. ↑ 45,0 45,1 45,2 «Arah3 - Glycinin - Arachis hypogaea (Peanut) - Arah3 gene & protein» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  46. ↑ 46,0 46,1 46,2 46,3 «UniProt» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  47. ↑ 47,0 47,1 47,2 47,3 «Ara h 5 - Profilin - Arachis hypogaea (Peanut) - Ara h 5 gene & protein» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  48. ↑ 48,0 48,1 «Ara h 8 allergen - Arachis hypogaea (Peanut)» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  49. ↑ 49,0 49,1 49,2 «Non-specific lipid-transfer protein - Juglans regia (English walnut)» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  50. ↑ 50,0 50,1 «Non-specific lipid-transfer protein - Arachis hypogaea (Peanut)» (en anglès). [Consulta: 7 octubre 2018].
  51. ↑ «Oleosin 17.8 - Arachis hypogaea (Peanut)» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  52. ↑ Hsieh, Kai; Huang, Anthony H.C. «Lipid-rich tapetosomes in Brassica tapetum are composed of oleosin-coated oil droplets and vesicles, both assembled in and then detached from the endoplasmic reticulum» (en anglès). The Plant Journal, 43, 6, 16-08-2005, pàg. 889–899. DOI: 10.1111/j.1365-313x.2005.02502.x. ISSN: 0960-7412.
  53. ↑ 53,0 53,1 Petersen, Arnd; Kull, Skadi; Rennert, Sandra; Becker, Wolf-Meinhard; Krause, Susanne «Peanut defensins: Novel allergens isolated from lipophilic peanut extract». The Journal of Allergy and Clinical Immunology, 136, 5, 2015-11, pàg. 1295–1301.e1–5. DOI: 10.1016/j.jaci.2015.04.010. ISSN: 1097-6825. PMID: 26037551.
  54. ↑ 54,0 54,1 Stotz, Henrik U; Thomson, James G; Wang, Yueju «Plant defensins». Plant Signaling & Behavior, 4, 11, 2009-11, pàg. 1010–1012. ISSN: 1559-2316. PMC: PMC2819505. PMID: 20009545.
  55. ↑ «Alergia a los frutos secos y a los cacahuetes» (en castellà). [Consulta: 24 novembre 2018].
  56. ↑ «Peanut and tree nut allergy : Current Opinion in Pediatrics» (en anglès). LWW.
  57. ↑ Teuber, Suzanne S.; Comstock, Sarah S.; Sathe, Shridhar K.; Roux, Kenneth H. «Tree nut allergy» (en anglès). Current Allergy and Asthma Reports, 3, 1, 2003-01, pàg. 54–61. DOI: 10.1007/s11882-003-0013-x. ISSN: 1529-7322.
  58. ↑ «Alergia a los frutos secos y a los cacahuetes» (en castellà). [Consulta: 26 novembre 2018].
  59. ↑ 59,0 59,1 59,2 59,3 59,4 Roux, Kenneth H.; Teuber, Suzanne S.; Sathe, Shridhar K. «Tree Nut Allergens» (en anglès). International Archives of Allergy and Immunology, 131, 4, 2003, pàg. 234–244. DOI: 10.1159/000072135. ISSN: 1018-2438.
  60. ↑ Lüttkopf, D.; Müller, U.; Skov, P.S.; Ballmer-Weber, B.K.; Wüthrich, B. «Comparison of four variants of a major allergen in hazelnut (Corylus avellana) Cor a 1.04 with the major hazel pollen allergen Cor a 1.01». Molecular Immunology, 38, 7, 2002-01, pàg. 515–525. DOI: 10.1016/s0161-5890(01)00087-6. ISSN: 0161-5890.
  61. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  62. ↑ 62,0 62,1 #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  63. ↑ 63,0 63,1 Beyer, Kirsten; Grishina, Galina; Bardina, Ludmilla; Grishin, Alexander; Sampson, Hugh A. «Identification of an 11S globulin as a major hazelnut food allergen in hazelnut-induced systemic reactions». Journal of Allergy and Clinical Immunology, 110, 3, 2002-09, pàg. 517–523. DOI: 10.1067/mai.2002.127434. ISSN: 0091-6749.
  64. ↑ Teuber, S.S.; Peterson, W.R.; Uratsu, S.; Dandekar, A.; Roux, K.H. «Identification and cloning of Jug r 4, a major food allergen from english walnut belonging to the legumin group». Journal of Allergy and Clinical Immunology, 111, 2, 2003-02, pàg. S248. DOI: 10.1016/s0091-6749(03)80879-5. ISSN: 0091-6749.
  65. ↑ Wang, Fang; Robotham, Jason M.; Teuber, Suzanne S.; Sathe, Shridhar K.; Roux, Kenneth H. «Ana o 2, a Major Cashew (Anacardium occidentale L.) Nut Allergen of the Legumin Family». International Archives of Allergy and Immunology, 132, 1, 2003, pàg. 27–39. DOI: 10.1159/000073262. ISSN: 1018-2438.
  66. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  67. ↑ 67,0 67,1 Teuber, Suzanne S.; Jarvis, Koren C.; Dandekar, Abhaya M.; Peterson, W.Rich; Ansari, Aftab A. «Identification and cloning of a complementary DNA encoding a vicilin-like proprotein, Jug r 2, from English walnut kernel (Juglans regia), a major food allergen☆☆☆★★★». Journal of Allergy and Clinical Immunology, 104, 6, 1999-12, pàg. 1311–1320. DOI: 10.1016/s0091-6749(99)70029-1. ISSN: 0091-6749.
  68. ↑ Wang, Fang; Robotham, Jason M.; Teuber, Suzanne S.; Tawde, Pallavi; Sathe, Shridhar K. «Ana o 1, a cashew (Anacardium occidental) allergen of the vicilin seed storage protein family». Journal of Allergy and Clinical Immunology, 110, 1, 2002-07, pàg. 160–166. DOI: 10.1067/mai.2002.125208. ISSN: 0091-6749.
  69. ↑ «Identification and cloning of a complementary DNA encoding a vicilin-like proprotein, Jug r 2, from English walnut kernel (Juglans regia), a major food allergen» (en anglès). Journal of Allergy and Clinical Immunology, 104, 6, 01-12-1999, pàg. 1311–1320. DOI: 10.1016/S0091-6749(99)70029-1. ISSN: 0091-6749.
  70. ↑ Altenbach, Susan B.; Pearson, Karen W.; Leung, Filomena W.; Sun, Samuel S. M. «Cloning and sequence analysis of a cDNA encoding a Brazil nut protein exceptionally rich in methionine». Plant Molecular Biology, 8, 3, 1987, pàg. 239–250. DOI: 10.1007/bf00015032. ISSN: 0167-4412.
  71. ↑ Ebisawa, Motohiro. Food-induced Anaphylaxis and Food Associated Exercise-induced Anaphylaxis. Elsevier, 2012, p. 113–127. ISBN 9781437719925. 
  72. ↑ Teuber, Suzanne S.; Dandekar, Abhaya M.; Peterson, W.Richard; Sellers, Claudia L. «Cloning and sequencing of a gene encoding a 2S albumin seed storage protein precursor from English walnut (Juglans regia), a major food allergen☆☆☆★★★». Journal of Allergy and Clinical Immunology, 101, 6, 1998-06, pàg. 807–814. DOI: 10.1016/s0091-6749(98)70308-2. ISSN: 0091-6749.
  73. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  74. ↑ Sámi, László; Pusztahelyi, Tünde; Emri, Tamás; Varecza, Zoltán; Fekete, Andrea «Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin.» (en anglès). The Journal of General and Applied Microbiology, 47, 4, 2001, pàg. 201–211. DOI: 10.2323/jgam.47.201. ISSN: 0022-1260.
  75. ↑ Akaki, Chikako; Duke, Gary E. «<387::aid-jez8>3.0.co;2-w Apparent chitin digestibilities in the Eastern screech owl (Otus asio) and the American kestrel (Falco sparverius)». Journal of Experimental Zoology, 283, 4-5, 01-03-1999, pàg. 387–393. DOI: 10.1002/(sici)1097-010x(19990301/01)283:4/5<387::aid-jez8>3.0.co;2-w. ISSN: 0022-104X.
  76. ↑ Gutowska, Magdalena A.; Drazen, Jeffrey C.; Robison, Bruce H. «Digestive chitinolytic activity in marine fishes of Monterey Bay, California». Comparative Biochemistry and Physiology Part A: Molecular & Integrative Physiology, 139, 3, 2004-11, pàg. 351–358. DOI: 10.1016/j.cbpb.2004.09.020. ISSN: 1095-6433.
  77. ↑ Hamid, Rifat; Khan, Minhaj A.; Ahmad, Mahboob; Ahmad, Malik Mobeen; Abdin, Malik Zainul «Chitinases: An update». Journal of Pharmacy & Bioallied Sciences, 5, 1, 2013, pàg. 21–29. DOI: 10.4103/0975-7406.106559. ISSN: 0976-4879. PMC: PMC3612335. PMID: 23559820.
  78. ↑ Micozzi, Sarah; Infante, Sonsoles; Fuentes-Aparicio, Victoria; Álvarez-Perea, Alberto; Zapatero, Lydia «Celiac Disease and Wheat Allergy: A Growing Association?» (en anglès). International Archives of Allergy and Immunology, 176, 3-4, 2018, pàg. 280–282. DOI: 10.1159/000489305. ISSN: 1018-2438.
  79. ↑ Battais, F.; Richard, C.; Jacquenet, S.; Denery-Papini, S.; Moneret-Vautrin, D. A. «Wheat grain allergies: an update on wheat allergens». European Annals of Allergy and Clinical Immunology, 40, 3, 2008-11, pàg. 67–76. ISSN: 1764-1489. PMID: 19334370.
  80. ↑ #. «Tri a 33 Allergen Details» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  81. ↑ «Serpin-Z2A - Triticum aestivum (Wheat)» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  82. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  83. ↑ «Alpha-amylase/trypsin inhibitor CM3 precursor - Triticum aestivum (Wheat)» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  84. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  85. ↑ «gliaA5 - Alpha/beta gliadin - Triticum aestivum (Wheat) - gliaA5 gene & protein» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  86. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  87. ↑ «GLU-1D-1D - Glutenin, high molecular weight subunit DX5 precursor - Triticum aestivum (Wheat) - GLU-1D-1D gene & protein» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  88. ↑ Bilo, B. M.; Rueff, F.; Mosbech, H.; Bonifazi, F.; Oude-Elberink, J. N. G. «Diagnosis of Hymenoptera venom allergy» (en anglès). Allergy, 60, 11, 2005-11, pàg. 1339–1349. DOI: 10.1111/j.1398-9995.2005.00963.x. ISSN: 0105-4538.
  89. ↑ Golden, David B.K. «INSECT STING ANAPHYLAXIS». Immunology and allergy clinics of North America, 27, 2, 2007-5, pàg. 261–vii. DOI: 10.1016/j.iac.2007.03.008. ISSN: 0889-8561. PMC: PMC1961691. PMID: 17493502.
  90. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 28 novembre 2018].
  91. ↑ KING, T; LU, G «Hornet venom allergen antigen 5, Dol m 5: Its T-cell epitopes in mice and its antigenic cross-reactivity with a mammalian testis protein». Journal of Allergy and Clinical Immunology, 99, 5, 1997-05, pàg. 630–639. DOI: 10.1016/s0091-6749(97)70025-3. ISSN: 0091-6749.
  92. ↑ «Phospholipase A1 2 - Dolichovespula maculata (Bald-faced hornet)» (en anglès). [Consulta: 28 novembre 2018].
  93. ↑ «Hyaluronidase - Dolichovespula maculata (Bald-faced hornet)» (en anglès). [Consulta: 28 novembre 2018].
  94. ↑ 94,0 94,1 Lima, P. R. de; Brochetto-Braga, M. R. «Hymenoptera venom review focusing on Apis mellifera». Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, 9, 2, 00/2003, pàg. 149–162. DOI: 10.1590/S1678-91992003000200002. ISSN: 1678-9199.
  95. ↑ Sukprasert, S.; Uawonggul, N.; Jamjanya, T.; Thammasirirak, S.; Daduang, J. «Characterization of the allergen Sol gem 2 from the fire ant venom, Solenopsis geminata». Journal of Venomous Animals and Toxins including Tropical Diseases, 18, 3, 00/2012, pàg. 325–334. DOI: 10.1590/S1678-91992012000300010. ISSN: 1678-9199.
  96. ↑ Bittner, C.; Velasco Garrido, Marcial; Krach, L. H.; Harth, V. Content of Asthmagen Natural Rubber Latex Allergens in Commercial Disposable Gloves (en anglès). Boston, MA: Springer US, 2016. DOI 10.1007/5584_2016_241. 
  97. ↑ Rougé, Pierre; Culerrier, Raphaël; Campistron, Marion; Granier, Claude; Bienvenu, Françoise «Allergenicity of Hev b 13, a major esterase allergen in natural rubber latex (Hevea brasiliensis) allergy, does not only depend on its carbohydrate moiety». Molecular Immunology, 47, 4, 2010-01, pàg. 871–877. DOI: 10.1016/j.molimm.2009.10.027. ISSN: 0161-5890.
  98. ↑ «Rubber elongation factor protein - Hevea brasiliensis (Para rubber tree)» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  99. ↑ «SRPP - Small rubber particle protein - Hevea brasiliensis (Para rubber tree) - SRPP gene & protein» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  100. ↑ 100,0 100,1 100,2 «Latex Allergens». [Consulta: 27 novembre 2018].
  101. ↑ Gidrol, X.; Chrestin, H.; Tan, H. L.; Kush, A. «Hevein, a lectin-like protein from Hevea brasiliensis (rubber tree) is involved in the coagulation of latex». The Journal of Biological Chemistry, 269, 12, 25-03-1994, pàg. 9278–9283. ISSN: 0021-9258. PMID: 8132664.
  102. ↑ Broekaert, I.; Lee, H. I.; Kush, A.; Chua, N. H.; Raikhel, N. «Wound-induced accumulation of mRNA containing a hevein sequence in laticifers of rubber tree (Hevea brasiliensis)». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 87, 19, 1990-10, pàg. 7633–7637. ISSN: 0027-8424. PMC: PMC54802. PMID: 2217194.
  103. ↑ «Profilin-1 - Hevea brasiliensis (Para rubber tree)» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  104. ↑ 104,0 104,1 «HGN1 - Glucan endo-1,3-beta-glucosidase, basic vacuolar isoform precursor - Hevea brasiliensis (Para rubber tree) - HGN1 gene & protein» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  105. ↑ Wagner, Birgit; Buck, Dietke; Hafner, Christine; Sowka, Slawomir; Niggemann, Bodo «Hev b 7 is a Hevea brasiliensis protein associated with latex allergy in children with spina bifida». Journal of Allergy and Clinical Immunology, 108, 4, 2001-10, pàg. 621–627. DOI: 10.1067/mai.2001.118289. ISSN: 0091-6749.
  106. ↑ «SODA - Superoxide dismutase [Mn, mitochondrial precursor - Hevea brasiliensis (Para rubber tree) - SODA gene & protein]» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  107. ↑ 107,0 107,1 Beezhold, Donald H.; Hickey, Vicky L.; Kostyal, David A.; Puhl, Henry; Zuidmeer, Laurian «Lipid transfer protein from Hevea brasiliensis (Hev b 12), a cross-reactive latex protein». Annals of Allergy, Asthma & Immunology, 90, 4, 2003-04, pàg. 439–445. DOI: 10.1016/s1081-1206(10)61830-3. ISSN: 1081-1206.
  108. ↑ «Esterase precursor - Hevea brasiliensis (Para rubber tree)» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  109. ↑ «Hevamine - Hevea brasiliensis (Para rubber tree)» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  110. ↑ «spi - Serine protease inhibitor - Hevea brasiliensis (Para rubber tree) - spi gene & protein» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  111. ↑ Twaroch, Teresa E.; Curin, Mirela; Valenta, Rudolf; Swoboda, Ines «Mold allergens in respiratory allergy: from structure to therapy». Allergy, Asthma & Immunology Research, 7, 3, 2015-5, pàg. 205–220. DOI: 10.4168/aair.2015.7.3.205. ISSN: 2092-7355. PMC: PMC4397360. PMID: 25840710.
  112. ↑ «ENO - Enolase - Alternaria alternata (Alternaria rot fungus) - ENO gene & protein» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  113. ↑ «Glutathione-S-transferase - Alternaria alternata (Alternaria rot fungus)» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  114. ↑ «Superoxide dismutase [Mn, mitochondrial - Alternaria alternata (Alternaria rot fungus)]» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  115. ↑ Corporation., Encyclopaedia Britannica Educational. «Insect pollination.», 1990. [Consulta: 28 novembre 2018].
  116. ↑ 116,0 116,1 D?Amato, G.; Cecchi, L.; Bonini, S.; Nunes, C.; Annesi-Maesano, I. «Allergenic pollen and pollen allergy in Europe» (en anglès). Allergy, 62, 9, 2007-09, pàg. 976–990. DOI: 10.1111/j.1398-9995.2007.01393.x. ISSN: 0105-4538.
  117. ↑ «Pollen Allergy» (en anglès). ACAAI Public Website, 13-01-2015.
  118. ↑ 118,0 118,1 118,2 Eriksson, Nils E.; Formgren, Hans; Svenonius, Eivor «Food Hypersensitivity in Patients with Pollen Allergy» (en anglès). Allergy, 37, 6, 1982-08, pàg. 437–443. DOI: 10.1111/j.1398-9995.1982.tb02323.x. ISSN: 0105-4538.
  119. ↑ «Identification of allergens in fruits and vegetables: IgE cross-reactivities with the important birch pollen allergens Bet v 1 and Bet v 2 (birch profilin)» (en anglès). Journal of Allergy and Clinical Immunology, 95, 5, 01-05-1995, pàg. 962–969. DOI: 10.1016/S0091-6749(95)70096-X. ISSN: 0091-6749.
  120. ↑ «IgE antibodies to recombinant pollen allergens (Phl p 1, Phl p 2, Phl p 5, and Bet v 2) account for a high percentage of grass pollen–specific IgE» (en anglès). Journal of Allergy and Clinical Immunology, 101, 2, 01-02-1998, pàg. 258–264. DOI: 10.1016/S0091-6749(98)70391-4. ISSN: 0091-6749.
  121. ↑ 121,0 121,1 #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  122. ↑ 122,0 122,1 «PHLPI - Pollen allergen Phl p 1 precursor - Phleum pratense (Common timothy) - PHLPI gene & protein» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  123. ↑ «PHLPII - Pollen allergen Phl p 2 precursor - Phleum pratense (Common timothy) - PHLPII gene & protein» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  124. ↑ «Pollen allergen Phl p 5.0101 precursor - Phleum pratense (Common timothy)» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  125. ↑ 125,0 125,1 #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  126. ↑ 126,0 126,1 126,2 126,3 «BETV1D - Major pollen allergen Bet v 1-D/H - Betula pendula (European white birch) - BETV1D gene & protein» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  127. ↑ G., Barceloux, Donald. Medical toxicology of natural substances : foods, fungi, medicinal herbs, plants, and venomous animals (en anglès). Hoboken, N.J.: John Wiley & Sons, 2008. ISBN 9780471727613. 
  128. ↑ 128,0 128,1 128,2 «The Basics of Poison Ivy, Oak, & Sumac» (en anglès). WebMD.
  129. ↑ G., Crosby, Donald. The poisoned weed : plants toxic to skin (en anglès). Nova York: Oxford University Press, 2004. ISBN 9780198035428. 
  130. ↑ «Poison Ivy Allergy: What You Need to Know» (en anglès). Allergic Living, 13-06-2012.
  131. ↑ Fassio, Filippo; Guagnini, Fabio «House dust mite-related respiratory allergies and probiotics: a narrative review» (en anglès). Clinical and Molecular Allergy, 16, 1, 19-06-2018. DOI: 10.1186/s12948-018-0092-9. ISSN: 1476-7961. PMC: PMC6006752. PMID: 29946225.
  132. ↑ Fernández-Caldas, Enrique; Calvo, Víctor Iraola «Mite allergens» (en anglès). Current Allergy and Asthma Reports, 5, 5, 2005-09, pàg. 402–410. DOI: 10.1007/s11882-005-0014-z. ISSN: 1529-7322.
  133. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  134. ↑ Herman, Julie; Thelen, Nicolas; Smargiasso, Nicolas; Mailleux, Anne-Catherine; Luxen, André «Der p 1 is the primary activator of Der p 3, Der p 6 and Der p 9 the proteolytic allergens produced by the house dust mite Dermatophagoides pteronyssinus». Biochimica Et Biophysica Acta, 1840, 3, 2014-3, pàg. 1117–1124. DOI: 10.1016/j.bbagen.2013.11.017. ISSN: 0006-3002. PMID: 24291687.
  135. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  136. ↑ Ichikawa, S.; Hatanaka, H.; Yuuki, T.; Iwamoto, N.; Kojima, S. «Solution structure of Der f 2, the major mite allergen for atopic diseases». The Journal of Biological Chemistry, 273, 1, 02-01-1998, pàg. 356–360. ISSN: 0021-9258. PMID: 9417088.
  137. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  138. ↑ Herman, Julie; Thelen, Nicolas; Smargiasso, Nicolas; Mailleux, Anne-Catherine; Luxen, André «Der p 1 is the primary activator of Der p 3, Der p 6 and Der p 9 the proteolytic allergens produced by the house dust mite Dermatophagoides pteronyssinus». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects, 1840, 3, 2014-03, pàg. 1117–1124. DOI: 10.1016/j.bbagen.2013.11.017. ISSN: 0304-4165.
  139. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  140. ↑ «group 4 allergen - Alpha-amylase - Dermatophagoides pteronyssinus (European house dust mite) - group 4 allergen gene & protein» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  141. ↑ #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  142. ↑ «High molecular weight allergen M-177 - Euroglyphus maynei (Mayne's house dust mite)» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].
  143. ↑ «Standford Children's Health - Shellfish Allergy Diet for Children» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  144. ↑ «Shellfish Allergy» (en anglès). ACAAI Public Website, 12-01-2015.
  145. ↑ 145,0 145,1 «Shellfish allergy - Symptoms and causes» (en anglès). Mayo Clinic.
  146. ↑ Abdel Rahman, Anas M.; J., Robert; F., Mohamed; L., Andreas. Characterization of Seafood Proteins Causing Allergic Diseases (en anglès). InTech, 2012-03-14. DOI 10.5772/25316. ISBN 9789535102274. 
  147. ↑ Lopata, Andreas L.; Kleine-Tebbe, Jörg; Kamath, Sandip D. «Allergens and molecular diagnostics of shellfish allergy». Allergo Journal International, 25, 7, 2016, pàg. 210–218. DOI: 10.1007/s40629-016-0124-2. ISSN: 2197-0378. PMC: PMC5306157. PMID: 28239537.
  148. ↑ #. «Tropomyosin - Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  149. ↑ 149,0 149,1 «TM1 - Tropomyosin - Homarus americanus (American lobster) - TM1 gene & protein» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  150. ↑ #. «Arginine Kinase - Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  151. ↑ 151,0 151,1 Morrison, J. F.; Griffiths, D. E.; Ennor, A. H. «The purification and properties of arginine phosphokinase». Biochemical Journal, 65, 1, 1957-01, pàg. 143–153. ISSN: 0264-6021. PMC: PMC1199841. PMID: 13403885.
  152. ↑ #. «Myosin - Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  153. ↑ 153,0 153,1 Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul; Baltimore, David «Myosin: The Actin Motor Protein» (en anglès). Molecular Cell Biology. 4th edition, 2000.
  154. ↑ #. «Triophospate Isomerase - Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 26 novembre 2018].
  155. ↑ 155,0 155,1 Orosz, Ferenc; Oláh, Judit; Ovádi, Judit «Triosephosphate isomerase deficiency: Facts and doubts» (en anglès). IUBMB Life, 58, 12, 2006-12, pàg. 703–715. DOI: 10.1080/15216540601115960. ISSN: 1521-6543.
  156. ↑ «The natural history of soy allergy» (en anglès). Journal of Allergy and Clinical Immunology, 125, 3, 01-03-2010, pàg. 683–686. DOI: 10.1016/j.jaci.2009.12.994. ISSN: 0091-6749.
  157. ↑ «Soy allergy in infants and children with IgE-associated cow’s milk allergy» (en anglès). The Journal of Pediatrics, 134, 5, 01-05-1999, pàg. 614–622. DOI: 10.1016/S0022-3476(99)70249-0. ISSN: 0022-3476.
  158. ↑ Cordle, Christopher T. «Soy Protein Allergy: Incidence and Relative Severity» (en anglès). The Journal of Nutrition, 134, 5, 2004-05, pàg. 1213S–1219S. DOI: 10.1093/jn/134.5.1213S. ISSN: 0022-3166.
  159. ↑ 159,0 159,1 159,2 159,3 159,4 #. «Allergen Search Results» (en anglès). [Consulta: 29 novembre 2018].

Enllaços externsModifica

Obtingut de «https://ca.wikipedia.org/w/index.php?title=Al·lergogen&oldid=21907267»